До складу гемоглобину входить

8 Гемоглобін, його види і значення в організмі

Гемоглобін (Нb) – основна складова частина еритроцитів. Складається Нb з білку глобіну (96%) й простетичної частини – гема (4% молекули). Гем предстваляє собою координаційну сполуку атому заліза з циклічною сполукою протопорфирином. В склад гему входить Fе 2+ . В склад молекули гемоглобіну входить 4 гема, атом заліза координаційно зв’язаний з 4 атомами азоту пірольних кілець. Мr Нb=64458. Молекула має форму стероїда 6,4х5нм, на поверхні якого розташовані 4 гідрофобні заглиблення, що містять гем, який має форму диску. Гем для всіх гемоглобінів однаковий і структурні зміни цього хромопротеїду зумовлені структурою білкової частини – глобіну.

Глобіни можуть мати різний склад, розрізнятися складом аміноксилот та їх послідовністю в поліпептидному ланцюзі, а також співвідношенням поліпеп-тидних лінцюгів (α і β).

З загальної кількості заліза організму (4 гр) приблизно 50% припадає на гем.

Механіз переносу кисню гемоглобіном

Засновником вчення про дихальну функцію крові є російський фізіолог І.Н. Сеченов. Вивчаючи залежність між складом повітря в легенях і вмісту СО2 і О2 в крові, Сеченов вперше доказав, що СО2 переноситься не плазмою, а Нb.

Повітря, яке вдихає людина, містить 20,9% О2 і 0,03% СО2, тиск О2 перевищує тиск СО2. Така різниця сприяє дифузії кисню і зворотньому сполу-ченню його з гемоглобіном. Кожна одиниця гемоглобіну може зв’язувати одну молекулу О2, утворюючи НbО2 – оксигемоглобін.

Оскільки приєднання молекулярного кисню не пов’язано зі зміною валентності гему і не є окисленням, процес називається оксигенацією.

В Нb декілька місць зв’язування молекулярного кисню і насищення його киснем відбувається не одночасно. Зі збільшенням місць, занятих киснем, спорідненість до нього вільних електронів зростає, що прискорює процес оксигенації, такий процес має кооперативний характер.

При дисоціації НbО2 його спорідненість до кожної слідуючої молекули О2 зменщується, що сприяє вивільненню О2 в тканинах.

Серед факторів, що впливають на спорідненість Нb до О2 має значення концентрація протонів водню, концентрації СО2, органічних фосфатів. Оксигенація супроводжується вівільненням протонів Н з оксигемоглобіну в середовище, а деоксигенація приєднання протонів до гемоглобіну, що дуже важливо в капілярах тканин, куди поступає велика кількість продуктів метаболізму.

В артеріальній крові, де О2 міститься 19-20%, тиск досягає 75-100мм.рт.ст., а в тканинній рідині 20-40 мм.рт.ст., що сприяє дисоціації оксигемоглобіну і засвоєння О2 тканинами. Кисень реагує в тканинах з дихальим залізовмістним пігментом цитохромоксидазою і через систему ферментів окислює водень субстратів з утворенням НbО2.

Утворення НbО2 залежить від парціального тиску кисню у повітрі. Коли тиск знижується, кількість НbО2 зменшується. Це явище називається гіпокксемією. При недостатку О2 в в крові може виникнути недостаток його в тканинах – гіпоксія. Розрахунками встановлено, що при наявності в повітрі 20,9% кисню приблизно 99% Нb зв’язується в оксигемоглобін, при наявності 10% О2 – 90% Нb зв’язується в оксигемоглобін, при 2,5% О2 –тільки 50% Нb зв’язується в оксигемоглобін. Це свідчить про те, що в організмі людини є величезні адаптаційні можливості. І.М.Сеченов доказав, що зменшення парціального тиску у альвеолах від 80 до 20 мм.рт.ст. може викликати таке зниження кількості гемоглобіну. що призводить до смерті.

