Гемоглобин белок с третичной структурой
Содержание статьи
Гемоглобин — основной белок крови
Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.
Строение гемоглобина
Строение гемоглобина А
Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.
Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. — альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.
Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.
Нормальные формы гемоглобина
Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:
- HbР (primitive) – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
- HbF (foetal) – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
- HbA (adult) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
- HbA2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
- HbO2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
- HbCO2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.
Патологические формы гемоглобина
HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.
MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма образуется спонтанно, при взаимодействии молекулы O2 и гемового Fe2+, но обычно ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe2+ в Fe3+. Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления Fe3+ в Fe2+ в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.
Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.
Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы, 4-го комплекса дыхательной цепи.
Карбоксигемоглобин присутствует и в норме в количестве 0,5-1,5%, в сельской местности меньше, чем в городе. У курильщиков концентрация Hb-CO возрастает, в зависимости от количества сигарет в день, до 8-9%.
HbA1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени (время жизни эритроцита, 3-4 месяца).
Источник
Строение молекулы гемоглобина — Студопедия
ТЕМА БЕЛКИ
Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.
Строение аминокислоты:
В левой части молекулы расположены группаH2N–, которая обладает свойствами основания; справа — группа –COOH— кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:
Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.
Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.
Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.
Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.
Строение белковой молекулы:
А – первичная;
Б – вторичная;
В – третичная;
Г – четвертичная структура
Строение молекулы гемоглобина
Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.
Свойства белка
Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:
1. Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
2. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
3. Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.
Источник
Строение и функции белков — конспект
Вернуться к теме «Строение и функции белков»
Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.
Строение аминокислоты:
В левой части молекулы расположены группа H2N–, которая обладает свойствами основания; справа — группа –COOH — кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:
Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.
Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.
Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.
Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.
Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура
Строение молекулы гемоглобина
Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.
Свойства белка
Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:
- Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
- Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
- Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.
Денатурация и ренатурация белков
Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.
Функции белков
1. Каталитическая (ферментативная) функция:
Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.
2. Транспортная функция
Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.
3. Защитная функция
Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
4. Двигательная (сократительная) функция
Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.
5. Структурная (строительная, пластическая) функция
Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.
6. Сигнальная (рецепторная) функция
Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.
7. Регуляторная функция
Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.
8. Запасающая (питательная) функция
В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.
9. Энергетическая функция
При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.
Источник
àðàãðàô 58. áåëêè âòîðè÷íàÿ è òðåòè÷íàÿ ñòðóêòóðà (Åëåíà Àíèñèìîâà Ó÷åáíèê Ïî Áèîõè)
Àâòîð òåêñòà Àíèñèìîâà Åëåíà Ñåðãååâíà.
Àâòîðñêèå ïðàâà çàùèùåíû. Ïðîäàâàòü òåêñò íåëüçÿ. Êóðñèâ ÍÅ ÍÓÆÍÎ çóáðèòü.
Çàìå÷àíèÿ ìîæíî ïðèñûëàòü ïî ïî÷òå: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5
ÏÀÐÀÃÐÀÔ 58:
«ÂÒÎÐÈ×ÍÀß È ÒÐÅÒÈ×ÍÀß ÑÒÐÓÊÒÓÐÀ áåëêîâ».
(Ñì. ñíà÷àëà ï.56 è ï.57.)
Ïîëèïåïòèäíàÿ öåïü (ÏÏÖ) ñïîñîáíà ôîðìèðîâàòü â ïðîñòðàíñòâå îïðåäåë¸ííóþ ñòðóêòóðó çà ñ÷¸ò âçàèìîäåéñòâèÿ àòîìîâ;
ýòè ñòðóêòóðû ïîëó÷èëè íàçâàíèå âòîðè÷íîé è òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû (ñì. äàëåå).
58.1. ÂÒÎÐÈ×ÍÀß ÑÒÐÓÊÒÓÐÀ ÁÅËÊÀ.
1. Íà ïðîòÿæåíèè âñåé äëèíû ÏÏÖ (âñåãî ïåïòèäíîé îñòîâà) èìåþòñÿ ïåïòèäíûå ãðóïïû (ÍNC=O; ñì. ï 56; íàïðèìåð, â ÏÏÖ èç ñîòíè àìèíîàöèëîâ ïåïòèäíàÿ ãðóïïû âñòðå÷àåòñÿ 99 ðàç).
