Физиологические соединения гемоглобина в крови
Содержание статьи
Гемоглобин физиологическое значение. Виды и соединения гемоглобина.Цветовой показатель крови Возрастные изменения количества гемоглобина
Гемоглобин – хромопротеид, окрашенный в красный цвет после присоединения к Fe++ кислорода. Состоит из белка глобина и простетической группы гема. В молекуле гемоглобина содержится одна молекула глобина и четыре молекулы гема. Гем имеет в своем составе атом двухвалентного железа, способный присоединить и отдать молекулу кислорода. Одна молекула гемоглобина присоединяет четыре молекулы кислорода. 1 гр гемоглобина присоединяет 1,34 мл кислорода. Содержание гемоглобина у мужчин 16,6 г в 100 мл крови (166 г/л), у женщин – 130 г/л.
Значение гемоглобина:
1) Выполняет роль переносчика О2 от лёгких к тканям.
2) Участвует в транспорте СО2 от клеток к лёгким.
3) Составляет гемоглобинную буферную систему и регулирует кислотно-основное состояние крови.
1. Эмбриональный вид гемоглобина — производится, уже начиная с первой недели развития эмбриона, но в завершении второго месяца вынашивания ребенка заменяется следующим видом.
2. Фетальный вид гемоглобина — это белок крови у плода. Он активно соединяет и затем переносит кислород по сравнению с аналогичным веществом в организме взрослого человека. В связи с этим ребенок в утробе матери и ещё некоторое время после появления на свет может переносить периоды недостатка кислорода намного лучше по сравнению со старшими родственниками. Фетальный вид активно производится в завершение трех месяцев беременности, но с течением времени заменяется следующей формой белка уже на протяжении первого года жизнедеятельности. У взрослого человека этот тип гемоглобина порой составляет от 1% до 1,5% от общего объема гемоглобина.
3. Нормальный вид гемоглобина — это белок, который преобладает у людей уже с четвертого года жизни.
4. Колориметрические способы — они активно реализуются на практике по причине их доступности и простоты.
5. Газометрические способы — происходит насыщение гемоглобина газом — окисью углерода или кислородом. По объему поглощаемого газа и можно рассуждать об объеме гемоглобина в крови.
6. Способы диагностики, которые основываются на выявлении содержания железа в молекуле гемоглобина. В связи с тем, что в состав гемоглобина входит определенный объем железа, то по его концентрации выявляется и объем гемоглобина.
Снижение уровня гемоглобина в крови происходит при малокровии разного происхождения — кровопотери, недостаток витамина В12, железа, фолиевой кислоты.
В эритроцитах взрослого человека гемоглобин составляет около 32 % от веса форменных элементов и в среднем 14 % от веса цельной крови (14 г на 100 г крови). Это количество гемоглобина приравнивается к 100 %. Содержание гемоглобина в эритроцитах новорожденных достигает 14,5 % нормы взрослого человека, что составляет 17–25 г гемоглобина на 100 г крови. В первые два года количество гемоглобина падает до 80–90 %, а затем снова возрастает до нормы. Относительное содержание гемоглобина с возрастом увеличивается и к 14–15 годам доходит до нормы взрослого. Оно равно (в граммах на 1 кг веса тела):
в 7–9 лет – 7,5;
10–11 лет – 7,4;
12–13 лет – 8,4;
14–15 лет – 10,4.
Роль белой крови в организме. Лейкоциты и их характеристика. Лейкопоэз и его регуляция . Возрастные изменения количества лейкоцитов
Лейкоциты — это клетки белой крови, основная задача которых — защита организма, лейкоциты — это основа иммунитета. Общее количество лейкоцитов в крови в среднем 4000 — 9000 в 1 мкл крови (4-9х109/л). Лейкоциты делятся на зернистые или гранулоциты (их ядро имеет зернистую структуру) и незернистые агранулоциты, ядро которых имеет незернистую структуру, эти виды лейкоцитов выполняют разные задачи.