Границею тиску, при якому може існувати людина є 30% від норми атмосферного тиску. Це приблизно 8 км над рівнем моря. Основна причина гірської хвороби – недостаток кисню, але свою роль відіграє СО2 і — гіпоксемія. В тяжких умовах гіпоксемія може перейти в аноксію, зупинитися дихання в тканинах і наступить смерть.

Містить в своєму складі Fе 3+ . В молекулі О2 замінюється гідроксильною групою ОН — , і він не може транспортувати кисень. В крові дорослої людини невелика кількість його 0,3-3 г/л. Фізіологічно він грає захисну роль, зв’язує і знезаражує ціаніди, перетворюючи їх в нешкідливий комплекс, в крові може зв’язувати до 1/3 ціанідних ядів. Крім того знезаражує сірководень, масляну кислоту, тобто має виражену антиоксидантну дію, руйнує токсичні для організму перекисні сполуки. При цьому НbН відновлюється в нормальний гемоглобін. Здатність відновлювати НbН має аскорбінова кислота (вітамін С).

Утворюється при отруєнні СО. Оскільки спорідненість СО до Нb в 300 разів вижче ніж у О2 , то навіть в невеликих кількостях він швидко з’єднується з Нb. Так, при концентрації СО у повітрі 0,07%, 50% Нb перетворюється в карбоксигемоглобін, а при наявності у повітрі 1% СО фактично весь Нb перетворюється у карбоксигемоглобін. У боротьбі з гіпоксемією використовується оксигенотерапія. Вона часто поєднується з добавкою до О2 СО2 (95% О2 + 5%СО2 ). Підвищення тиску О2 у крові сприяє відновленню гемоглобіну з метогемоглобіну і карбоксигемоглобіну, а СО2 подразнює дихальний центр, підсилює вентиляцію легень і надходження О2 в тканини.

Міоглобін – це хромопротеїд м’язів, він складається тільки з одного ланцюга анологічного субодиниці гемоглобіну. Це дихальний пігмент м’язів, він значно краще з’єднується з киснем, але трудніше його віддає. Міоглобін створює запаси кисню в м’язах, де його кількість може досягти 14% всього кисню організму. Це має велике значення для роботи серцевого м’яза. Високий вміст міоглобіну в організмах морських ссавців.

Контрольні запитання до теми

Які сполуки називаються білками?

Який елементарний склад мають білки?

Вміст якого хімічного елементу постійний у білках?

Які мікроелементи входять до складу білків?

Що є мономерами білків? Які властивості мають амінокислоти?

Як класифікують амінокислоти? Назвіть представників кожного класу.

Які рівні організації мають білки?

Яка структура білку найбільш стійка?

Які хімічні властивості маєть білки?

Які фактори стійкості білків у розчині?

Що називають зворотним осадом білків?

Що таке денатурація і чим вона відрізняється від зворотного осаду?

За якими ознаками класифікують білки?

Які білки відносять до простих білків. Дати їм характеристику.

За якими ознаками класифікують складні білки?

Дати характеристику кожному класу складних білків?

До якого класу складних білків відносять гемоглобін? Яка його біологічна роль в організмі?

Назвіть фракції гемоглобіну, їх біологічна роль в організмі.

Лекція № 3. ХІМІЯ ВУГЛЕВОДІВ

Загальна характеристика вуглеводів та їх біологічна роль в організмі людини.

Класифікація вуглеводів. Моносахариди, хімічна будова, властивості, біологічна роль.

Дисахариди, склад, біологічне значення в організмі.

Полісахариди, загальні уявлення про будову та властивості гомополісахаридів.

Гетерополісахариди, склад, біологічне значення в організмі людини.

Загальна характеристика вуглеводів та їх біологічна роль в організмі людини

источник

Что в состав гемоглобина входит

Что такое гемоглобин? Это железосодержащий белок животных, который принимает активное участие в транспортировке кислорода по всем органам человека. У позвоночных гемоглобин содержится в небольших красных тельцах под названием эритроциты. Для каждого возраста характерна своя норма содержания гемоглобина в крови.