2. Íà àòîìûõ ïåïòèäíûõ ãðóïï åñòü ÇÀÐßÄÛ: ÷àñòè÷íûé ïîëîæèòåëüíûé çàðÿä íà àòîìå âîäîðîäà è ÷àñòè÷íûé îòðèöàòåëüíûé çàðÿä íà àòîìå êèñëîðîäà.
3. Ýòè ÷àñòè÷íûå çàðÿäû ìíîãî÷èñëåííûõ ïåïòèäíûõ ãðóïï ÂÇÀÈÌÎÄÅÉÑÒÂÓÞÒ ìåæäó ñîáîé: ÷àñòè÷íûå ïîëîæèòåëüíûå çàðÿäû àòîìîâ âîäîðîäà ïåïòèäíûõ ãðóïï ÏÐÈÒßÃÈÂÀÞÒÑß ê ÷àñòè÷íûì îòðèöàòåëüíûì çàðÿäàì,
îáðàçóÿ ÂÎÄÎÐÎÄÍÛÅ ÑÂßÇÈ («âîäîðîäíûå ìîñòèêè») ìåæäó àòîìàìè âîäîðîä è àòîìàìè êèñëîðîäà ïåïòèäíûõ ãðóïï.
4. Ïðîñòðàíñòâåííàÿ ñòðóêòóðà (ÊÎÍÔÎÐÌÀÖÈß), êîòîðàÿ âîçíèêàåò ó ÏÏÖ çà ñ÷¸ò ïåïòèäíûõ ãðóïï (òî÷íåå, çà ñ÷¸ò ïðèòÿæåíèÿ ÷àñòè÷íûõ çàðÿäîâ âîäîðîäà è êèñëîðîäà ïåïòèäíûõ ãðóïï), è íàçûâàåòñÿ ÂÒÎÐÈ×ÍÎÉ ÑÒÐÓÊÒÓÐÎÉ ÁÅËÊÀ.
(Ñòàáèëèçèðóåòñÿ ýòà âòîðè÷íàÿ ñòðóêòóðà âîäîðîäíûìè ñâÿçÿìè, âîçíèêøèìè ìåæäó àòîìàìè ïåïòèäíûõ ãðóïï, î êîòîðûõ ãîâîðèòñÿ â 3-ì ïóíêòå).
5. Êàêàÿ êîíêðåòíî ñòðóêòóðà âîçíèêíåò â ïðîñòðàíñòâå â ðåçóëüòàòå âçàèìîäåéñòâèÿ ïåïòèäíûõ ãðóïï ìåæäó ñîáîé çàâèñèò îò òîãî, èç êàêèõ àìèíîàöèëîâ ñ êàêèìè ðàäèêàëàìè ñîñòîèò ÏÏÖ è â êàêîì ïîðÿäêå îíè ðàñïîëîæåíû, òî åñòü îò ïåðâè÷íîé ñòðóêòóðû äàííîé ìîëåêóëû áåëêà. Ðàäèêàëû àìèíîàöèëîâ ñïîñîáíû ïîìåøàòü îáðàçîâàíèþ íåêîòîðûõ âîäîðîäíûõ ñâÿçåé ìåæäó àòîìàìè ïåïòèäíûõ ãðóïï.)
6. Ðàçëè÷àþò îïðåäåë¸ííûå ÒÈÏÛ âòîðè÷íîé ñòðóêòóðû.
1-é òèï âòîðè÷íîé ñòðóêòóðû: åñëè ïåïòèäíûé îñòîâ îáðàçóåò ñïèðàëü (èçãèáàåòñÿ âèíòîîáðàçíî), òî ýòîò òèï âòîðè÷íîé ñòðóêòóðû íàçûâàþò ;-ñïèðàëüþ (îáû÷íî âñòðå÷àåòñÿ ïðàâàÿ ;-ñïèðàëü, ëåâàÿ âñòðå÷àåòñÿ êðàéíå ðåäêî).
