Гемоглобин физиологическое значение виды и соединения

Гемоглобин физиологическое значение. Виды и соединения гемоглобина.Цветовой показатель крови Возрастные изменения количества гемоглобина

Гемоглобин – хромопротеид, окрашенный в красный цвет после присоединения к Fe++ кислорода. Состоит из белка глобина и простетической группы гема. В молекуле гемоглобина содержится одна молекула глобина и четыре молекулы гема. Гем имеет в своем составе атом двухвалентного железа, способный присоединить и отдать молекулу кислорода. Одна молекула гемоглобина присоединяет четыре молекулы кислорода. 1 гр гемоглобина присоединяет 1,34 мл кислорода. Содержание гемоглобина у мужчин 16,6 г в 100 мл крови (166 г/л), у женщин – 130 г/л.

Значение гемоглобина:

1) Выполняет роль переносчика О2 от лёгких к тканям.

2) Участвует в транспорте СО2 от клеток к лёгким.

3) Составляет гемоглобинную буферную систему и регулирует кислотно-основное состояние крови.

1. Эмбриональный вид гемоглобина — производится, уже начиная с первой недели развития эмбриона, но в завершении второго месяца вынашивания ребенка заменяется следующим видом.

2. Фетальный вид гемоглобина — это белок крови у плода. Он активно соединяет и затем переносит кислород по сравнению с аналогичным веществом в организме взрослого человека. В связи с этим ребенок в утробе матери и ещё некоторое время после появления на свет может переносить периоды недостатка кислорода намного лучше по сравнению со старшими родственниками. Фетальный вид активно производится в завершение трех месяцев беременности, но с течением времени заменяется следующей формой белка уже на протяжении первого года жизнедеятельности. У взрослого человека этот тип гемоглобина порой составляет от 1% до 1,5% от общего объема гемоглобина.

3. Нормальный вид гемоглобина — это белок, который преобладает у людей уже с четвертого года жизни.

4. Колориметрические способы — они активно реализуются на практике по причине их доступности и простоты.

5. Газометрические способы — происходит насыщение гемоглобина газом — окисью углерода или кислородом. По объему поглощаемого газа и можно рассуждать об объеме гемоглобина в крови.

6. Способы диагностики, которые основываются на выявлении содержания железа в молекуле гемоглобина. В связи с тем, что в состав гемоглобина входит определенный объем железа, то по его концентрации выявляется и объем гемоглобина.

Снижение уровня гемоглобина в крови происходит при малокровии разного происхождения — кровопотери, недостаток витамина В12, железа, фолиевой кислоты.

В эритроцитах взрослого человека гемоглобин составляет около 32 % от веса форменных элементов и в среднем 14 % от веса цельной крови (14 г на 100 г крови). Это количество гемоглобина приравнивается к 100 %. Содержание гемоглобина в эритроцитах новорожденных достигает 14,5 % нормы взрослого человека, что составляет 17–25 г гемоглобина на 100 г крови. В первые два года количество гемоглобина падает до 80–90 %, а затем снова возрастает до нормы. Относительное содержание гемоглобина с возрастом увеличивается и к 14–15 годам доходит до нормы взрослого. Оно равно (в граммах на 1 кг веса тела):

в 7–9 лет – 7,5;

10–11 лет – 7,4;

12–13 лет – 8,4;

14–15 лет – 10,4.

Роль белой крови в организме. Лейкоциты и их характеристика. Лейкопоэз и его регуляция . Возрастные изменения количества лейкоцитов

Лейкоциты — это клетки белой крови, основная задача которых — защита организма, лейкоциты — это основа иммунитета. Общее количество лейкоцитов в крови в среднем 4000 — 9000 в 1 мкл крови (4-9х109/л). Лейкоциты делятся на зернистые или гранулоциты (их ядро имеет зернистую структуру) и незернистые агранулоциты, ядро которых имеет незернистую структуру, эти виды лейкоцитов выполняют разные задачи.

1.Защитная. Благодаря движению клеток они могут проходить (мигрировать) через эндотелий капилляров (этот процесс называется диапедеза) и двигаться в направлении микробов, инородных тел, клеток на разных стадиях разрушения, комплексов антиген — антитело. По отношению к ним лейкоциты имеют положительный хемотаксис. Лейкоциты способны захватить чужеродные тела и с помощью специальных ферментов травить их. Этот процесс называется фагоцитозом. Один лейкоцит может захватить до 15-20 бактерий. Кроме того лейкоциты выделяют ряд важных для защиты организма веществ. К ним прежде всего относятся антитела, которые обладают антибактериальными и антитоксическим свойствами, вещества фагоцитарной активности.