Нормальный гемоглобин у женщин колеблется от 110 – 160 г/л, у мужчин от 110 до 180 г/л (верхний предел). В период вынашивания ребенка в организме представительницы прекрасного пола происходит постепенное накопление жидкости, которое со временем приводит к гемодилюции. Гемоглобин медленно снижается до отметки — 100 г/л, так как ребенок очень быстро расходует железосодержащие запасы и фолиевую кислоту.

Гемоглобин способен переносить кислород по всему организму: эритроциты постепенно добавляются тем органам, где кислород в недостатке. Он способствует гармоничному протеканию процессов окисления в организме. Кроме этого данное вещество способно вызвать в тканях некоторое число диоксида углерода, который обязательно будет через некоторое время освобожден.

Что в состав гемоглобина входит, какие элементы

В состав гемоглобина входит специальная группа, в которой находится обязательный компонент, под названием железо. Гемоглобин по-другому еще называют сложным белком, в составе которого четыре субъединицы. Железо представляет собой специальный комплекс протопофирина, который соединён с молекулами миоглобина и гемоглобина.

Железо имеет октаэдрическое направление, в котором можно выделить: атомы азота, которые связаны с кислородом. Повышенное давление в легких у человека может способствовать образованию с кислородом оксигемоглобин.

Гемоглобин обладает большой токсичностью и в процессе самого малого внедрения его в кровь, приводит к развитию серьезных заболеваний. Со временем организм человека испытывает дискомфорт из-за того что гемоглобин разрушается внутри человека: порфирины, железо, билирубин способствуют развитию желтухи, почечной недостаточности, некроза и т.д.

Токсичность гемоглобина можно обезвредить с помощью специальных составляющих, среди которых — гаптоглобин. Важным элементом в цепочке обезвреживания считается белок, под названием гемопексин, который пропускается в рециркуляцию вместе с трансферринами, которые повторно используются костным мозгом.

В состав гемоглобина входят по две цепи двух разных типов . Катастрофическая нехватка гемоглобина может стать причиной развития заболевания, под названием гипоксемия. Оно развивается из-за понижения парциального давления в крови, а также отличается по своим признакам от недостатка гемоглобина. К низкой степени гемоглобина в крови обычно приводит: пищевой дефицит, активная кровопотеря, атипичный гемоглобин и т.д.

На самом деле причин может быть масса и для того чтобы точно выяснить почему же упал гемоглобин в крови стоит немедленно обратиться к врачу. После сдачи всех необходимых анализов вы узнаете, какова причина заниженного гемоглобина.

О чем свидетельствует высокое содержание гемоглобина в крови? Оно связано, прежде всего, с увеличением размера и численности эритроцитов, которое может наблюдаться при полицитемии. Повышение может спровоцировать врожденные болезни сердца или легочный фиброз.

Время от времени стоит сдавать кровь на биохимический анализ, который показывает полный состав крови со всеми ее обязательными компонентами. Доктор сможет диагностировать ваше заболевание только после того, как детально изучит результаты вашего анализа.

источник

Что в состав гемоглобина входит

Что такое гемоглобин? Это железосодержащий белок животных, который принимает активное участие в транспортировке кислорода по всем органам человека. У позвоночных гемоглобин содержится в небольших красных тельцах под названием эритроциты. Для каждого возраста характерна своя норма содержания гемоглобина в крови.

Нормальный гемоглобин у женщин колеблется от 110 – 160 г/л, у мужчин от 110 до 180 г/л (верхний предел). В период вынашивания ребенка в организме представительницы прекрасного пола происходит постепенное накопление жидкости, которое со временем приводит к гемодилюции. Гемоглобин медленно снижается до отметки — 100 г/л, так как ребенок очень быстро расходует железосодержащие запасы и фолиевую кислоту.