;-ñïèðàëü îáðàçóåòñÿ çà ñ÷¸ò òîãî, ÷òî àòîìû ïåïòèäíûõ ãðóïï ïðèòÿãèâàþòñÿ ê àòîìàì ïåïòèäíûõ ãðóïïû íåäàëåêî ðàñïîëîæåííûõ àìèíîàöèëîâ (ê àòîìó âîäîðîäà îäíîé ïåïòèäíîé ãðóïïû ïðèòÿãèâàåòñÿ àòîì êèñëîðîäà ÷åòâ¸ðòîãî ïî ñ÷¸òó àìèíîàöèëà).
Ýòîò òèï ðàñïðîñòðàí¸í â ãëîóëÿðíûõ áåëêàõ (ñì. äàëåå) íàïðèìåð, â ìîëåêóëå ãåìîãëîáèíà, ôåðìåíòàõ.
ÏÏÖ êîëëàãåíà îáðàçóåò ñïèðàëü (ëåâóþ), êîòîðàÿ ñòàáèëèçèðóåòñÿ íå âîäîðîäíûìè íå çóáðèòå.
2-é òèï âòîðè÷íîé ñòðóêòóðû: äâà âûòÿíóòûõ ó÷àñòêà ÏÏÖ ìîñòèêàìè, à çà ñ÷¸ò ñêðó÷èâàíèÿ òð¸õ ÏÏÖ â òðîéíóþ ñïèðàëü (ïðàâóþ)
ìîãóò ðàñïîëîæèòüñÿ âäîëü äðóã äðóãà, ïðè ýòîì àòîìû âîäîðîäà îäíîãî ó÷àñòêà ñîåäèíÿòñÿ âîäîðîäíûìè ìîñòèêàìè ñ àòîìàìè êèñëîðîäà äðóãîãî ó÷àñòêà è çàôèêñèðóþò âîçíèêøóþ ñòðóêòóðó òàêàÿ âòîðè÷íàÿ ñòðóêòóðà íàçûâàåòñÿ ;-ñêëàä÷àòûì ëèñòîì (èëè ;-ñêëàä÷àòîñòüþ, ;-ñòðóêòóðîé), ïîòîìó ÷òî ïëîñêîñòè ïåïòèäíûõ ñâÿçåé ðàñïîëîæåíû â ïðîñòðàíñòâå, êàê ñêëàäêè ëèñòà áóìàãè.
Åñëè ïðè ýòîì íàïðàâëåíèÿ ó÷àñòêîâ ÏÏÖ ïðîòèâîïîëîæíû, òî ñòðóêòóðó íàçûâàþò àíòèïàðàëëåëüíûì ;-ñêëàä÷àòûì ëèñòîì, à åñëè íàïðàâëåíèÿ îäèíàêîâû, òî ïàðàëëåëüíûì ;-ñêëàä÷àòûì ëèñòîì; ýíåðãåòè÷åñêè âûãîäíåå àíòèïàðàëëåëüíàÿ ñ ïî÷òè ëèíåéíûìè âîäîðîäíûìè ìîñòèêàìè ñì. êàðòèíêè â êíèãàõ, íàïðèìåð, â «Íàãëÿäíîé áèîõèìèè» Êîëüìàíà è иìà.
3-é òèï âòîðè÷íîé ñòðóêòóðû: ó÷àñòêè ÏÏÖ ìîãóò ñôîðìèðîâàòü ïðîñòðàíñòâåííóþ ñòðóêòóðó (êîíôîðìàöèþ), êîòîðàÿ íå ÿâëÿåòñÿ íè ;-ñïèðàëüþ, íè ;-ñêëàä÷àòîñòüþ â òàêèõ ñëó÷àÿõ ãîâîðÿò, ÷òî ó÷àñòîê ÏÏÖ íå èìååò óïîðÿäî÷åííîé ñòðóêòóðû; è íàçûâàþò ýòîò òèï âòîðè÷íîé ñòðóêòóðû «áåñïîðÿäî÷íûì êëóáêîì».
4-é òèï âòîðè÷íîé ñòðóêòóðû: ;-ïåòëÿ. Òàê íàçûâàþò ó÷àñòîê èç (÷åòûð¸õ) àìèíîàöèëîâ, êîòîðûé íàõîäèòñÿ â ìåñòå ïîâîðîòà ÏÏÖ íà 180 ãðàäóñîâ; ïåòëÿ ñòàáèëèçèðóåòñÿ âîäîðîäíûì ìîñòèêîì ìåæäó ïåðâûì è ÷åòâ¸ðòûì àìèíîàöèëàìè.