Читайте также:  От чего зависит уровень гемоглобина в крови у ребенка

2.Транспортная. В лейкоцитах есть целый ряд ферментов (протеазы, пептидазы, диастазы, липазы, дезоксирибонуклеазы), которые есть в лизосомальных мешочках и физиологически активных веществ (серотонин, гистамин, гепарин), которые есть в гранулах. Лейкоциты могут адсорбировать некоторые вещества и переносить их на своей поверхности.

3.Метаболическая. Лейкоциты способны синтезировать белки, гликоген, фосфолипиды.

4.Регенераторная. Лейкоциты выделяют Трофоний, которые способствуют образованию новых клеток.

Зернистые лейкоциты (гранулоциты) делятся на нейтрофилы, эозинофилы и базофилы. Нейтрофилы выполняют в организме функцию фагоцитоза — при проникновении в организм бактерий и вирусов они «проглатывают» их и растворяют — это так называемый клеточный иммунитет. Процессу фагоцитоза помогает выработка нейтрофилами фермента лизоцима и противовирусного вещества интерферона. В свою очередь нейтрофилы разделяются на зрелые формы (сегментоядерные нейтрофилы), не полностью зрелые (палочкоядерные) и совсем незрелые (юные). В общем анализе крови их принято писать по порядку, слева направо: юные — палочкоядерные — сегментоядерные. Поэтому и увеличение нейтрофилов может быть со сдвигом (увеличением той или иной их части) влево или вправо.

Эозинофилы выполняют функцию защиты от аллергии, они поглощают медиаторы — активные вещества, которые выделяются во время аллергической реакции, например, гистамин.

Основная функция базофилов — участие в иммунологических реакциях (в том числе и неадекватных, аллергических) замедленного типа.

Все лейкоциты образуются в красном костном мозге из единой стволовой клетки, однако родоначальницей миелопоэза является бипотенциальная колониеобразующая единица гранулоцитарно-моноцитарная (КОЕ-ГМ) или клетка-предшественница. Для ее роста и дифференцировки необходим особый колониестимулирующий фактор (КСФ), вырабатываемый у человека моноцитарно-макрофагальными клетками, костным мозгом и лимфоцитами.

КСФ является гликопротеидом и состоит из двух частей — стимулятора продукции эозинофилов (Эо-КСФ) и стимулятора продукции нейтрофилов и моноцитов (ГМ-КСФ), относящихся к ранним гемопоэтическим ростовым факторам. Выработка ГМ-КСФ стимулируется Т-хелперами и подавляется Т-супрессорами. На более поздних этапах на лейкопоэз влияют гранулоцитарный колониестимулирующий фактор — Г-КСФ (способствует развитию нейтрофилов) и макрофагальный колониестимулирующий фактор — М-КСФ (приводит к образованию моноцитов), являющиеся позднодействующими специфическими ростовыми факторами.

Установлено, что T-лимфоциты стимулируют дифференцировку клеток в гранулоцитарном направлении. В регуляции размножения ранних поли- и унипотентных клеток имеет важное значение их взаимодействие с Т-лимфоцитами и макрофагами. Эти клетки влияют на клетки-предшественницы с помощью лимфокинов и монокинов, содержащихся в мембране и отделяющихся от нее в виде «пузырьков» при тесном контакте с клетками-мишенями.

Из костного мозга и отдельных видов лейкоцитов (гранулоцитов и агранулоцитов) выделен комплекс полипептидных факторов, выполняющих функции специфических лейкопоэтинов.

Важная роль в регуляции лейкопоэза отводится интерлейкинам. В частности, ИЛ-3 не только стимулирует гемопоэз, но и является фактором роста и развития базофилов. ИЛ-5 необходим для роста и развития эозинофилов. Многие интерлейкины (ИЛ-2, ИЛ-4, ИЛ-6, ИЛ-7 и др.) являются факторами роста и дифференцировки Т- и В-лимфоцитов.

Выделяют следующие нарушения лейкопоэза:

1. усиление или угнетение образования лейкоцитов в гемопоэтической ткани.

2. нарушение созревания лейкоцитов в кроветворных органах.

3. продукция патологически изменённых лейкоцитов.

Нарушение лейкопоэза возникает при действии

· биологических (бактерии, вирусы),

· физических (УФ лучи, радиация)

· химических факторов.