1.Защитная. Благодаря движению клеток они могут проходить (мигрировать) через эндотелий капилляров (этот процесс называется диапедеза) и двигаться в направлении микробов, инородных тел, клеток на разных стадиях разрушения, комплексов антиген — антитело. По отношению к ним лейкоциты имеют положительный хемотаксис. Лейкоциты способны захватить чужеродные тела и с помощью специальных ферментов травить их. Этот процесс называется фагоцитозом. Один лейкоцит может захватить до 15-20 бактерий. Кроме того лейкоциты выделяют ряд важных для защиты организма веществ. К ним прежде всего относятся антитела, которые обладают антибактериальными и антитоксическим свойствами, вещества фагоцитарной активности.
2.Транспортная. В лейкоцитах есть целый ряд ферментов (протеазы, пептидазы, диастазы, липазы, дезоксирибонуклеазы), которые есть в лизосомальных мешочках и физиологически активных веществ (серотонин, гистамин, гепарин), которые есть в гранулах. Лейкоциты могут адсорбировать некоторые вещества и переносить их на своей поверхности.
3.Метаболическая. Лейкоциты способны синтезировать белки, гликоген, фосфолипиды.
4.Регенераторная. Лейкоциты выделяют Трофоний, которые способствуют образованию новых клеток.
Зернистые лейкоциты (гранулоциты) делятся на нейтрофилы, эозинофилы и базофилы. Нейтрофилы выполняют в организме функцию фагоцитоза — при проникновении в организм бактерий и вирусов они «проглатывают» их и растворяют — это так называемый клеточный иммунитет. Процессу фагоцитоза помогает выработка нейтрофилами фермента лизоцима и противовирусного вещества интерферона. В свою очередь нейтрофилы разделяются на зрелые формы (сегментоядерные нейтрофилы), не полностью зрелые (палочкоядерные) и совсем незрелые (юные). В общем анализе крови их принято писать по порядку, слева направо: юные — палочкоядерные — сегментоядерные. Поэтому и увеличение нейтрофилов может быть со сдвигом (увеличением той или иной их части) влево или вправо.
Эозинофилы выполняют функцию защиты от аллергии, они поглощают медиаторы — активные вещества, которые выделяются во время аллергической реакции, например, гистамин.
Основная функция базофилов — участие в иммунологических реакциях (в том числе и неадекватных, аллергических) замедленного типа.
Все лейкоциты образуются в красном костном мозге из единой стволовой клетки, однако родоначальницей миелопоэза является бипотенциальная колониеобразующая единица гранулоцитарно-моноцитарная (КОЕ-ГМ) или клетка-предшественница. Для ее роста и дифференцировки необходим особый колониестимулирующий фактор (КСФ), вырабатываемый у человека моноцитарно-макрофагальными клетками, костным мозгом и лимфоцитами.
КСФ является гликопротеидом и состоит из двух частей — стимулятора продукции эозинофилов (Эо-КСФ) и стимулятора продукции нейтрофилов и моноцитов (ГМ-КСФ), относящихся к ранним гемопоэтическим ростовым факторам. Выработка ГМ-КСФ стимулируется Т-хелперами и подавляется Т-супрессорами. На более поздних этапах на лейкопоэз влияют гранулоцитарный колониестимулирующий фактор — Г-КСФ (способствует развитию нейтрофилов) и макрофагальный колониестимулирующий фактор — М-КСФ (приводит к образованию моноцитов), являющиеся позднодействующими специфическими ростовыми факторами.
Установлено, что T-лимфоциты стимулируют дифференцировку клеток в гранулоцитарном направлении. В регуляции размножения ранних поли- и унипотентных клеток имеет важное значение их взаимодействие с Т-лимфоцитами и макрофагами. Эти клетки влияют на клетки-предшественницы с помощью лимфокинов и монокинов, содержащихся в мембране и отделяющихся от нее в виде «пузырьков» при тесном контакте с клетками-мишенями.