58.2. ÒÐÅÒÈ×ÍÀß ÑÒÐÓÊÒÓÐÀ ÁÅËÊÀ.
 ìîëåêóëå áåëêà åñòü ÃÈÄÐÎÔÎÁÍÛÅ (òî åñòü ïëîõî ðàñòâîðèìûå â âîäå, «áîÿùèåñÿ âîäû») ÐÀÄÈÊÀËÛ.
Ýòî ïðèâîäèò ê òîìó, ÷òî ìîëåêóëà áåëêà îáðàçóåò â ïðîñòðàíñòâå (â âîäíîé ñðåäå) òàêóþ ñòðóêòóðó,
÷òîáû ãèäðîôîáíûå ðàäèêàëû îêàçàëèñü ÂÍÓÒÐÈ ñòðóêòóðû;
ãèäðîôèëüíûå («ëþáÿùèå âîäó», ãèäðîôèëüíûå) ðàäèêàëû îêàçûâàþòñÿ ïðè ýòîì ñíàðóæè.
Ýòî ÿâëåíèå íàçûâàåòñÿ ÃÈÄÐÎÔÎÁÍÛÌ ÝÔÔÅÊÒÎÌ.
Îáðàçóþùàÿñÿ â ðåçóëüòàòå ãèäðîôîáíîãî ýôôåêòà ñòðóêòóðà íàçûâàåòñÿ ÒÐÅÒÈ×ÍÎÉ ñòðóêòóðîé áåëêà.
Òðåòè÷íàÿ ñòðóêòóðà ñòàáèëèçèðóåòñÿ
ñâÿçÿìè, êîòîðûå âîçíèêàþò ìåæäó ÐÀÄÈÊÀËÀÌÈ ÏÏÖ:
1 ìåæäó ãèäðîôîáíûìè ðàäèêàëàìè îáðàçóþòñÿ ãèäðîôîáíûå ñâÿçè,
2 ìåæäó ðàäèêàëàìè, èìåþùèìè ðàçíîèì¸ííûå çàðÿäû, îáðàçóþòñÿ ÈÎÍÍÛÅ ñâÿçè (çà ñ÷¸ò ïðèòÿæåíèÿ ðàçíîèì¸ííûõ çàðÿäîâ; íàïðèìåð, ïîëîæèòåëüíûå çàðÿäû íà àòîìàõ àçîòà ðàäèêàëîâ àðãèíèíà èëè ëèçèíà ìîãóò ïðèòÿãèâàòüñÿ ê îòðèöàòåëüíûì çàðÿäàì íà àòîìàõ êèñëîðîäà ðàäèêàëîâ àñïàðòàòà è ãëóòàìàòà),
3 ìåæäó ðàäèêàëàìè, èìåþùèìè ðàçíîèì¸ííûå ÷àñòè÷íûå çàðÿäû, ìîãóò îáðàçîâûâàòüñÿ âîäîðîäíûå ñâÿçè (íå ïóòàéòå ñ âîäîðîäíûì ñâÿçÿìè ìåæäó àòîìàìè è ïåïòèäíûõ ãðóïï âî âòîðè÷íîé ñòðóêòóðå);
íàçûâàþò òàêæå âàíäåðâààëüñîâû ñèëû.
Âñå ïåðå÷èñëåííûå ñâÿçè íåêîâàëåíòíûå. Íàðÿäó ñ íèìè â òðåòè÷íîé ñòðóêòóðå áåëêà ìîãóò îáðàçîâûâàòüñÿ áîëåå ïðî÷íûå êîâàëåíòíûå ñâÿçè ÄÈÑÓËÜÔÈÄÍÛÅ (ìîñòèêè); îíè îáðàçóþòñÿ çà ñ÷¸ò ñîåäèíåíèÿ àòîìîâ ñåðû äâóõ ðàäèêàëîâ öèñòåèíà SH + HS ; SS ). Íàïðèìåð, äèñóëüôèäíûå ìîñòèêè åñòü â ìîëåêóëå èíñóëèíà.