Гемоглобин способен переносить кислород по всему организму: эритроциты постепенно добавляются тем органам, где кислород в недостатке. Он способствует гармоничному протеканию процессов окисления в организме. Кроме этого данное вещество способно вызвать в тканях некоторое число диоксида углерода, который обязательно будет через некоторое время освобожден.

Что в состав гемоглобина входит, какие элементы

В состав гемоглобина входит специальная группа, в которой находится обязательный компонент, под названием железо. Гемоглобин по-другому еще называют сложным белком, в составе которого четыре субъединицы. Железо представляет собой специальный комплекс протопофирина, который соединён с молекулами миоглобина и гемоглобина.

Железо имеет октаэдрическое направление, в котором можно выделить: атомы азота, которые связаны с кислородом. Повышенное давление в легких у человека может способствовать образованию с кислородом оксигемоглобин.

Гемоглобин обладает большой токсичностью и в процессе самого малого внедрения его в кровь, приводит к развитию серьезных заболеваний. Со временем организм человека испытывает дискомфорт из-за того что гемоглобин разрушается внутри человека: порфирины, железо, билирубин способствуют развитию желтухи, почечной недостаточности, некроза и т.д.

Токсичность гемоглобина можно обезвредить с помощью специальных составляющих, среди которых — гаптоглобин. Важным элементом в цепочке обезвреживания считается белок, под названием гемопексин, который пропускается в рециркуляцию вместе с трансферринами, которые повторно используются костным мозгом.

В состав гемоглобина входят по две цепи двух разных типов . Катастрофическая нехватка гемоглобина может стать причиной развития заболевания, под названием гипоксемия. Оно развивается из-за понижения парциального давления в крови, а также отличается по своим признакам от недостатка гемоглобина. К низкой степени гемоглобина в крови обычно приводит: пищевой дефицит, активная кровопотеря, атипичный гемоглобин и т.д.

На самом деле причин может быть масса и для того чтобы точно выяснить почему же упал гемоглобин в крови стоит немедленно обратиться к врачу. После сдачи всех необходимых анализов вы узнаете, какова причина заниженного гемоглобина.

О чем свидетельствует высокое содержание гемоглобина в крови? Оно связано, прежде всего, с увеличением размера и численности эритроцитов, которое может наблюдаться при полицитемии. Повышение может спровоцировать врожденные болезни сердца или легочный фиброз.

Время от времени стоит сдавать кровь на биохимический анализ, который показывает полный состав крови со всеми ее обязательными компонентами. Доктор сможет диагностировать ваше заболевание только после того, как детально изучит результаты вашего анализа.

источник

Из чего состоит молекула гемоглобина

Гемоглобин (Hb) — это сложный железосодержащий белок, который находится в эритроцитах. Именно он является основной составляющей эритроцитов и придает им характерный красный цвет. Это один из важнейших компонентов крови, так как основной функцией гемоглобина является перенос кислорода из альвеол легких к клеткам всего организма, а также углекислого газа в обратном направлении (к легким).

В одном эритроците содержится приблизительно 400 000 000 молекул гемоглобина.

Молекулярная масса гемоглобина — 66 800 г/моль (66,8 кДа).

Строение гемоглобина

Строение молекулы гемоглобина простое — в ее состав входит всего 2 компонента:

Гем — это природный пигмент, в состав которого входит соединение порфирина с железом. Общая доля гема в структуре гемоглобина составляет всего 4%. Железо, входящее в гем гемоглобина, имеет валентность Fe2+.

Молекулярная масса гема — 616,5 г/моль.

Наличие в крови сильных окислителей (свободных радикалов) приводит к окислению двухвалентного железа до трехвалентного (Fe3+). Гем в этом случае превращается в гематин, а сам гемоглобин в метгемоглобин. Только двухвалентное железо способно присоединять кислород и транспортировать его от альвеол легких до тканей организма, поэтому окисление железа в составе гема и образование метгемоглобина очень негативно сказывается на способности эритроцитов транспортировать кислород, что приводит к гипоксии.