Из костного мозга и отдельных видов лейкоцитов (гранулоцитов и агранулоцитов) выделен комплекс полипептидных факторов, выполняющих функции специфических лейкопоэтинов.
Важная роль в регуляции лейкопоэза отводится интерлейкинам. В частности, ИЛ-3 не только стимулирует гемопоэз, но и является фактором роста и развития базофилов. ИЛ-5 необходим для роста и развития эозинофилов. Многие интерлейкины (ИЛ-2, ИЛ-4, ИЛ-6, ИЛ-7 и др.) являются факторами роста и дифференцировки Т- и В-лимфоцитов.
Выделяют следующие нарушения лейкопоэза:
1. усиление или угнетение образования лейкоцитов в гемопоэтической ткани.
2. нарушение созревания лейкоцитов в кроветворных органах.
3. продукция патологически изменённых лейкоцитов.
Нарушение лейкопоэза возникает при действии
· биологических (бактерии, вирусы),
· физических (УФ лучи, радиация)
· химических факторов.
К эндогенным факторам нарушения лейкопоэза относятся генетические дефекты образования и дифференцирования лейкоцитов.
Лейкоциты появляются в конце 3-го месяца внутриутробного развития, а на последней неделе беременности их число у плода выше, чем у взрослого человека. У новорожденного в первые часы после рождения их количество колеблется от 10 до 30 ×109/л. В течение 1-го, иногда 2-го дня жизни их число несколько увеличивается – это физиологический лейкоцитоз. Он обусловлен быстрой мобилизацией нейтрофилов из запасных пулов костного мозга в ответ на стресс при рождении. Состояние лейкоцитоза могут вызвать и внешние антигенные стимулы, с которыми сталкивается новорожденный. Это реактивный лейкоцитоз. В этих условиях поступают в циркуляцию молодые формы нейтрофилов. После этого число лейкоцитов снижается в 1-й год до 9-10 ×109/л и в 14-17 лет достигает уровня взрослых.
У недоношенных детей как при рождении, так и в последующие периоды число лейкоцитов несколько меньше, чем у доношенных.
Источник
Гемоглобин и его соединения
Гемоглобин и его соединения
Гемоглобин – особый белок хромопротеида, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. У мужчин в крови содержится в среднем 130–160 г/л гемоглобина, у женщин – 120–150 г/л.
Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не изменяется, т. е. железо остается двухвалентным. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом, носит название карбгемоглобина. Это соединение также легко распадается. В виде карбгемоглобина переносится 20% углекислого газа.
В особых условиях гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином. Карбоксигемоглобин является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и неспособен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни.
При некоторых патологических состояниях, например, при отравлении сильными окислителями (бертолетовой солью, перманганатом калия и др.) образуется прочное соединение гемоглобина с кислородом – метгемоглобин, в котором происходит окисление железа, и оно становится трехвалентным. В результате этого гемоглобин теряет способность отдавать кислород тканям, что может привести к гибели человека.
В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.
Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. У плода содержится гемоглобин F. В эритроцитах взрослого человека преобладает гемоглобин А (90%). Различия в строении белковой части определяют сродство гемоглобина к кислороду. У фетального гемоглобина оно намного больше, чем у гемоглобина А. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови.
Ряд заболеваний связан с появлением в крови патологических форм гемоглобина. Наиболее известной наследственной патологией гемоглобина является серповидноклеточная анемия. Форма эритроцитов напоминает серп. Отсутствие или замена нескольких аминокислот в молекуле глобина при этом заболевании приводит к существенному нарушению функции гемоглобина.
В клинических условиях принято вычислять степень насыщения эритроцитов гемоглобином. Это так называемый цветовой показатель. В норме он равен 1. Такие эритроциты называются нормохромными. При цветовом показателе более 1,1 эритроциты гиперхромные, менее 0,85 – гипохромные. Цветовой показатель важен для диагностики анемий различной этиологии.