 áåëêàõ ìåìáðàí ñðåäè ëèïèäîâ ãèäðîôîáíûå ðàäèêàëû íàîáîðîò îêàçûâàþòñÿ «ñíàðóæè», ïðèìûêàþò ê ìîëåêóëàì ëèïèäîâ.
Òèïû òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû ãëîáóëÿðíûé è ôèáðèëëÿðíûé.
Ìîëåêóëà áåëêà ñ òðåòè÷íîé ñòðóêòóðîé ìîæåò èìåòü âèä øàðèêà, è ïîýòîìó íàçûâàòüñÿ ÃËÎÁÓËÎÉ, à òàêîé òèï òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû íàçûâàåòñÿ ãëîáóëÿðíûì. Ïðèìåðû áåëêîâ ñ ãëîáóëÿðíûì òèïîì òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû ìèîãëîáèí, ñóáúåäèíèöû ãåìîãëîáèíà, ôåðìåíòû.
Ìîëåêóëà áåëêà ñ òðåòè÷íîé ñòðóêòóðîé ìîæåò èìåòü âèä íèòè (áûòü âûòÿíóòîé), è ïîýòîìó íàçûâàòüñÿ ÔÈÁÐÈËËÎÉ, à òàêîé òèï òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû íàçûâàåòñÿ ôèáðèëëÿðíûì. Ïðèìåðû áåëêîâ ñ ôèáðèëëÿðíûì òèïîì òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû êåðàòèí, êîëëàãåí (ñòðóêòóðíûå áåëêè).
Òèï òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû îäèí èç ïîâîäîâ äëÿ êëàññèôèêàöèè áåëêîâ.
58.3 Îáðàçîâàíèå ÀÊÒÈÂÍÛÕ ÖÅÍÒÐÎÂ áåëêîâ. (Ñì. òàêæå ï.4-8 ïðî ôåðìåíòû.)
Êðàòêî: àêòèâíûé öåíòð ýòî ó÷àñòîê, êîòîðûé âûïîëíÿåò ðàáîòó áåëêà.
Àêòèâíûé öåíòð (áåëêîâîé ìîëåêóëû) ýòî ó÷àñòîê ìîëåêóëû áåëêà, ñïîñîáíûé ÑÂßÇÛÂÀÒÜ
îïðåäåë¸ííîå âåùåñòâî (êîòîðîå íàçûâàåòñÿ ËÈÃÀÍÄÎÌ) è îñóùåñòâëÿòü ïîñëå ýòîãî îïðåäåë¸ííîå äåéñòâèå:
íàïðèìåð, ïðåâðàùàòü â äðóãîå âåùåñòâî (åñëè áåëîê ÿâëÿåòñÿ ôåðìåíòîì, à ñâÿçûâàåìîå âåùåñòâî ëèãàíäîì ýòîãî ôåðìåíòà),
èëè ïåðåäàâàòü ñèãíàë îò ýòîãî âåùåñòâà (åñëè áåëîê ÿâëÿåòñÿ ðåöåïòîðîì ñâÿçàííîãî èì ãîðìîíà ñì. 92),
èëè ïåðåíîñèòü ÷åðåç ìåìáðàíó (åñëè ýòî àêòèâíûé öåíòð áåëêà-òðàíñïîðò¸ðà),
èëè òðàíñïîðòèðîâàòü âåùåñòâî ñ òîêîì êðîâè (åñëè ýòî àêòèâíûé öåíòð òðàíñïîðòíîãî áåëêà ïëàçìû) è ò.ä.
(ñîñòàâ àêòèâíîãî öåíòðà:)
 ñîñòàâ àêòèâíîãî öåíòðà îáû÷íî âõîäèò 3-4 ÐÀÄÈÊÀËÀ ïîëèïåïòèäíîé öåïè.
 ïåðâè÷íîé ñòðóêòóðå ýòè ðàäèêàëû íàõîäÿòñÿ äàëåêî äðóã îò äðóãà (íàïðèìåð, èõ ïîðÿäêîâûå íîìåðà 27, 68 è 91) è ïîýòîìó íå ìîãóò ðàáîòàòü êàê àêòèâíûé öåíòð.