Антиоксиданты (витамины С, А, Е, селен и др.) препятствуют образованию метгемоглобина за счет инактивации свободных радикалов. А вот уже образовавшийся гематин перевести обратно в гем могут только специальные ферменты — НАДН- и НАДФН-метгемоглобинредуктаза. Именно эти ферменты восстанавливают Fe3+ в составе метгемоглобина до Fe2+ гемоглобина.

Глобин

Глобин — это альбуминовый белок, который составляет 96% массы гемоглобина и состоит из 4 цепей — 2 α и 2 β .

Каждая альфа-цепь глобина состоит из 141 аминокислоты, бета-цепь — из 146 аминокислот. Всего в молекуле гемоглобина присутствует 574 аминокислотных остатка.

Глобин человека, в отличие от глобина животных не содержит в своем составе аминокислот лейцин и цистин.

Молекулярный вес глобина составляет 64 400 г/моль (64,4 кДа).

Альфа- и бета-цепи глобина образуют 4 гидрофобным кармана, в которых располагается 4 гема. Именно гидрофобный карман белка глобина позволяет железу гема присоединять кислород не окисляясь, т.е. без перехода в Fe3+. Особое значение в формировании гидрофобного кармана играют 3 аминокислотных остатка: проксимальный гистидин, дистальный гистидин и валин.

источник

Из чего состоит молекула гемоглобина

Гемоглобин (Hb) — это сложный железосодержащий белок, который находится в эритроцитах. Именно он является основной составляющей эритроцитов и придает им характерный красный цвет. Это один из важнейших компонентов крови, так как основной функцией гемоглобина является перенос кислорода из альвеол легких к клеткам всего организма, а также углекислого газа в обратном направлении (к легким).

В одном эритроците содержится приблизительно 400 000 000 молекул гемоглобина.

Молекулярная масса гемоглобина — 66 800 г/моль (66,8 кДа).

Строение гемоглобина

Строение молекулы гемоглобина простое — в ее состав входит всего 2 компонента:

Гем — это природный пигмент, в состав которого входит соединение порфирина с железом. Общая доля гема в структуре гемоглобина составляет всего 4%. Железо, входящее в гем гемоглобина, имеет валентность Fe2+.

Молекулярная масса гема — 616,5 г/моль.

Наличие в крови сильных окислителей (свободных радикалов) приводит к окислению двухвалентного железа до трехвалентного (Fe3+). Гем в этом случае превращается в гематин, а сам гемоглобин в метгемоглобин. Только двухвалентное железо способно присоединять кислород и транспортировать его от альвеол легких до тканей организма, поэтому окисление железа в составе гема и образование метгемоглобина очень негативно сказывается на способности эритроцитов транспортировать кислород, что приводит к гипоксии.

Антиоксиданты (витамины С, А, Е, селен и др.) препятствуют образованию метгемоглобина за счет инактивации свободных радикалов. А вот уже образовавшийся гематин перевести обратно в гем могут только специальные ферменты — НАДН- и НАДФН-метгемоглобинредуктаза. Именно эти ферменты восстанавливают Fe3+ в составе метгемоглобина до Fe2+ гемоглобина.

Глобин

Глобин — это альбуминовый белок, который составляет 96% массы гемоглобина и состоит из 4 цепей — 2 α и 2 β .

Каждая альфа-цепь глобина состоит из 141 аминокислоты, бета-цепь — из 146 аминокислот. Всего в молекуле гемоглобина присутствует 574 аминокислотных остатка.

Глобин человека, в отличие от глобина животных не содержит в своем составе аминокислот лейцин и цистин.

Молекулярный вес глобина составляет 64 400 г/моль (64,4 кДа).

Альфа- и бета-цепи глобина образуют 4 гидрофобным кармана, в которых располагается 4 гема. Именно гидрофобный карман белка глобина позволяет железу гема присоединять кислород не окисляясь, т.е. без перехода в Fe3+. Особое значение в формировании гидрофобного кармана играют 3 аминокислотных остатка: проксимальный гистидин, дистальный гистидин и валин.

источник