Читайте также
Гемоглобин
Гемоглобин
Обычно исследуют капиллярную кровь, которую получают путем укола иглой-скарификатором в мякоть IV пальца левой руки (реже – мочки уха) или венозную кровь из локтевой вены (при работе на автоматических анализаторах).За идеальную норму принимают концентрацию
Гликолизированный гемоглобин
Гликолизированный гемоглобин
Гликолизированный гемоглобин (HbAlc) – используется как показатель риска развития осложнений сахарного диабета. В соответствии с рекомендациями ВОЗ этот тест признан оптимальным и необходимым для контроля за качеством лечения
Гемоглобин
Гемоглобин
Норма: не обнаруживается («ОТРИЦАТЕЛЬНО»).NB! Положительный результат отражает присутствие свободного гемоглобина или миоглобина в моче. Это результат внутрисосудистого, внутрипочечного, мочевого гемолиза эритроцитов с выходом гемоглобина или повреждения и
Гемоглобин
Гемоглобин
Снижение содержания гемоглобина говорит об анемии. Она может развиться в результате потери гемоглобина при кровотечениях, при заболеваниях крови, сопровождающихся разрушением эритроцитов. Низкий гемоглобин также возникает вследствие переливания
Гликозилированный гемоглобин
Гликозилированный гемоглобин
Это биохимический показатель крови, отражающий среднее содержание сахара в крови за длительный период времени (до 3 месяцев), в отличие от исследования глюкозы крови, которое дает представление об уровне глюкозы крови только на момент
Гемоглобин
Гемоглобин
Норма: не обнаруживается («ОТРИЦАТЕЛЬНО»).
NB! Положительный результат отражает присутствие свободного гемоглобина или миоглобина в моче. Это результат внутрисосудистого, внутрипочечного, мочевого гемолиза эритроцитов с выходом гемоглобина или повреждения и
«ГЕМОГЛОБИН»
«ГЕМОГЛОБИН»
Вымойте говяжью печень, нарежьте ее ломтиками и слегка обжарьте на масле, чтобы она оставалась полусырой. Затем положите на ломтик черного хлеба и посыпьте сверху тертым сыром. На сыр положите ломтик сала и плотно, штука к штуке, уложите поверх сала маслины,
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
Фосфорорганические соединения снижают активность холинэстеразы в организме, что способствует накоплению ацетилхолина. Самый распространенный из фосфорорганических пестицидов – тиофос – представляет собой прозрачную бесцветную
ХЛОРОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ХЛОРОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
Кроме желудочно-кишечного тракта, для хлорорганических пестицидов «входными воротами» служат дыхательные пути и слизистые оболочки. Большинство этих веществ являются жирорастворимыми, поэтому они могут накапливаться в жировой ткани
Гемоглобин
Гемоглобин
Гемоглобин (ИЬ) составляет 95% от белков эритроцита. Отсутствие ядра в эритроците предоставляет место для большего количества молекул гемоглобина. Это означает, что клетка может нести больше кислорода. Дело в том, что кислород очень плохо растворяется в плазме
Как увеличить гемоглобин
Как увеличить гемоглобин
Игнатьева Татьяна Во время беременности вы можете столкнуться и с так называемой «физиологической анемией», когда уровень гемоглобина опускается до 100 мг% (в норме для женщин 120–140 мг%). Это происходит из-за увеличения объёма крови, усиления
Фенольные соединения
Фенольные соединения
Эти вещества содержат ароматические кольца с гидроксильной группой, а также их функциональные производные. Фенольные соединения, в ароматическом кольце которых имеется более одной гидроксильной группы, называют полифенолами.Большинство
Скелет и его соединения
Скелет и его соединения
Скелет (от греч. skeleton – высохший, высушенный) – формообразующая конструкция тела – выполняет множество функций. Главными из них являются опора, защита, преодоление силы тяжести. Кости представляют собой систему рычагов, которые под влиянием
Источник
Гемоглобин и его соединения — Med24info.com
- Биология
- Физиология человека
- Физиология человека: Учебник/В двух томах. Т. I
Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка хромопротеида — гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин состоит из белковой (глобин) и железосодержащей (гем) частей. На 1 молекулу глобина приходится 4 молекулы гема.