Íî ïðè îáðàçîâàíèè ãëîáóëû (òî åñòü â òðåòè÷íîé ñòðóêòóðå) ýòè ðàäèêàëû îêàçûâàþòñÿ ðÿäîì
è ê òîìó æå îðèåíòèðîâàíû îïðåäåë¸ííûì îáðàçîì îòíîñèòåëüíî äðóã äðóãà,
÷òî è ôîðìèðóåò óíèêàëüíûé ó÷àñòîê ñ «ïîâåðõíîñòüþ» ñòðîãî îïðåäåë¸ííîãî ðàçìåðà, ÔÎÐÌÛ, ñ îïðåäåë¸ííûì ðàñïîëîæåíèåì ÇÀÐßÄΠè ñî ñòðîãî îïðåäåë¸ííûìè ôóíêöèîíàëüíûìè ãðóïïàìè, êîòîðûå è ó÷àñòâóþò â ñâÿçûâàíèè âåùåñòâà (ëèãàíäà).
Ñâÿçûâàåìûå â àêòèâíûõ öåíòðàõ âåùåñòâà.
 àêòèâíîì öåíòðå ñâÿçûâàþòñÿ (è ïîäâåðãàþòñÿ îïðåäåë¸ííîìó âîçäåéñòâèþ áåëêà) òîëüêî òå âåùåñòâà (ëèãàíäû), êîòîðûå ñîîòâåòñòâóþò óíèêàëüíûì ñâîéñòâàì àêòèâíîãî öåíòðà, òî åñòü ñîîòâåòñòâóþò åìó ïî ðàçìåðó, ïî ôîðìå, ïî ðàñïîëîæåíèþ çàðÿäîâ.
Ýòî ñîîòâåòñòâèå ñâîéñòâ àêòèâíîãî öåíòðà è ëèãàíäà íàçûâàåòñÿ ÊÎÌÏËÅÌÅÍÒÀÐÍÎÑÒÜÞ àêòèâíîãî öåíòðà è ëèãàíäà. À ïðèíöèï, ñîãëàñíî êîòîðîìó â àêòèâíîì öåíòðå ñâÿçûâàþòñÿ òîëüêî ñîîòâåòñòâóþùèå åãî ñâîéñòâàì (êîìïëåìåíòàðíûå åìó) âåùåñòâà (ëèãàíäû), íàçûâàåòñÿ ÏÐÈÍÖÈÏÎÌ ÊÎÌÏËÅÌÅÍÒÀÐÍÎÑÒÈ. Áëàãîäàðÿ êîìïëåìåíòàðíîñòè ñâÿçûâàíèå ëèãàíäîâ â àêòèâíûõ öåíòðàõ ñïåöèôè÷íî.
Î ëèãàíäàõ. Ëèãàíä ýòî ñâÿçûâàåìîå áåëêîì âåùåñòâî. Ñâÿçûâàíèå ëèãàíäà ïðîèñõîäèò ïî ïðèíöèïó êîìïëåìåíòàðíîñòè â àêòèâíîì öåíòðå èëè äðóãîì îïðåäåë¸ííîì ó÷àñòêå ìîëåóëû . Òî åñòü ëèãàíäîì ìîæåò áûòü òîëüêî âåùåñòâî, êîòîðîå êîìïëåìåíòàðíî ó÷àñòêó ìîëåêóëû áåëêà. Êðîìå àêòèâíîãî öåíòðà, ëèãàíäû ìîãóò ñâÿçûâàòüñÿ â ðåãóëÿòîðíûõ ó÷àñòêàõ ìîëåêóëû áåëêà. Ðåãóëÿòîðíûå ó÷àñòêè ïîäîáíû àêòèâíûì öåíòðàì, íî, â îòëè÷èå îò àêòèâíûõ öåíòðîâ, ñâÿçûâàíèå â íèõ íóæíî äëÿ ðåãóëÿöèè àêòèâíîñòè áåëêà.
58.4. ÊÎÍÔÎÐÌÀÖÈÎÍÍÛÅ ÈÇÌÅÍÅÍÈß ïðè ôóíêöèîíèðîâàíèè áåëêîâ.
Îïðåäåë¸ííàÿ êîíôîðìàöèÿ ìîëåêóëû áåëêà ÿâëÿåòñÿ ðåçóëüòàòîì âçàèìîäåéñòâèé ðàçíûõ àòîìîâ, ãðóïï è ó÷àñòêîâ ÏÏÖ ìåæäó ñîáîé è ñ îêðóæàþùåé ñðåäîé (âîäíîé èëè ëèïèäíîé). Íî îíà íå ÿâëÿåòñÿ íåèçìåííîé. Êîíôîðìàöèÿ ìîëåêóëû áåëêà ìîæåò èçìåíèòüñÿ, åñëè íà íå¸ ïîâëèÿåò íîâûé ôàêòîð èëè ôàêòîðû. Íàïðèìåð, åñëè èçìåíèòñÿ êèñëîòíîñòü ñðåäû (ðÍ) èëè åñëè ê ìîëåêóëå áåëêà ïðèñîåäèíèòñÿ äðóãîå âåùåñòâî (íàïðèìåð, ôîñôàòíàÿ ãðóïïà), èëè åñëè îò ÏÏÖ îòùåïèòñÿ ó÷àñòîê (ïåïòèä). Òîãäà êîíôîðìàöèÿ ìåíÿåòñÿ.
Ïðè èçìåíåíèè êîíôîðìàöèè ìîëåêóëû áåëêà ìîæåò èçìåíèòüñÿ è òîò ó÷àñòîê, êîòîðûé ÿâëÿåòñÿ àêòèâíûì öåíòðîì ìîëåêóëû ðàñïîëîæåíèå ðàäèêàëîâ, êîòîðûå îáðàçîâûâàëè àêòèâíûé öåíòð, ìîæåò èçìåíèòüñÿ òàê, ÷òî àêòèâíûé öåíòð ìîæåò èñ÷åçíóòü (ðàäèêàëû ìîãóò îòäàëèòüñÿ äðóã îò äðóãà èëè èçìåíèòü âçàèìíîå ðàñïîëîæåíèå îòíîñèòåëüíî äðóã äðóãà), à èñ÷åçíîâåíèå àêòèâíîãî öåíòðà ïðèâîäèò ê èñ÷åçíîâåíèþ ñïîñîáíîñòè áåëêà îñóùåñòâëÿòü ñâîþ ñïåöèôè÷åñêóþ ôóíêöèþ, òî åñòü ê ïîòåðå àêòèâíîñòè ýòîé ìîëåêóëû áåëêà.
Åñëè èñõîäíûå óñëîâèÿ âîññòàíîâÿòñÿ, òî êîíôîðìàöèÿ ìîëåêóëû áåëêà ìîæåò âåðíóòüñÿ ê èñõîäíîìó ñîñòîÿíèþ, â êîòîðîì åñòü àêòèâíûé öåíòð òîãäà àêòèâíîñòü áåëêà âîçâðàùàåòñÿ.
Îäèí èç ñàìûõ ðàñïðîñòðàí¸ííûõ ñïîñîáîâ èçìåíèòü êîíôîðìàöèþ è àêòèâíîñòü ìîëåêóë áåëêîâ ýòî ïðèñîåäèíåíèå è îòùåïëåíèå ôîñôàòíîé ãðóïïû. Ýòè ðåàêöèè îñóùåñòâëÿþòñÿ ïîä äåéñòâèåì ôåðìåíòîâ ïðîòåèíêèíàç è ïðîòåèíôîñôàòàç (àêòèâíîñòü êîòîðûõ, â ñâîþ î÷åðåäü, ðåãóëèðóåòñÿ ãîðìîíàìè).
Ïðèñîåäèíåíèå ôîñôàòà ìåíÿåò êîíôîðìàöèþ áåëêîâîé ìîëåêóëû ïîòîìó, ÷òî ôîñôàò èìååò îòðèöàòåëüíûé çàðÿä; ïðèñîåäèíèå ôîñôàòà ïðèâîäèò ê òîìó, ÷òî ê åãî îòðèöàòåëüíîìó çàðÿäó ïðèòÿãèâàþòñÿ ïîëîæèòåëüíî çàðÿæåííûå ðàäèêàëû, à îòðèöàòåëüíî çàðÿæåííûå ðàäèêàëû îòòàëêèâàþòñÿ îò îòðèöàòåëüíîãî çàðÿäà ôîñôàòà.