В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120—165 г/л (120—150 г/л для женщин и 130—160 г/л для мужчин). У беременных содержание гемоглобина может понижаться до 110 г/л, что не является патологией.
Основное назначение гемоглобина — транспорт 02 и СОг. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, а также способностью связывать некоторые токсичные вещества.
Гемоглобин человека и различных животных имеет разное строение. Это касается белковой части — глобина, так как гем у всех представителей животного мира имеет одну и ту же структуру. Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион Fe2*, способный присоединять Ог. Структура белковой части гемоглобина человека неоднородна, благодаря чему белковая часть разделяется на ряд фракций. Большая часть гемоглобина взрослого человека (95—98%) состоит из фракции А (от лат. adultus — взрослый); от 2 до 3% всего гемоглобина приходится на фракцию А2; наконец, в эритроцитах взрослого человека находится так называемый фетальный гемоглобин (от лат. fetus — плод), или ге-х моглобин F, содержание которого в норме подвержено значительным колебаниям, хотя редко превышает 1—2%. Гемоглобины А и А2 обнаруживаются практически во всех эритроцитах, тогда как гемоглобин F присутствует в них не всегда.
Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю приходится 70—90%. Гемоглобин F имеет большее сродство к 02, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на относительно низкое напряжение 02 в его крови. Эта приспособительная реакция объясняется тем, что гемоглобин F труднее вступает в связь с 2,3-дифосфоглицернновой кислотой, которая уменьшает способность
гемоглобина переходить в оксигемоглобин, а следовательно, и обеспечивать легкую отдачу Ог тканям.
Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с Ог, СОг и СО. Гемоглобин, присоединивший Ог, носит наименование оксигемоглобина (ННЬ02); гемоглобин, отдавший Ог, называется восстановленным, или редуцированным (ННЬ). В артериальной крови преобладает содержание оксигемоглобина, от чего ее цвет приобретает алую окраску. В венозной крови до 35% всего гемоглобина приходится на ННЬ. Кроме того, часть гемоглобина через аминную группу связывается с СОг, образуя карбогемоглобин (ННЬСОг), благодаря чему переносится от 10 до 20% всего транспортируемого кровью СО2.
Гемоглобин способен образовывать довольно прочную связь с СО. Это соединение называется карбоксигемоглобином (ННЬСО). Сродство гемоглобина к СО значительно выше, чем к 02, поэтому гемоглобин, присоединивший СО, неспособен связываться с 02. Однако при вдыхании чистого О2 резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, чем пользуются на практике для лечения отравлений СО.
Сильные окислители (ферроцианид, бертолетова соль, пероксид, или перекись, водорода и др.) изменяют заряд от Fe2+ до Fe3+, в результате чего возникает окисленный гемоглобин — прочное соединение гемоглобина с 02, носящее наименование метгемоглобина. При этом нарушается транспорт Ог, что приводит к тяжелейшим последствиям для человека и даже смерти.
Источник: Под ред. В. М. Покровского, Г. Ф. Коротько., «Физиология человека: Учебник/В двух томах. Т. I» 1997
А так же в разделе «Гемоглобин и его соединения »
- Эритроциты
- Цветовой показатель
- Функции эритроцитов
- Эритрон. Регуляция эритропоэза
- Лейкоциты
- Физиологические лейкоцитозы. Лейкопении
- Лейкоцитарная формула
- Характеристика отдельных видов лейкоцитов
- Регуляция лейкопоэза
- 6.2.2.S. Неспецифическая резистентность и иммунитет
- Тромбоциты
Источник