Êðàòêî èçìåíåíèå êîíôîðìàöèè áåëêà ïðèâîäèò ê èçìåíåíèþ àêòèâíîñòè áåëêà (òàê êàê ïðèâîäèò ê èñ÷åçíîâåíèþ èëè ê ïîÿâëåíèþ àêòèâíîãî öåíòðà). Ïðè÷èíîé èçìåíåíèé êîíôîðìàöèè áåëêà ÿâëÿåòñÿ èçìåíåíèå óñëîâèé ñðåäû, â êîòîðîé íàõîäèòñÿ áåëîê, èëè èçìåíåíèå õèìè÷åñêîãî ñîñòàâà áåëêà.
58.5. Äåíàòóðàöèÿ. Ñì. ïàðàãðàô 3.
Ýòî ïîòåðÿ àêòèâíîñòè áåëêà â ðåçóëüòàòå ðàçðóøåíèÿ òðåòè÷íîé (èëè ÷åòâåðòè÷íîé) ñòðóêòóðû. Ïðè ýòîì ÏÏÖ íå ðàçðóøàåòñÿ, ïåðâè÷íàÿ ñòðóêòóðà ñîõðàíÿåòñÿ.
Ïî÷åìó ïðîèñõîäèò ïîòåðÿ àêòèâíîñòè ïîòîìó ÷òî ïðè ðàçðóøåíèè òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû èñ÷åçàþò àêòèâíûå öåíòðû èç-çà òîãî, ÷òî îòäàëÿþòñÿ äðóã îò äðóãà ÐÀÄÈÊÀËÛ, ôîðìèðîâàâøèå àêòèâíûé öåíòð.
Ïîä äåéñòâèåì ÷åãî ïðîèñõîäèò äåíàòóðàöèÿ è ïî÷åìó? Ïîä äåéñòâèåì ôàêòîðîâ, êîòîðûå íàçûâàþò äåíàòóðàòîðàìè. Ïðèìåðû äåíàòóðàòîðîâ:
ÂÛÑÎÊÀß ÒÅÌÏÅÐÀÒÓÐÀ (íàãðåâàíèå; ïîâûøåíèå òåìïåðàòóðû òåëà âûøå 37 ãðàäóñîâ),
ïîâûøåíèå èëè ÏÎÍÈÆÅÍÈÅ ðÍ â ðåçóëüòàòå ïîÿâëåíèÿ êèñëîò èëè ùåëî÷åé (îòêëîíåíèå îò îïòèìàëüíîãî äëÿ äàííîãî áåëêà ðÍ, êîòîðûé äëÿ áîëüøèíñòâà áåëêîâ îêîëî 7),
îïðåäåë¸ííûå èçëó÷åíèÿ (íàïðèìåð, ÐÀÄÈÀÖÈß), îïðåäåë¸ííûå õèìè÷åñêèå âåùåñòâà, îñîáåííî ãèäðîôîáíûå, ðàñòâîðèòåëè è ò.ä.
Âñå äåíàòóðàòîðû (íàïðèìåð, âûñîêàÿ òåìïåðàòóðà) ÏÎÒÅÍÖÈÀËÜÍÎ ÎÏÀÑÍÛ äëÿ îðãàíèçìà èìåííî ïîòîìó, ÷òî ïðèâîäÿò ê ïîòåðå àêòèâíîñòè áåëêîâ, ÷òî ïðèâîäèò ê íàðóøåíèþ ïðîöåññîâ â îðãàíèçìå è ãèáåëè êëåòîê.
Ïðè èñ÷åçíîâåíèè äåíàòóðèðóþùåãî ôàêòîðà ÏÏÖ èíîãäà ìîãóò ñíîâà ñôîðìèðîâàòü òðåòè÷íóþ ñòðóêòóðó, ÷òî ìîæåò ïðèâåñòè ê âîçâðàùåíèþ àêòèâíîñòè áåëêà.
Источник