К эндогенным факторам нарушения лейкопоэза относятся генетические дефекты образования и дифференцирования лейкоцитов.

Лейкоциты появляются в конце 3-го месяца внутриутробного развития, а на последней неделе беременности их число у плода выше, чем у взрослого человека. У новорожденного в первые часы после рождения их количество колеблется от 10 до 30 ×109/л. В течение 1-го, иногда 2-го дня жизни их число несколько увеличивается – это физиологический лейкоцитоз. Он обусловлен быстрой мобилизацией нейтрофилов из запасных пулов костного мозга в ответ на стресс при рождении. Состояние лейкоцитоза могут вызвать и внешние антигенные стимулы, с которыми сталкивается новорожденный. Это реактивный лейкоцитоз. В этих условиях поступают в циркуляцию молодые формы нейтрофилов. После этого число лейкоцитов снижается в 1-й год до 9-10 ×109/л и в 14-17 лет достигает уровня взрослых.

У недоношенных детей как при рождении, так и в последующие периоды число лейкоцитов несколько меньше, чем у доношенных.

Источник

емоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.

Оглавление темы «Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.»:

1. Функции клеток крови. Функции эритроцитов. Свойства эритроцитов. Цикл Эмбдена—Мейергофа. Строение эритроцитов.

2. Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.

3. Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.

4. Железо. Железо в норме. Роль ионов железа в эритропоэзе. Трансферрин. Потребность организма в железе. Дефицит железа. ОЖСС.

5. Эритропоэз. Эритробластические островки. Анемия. Эритроцитоз.

6. Регуляция эритропоэза. Эритропоэтин. Половые гормоны и эритропоэз.

7. Лейкоциты. Лейкоцитоз. Лейкопения. Гранулоциты. Лейкоцитарная формула.

8. Функции нейтрофильных гранулоцитов ( лейкоцитов ). Дефенсины. Кателицидины. Белки острой фазы. Хемотаксические факторы.

9. Бактерицидный эффект нейтрофилов. Гранулопоэз. Нейтрофильный гранулопоэз. Гранулоцитоз. Нейтропения.

10. Функции базофилов. Функции базофильных гранулоцитов. Нормальное количество. Гистамин. Гепарин.

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Строение гемоглобина.

Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2.

Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %.

Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина.

Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии.

— Также рекомендуем «Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.»

Читайте также:  Как поднять гемоглобин после операции ребенку

Источник

47. Виды гемоглобина и его соединения, их физиологическое значение.

Добавил:

Upload

Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.

Вуз:

Предмет:

Файл:

Otvety_FIZIOLOGIYa.docx

Скачиваний:

3347

Добавлен:

28.02.2016

Размер:

576.27 Кб

Скачать

  1. Гемоглобин
    относится к числу важнейших дыхательных
    белков, принимающих участие в переносе
    кислорода от легких к тканям. Он является
    основным компонентом эритроцитов
    крови, в каждом из них содержится
    примерно 280 млн молекул гемоглобина.

  2. Гемоглобин
    является сложным белком, который
    относится к классу хромопротеинов и
    состоит из двух компонентов:

  1. железосодержащего
    гема – 4 %;

  2. белка
    глобина – 96 %.

  1. Гем
    является комплексным соединением
    порфирина с железом. Это соединение
    довольно неустойчивое и легко
    превращается либо в гематин, либо в
    гемин. Строение гема идентично для
    гемоглобина всех видов животных.
    Отличия связаны со свойствами белкового
    компонента, который представлен двумя
    парами полипептидных цепей. Различают
    HbA, HbF, HbP формы гемоглобина.

  2. В
    крови взрослого человека содержится
    до 95–98 % гемоглобина HbA. Его молекула
    включает в себя 2 α– и 2 β-полипептидные
    цепи. Фетальный гемоглобин в норме
    встречается только у новорожденных.
    Кроме нормальных типов гемоглобина,
    существуют и аномальные, которые
    вырабатываются под влиянием генных
    мутаций на уровне структурных и
    регуляторных генов.

  3. Внутри
    эритроцита молекулы гемоглобина
    распространяются по-разному. Вблизи
    мембраны они лежат к ней перпендикулярно,
    что улучшает взаимодействие гемоглобина
    с кислородом. В центре клетки они лежат
    более хаотично. У мужчин в норме
    содержание гемоглобина примерно
    130–160 г/л, а у женщин – 120–140 г/л.

  4. Выделяют
    четыре формы
    гемоглобина:

  1. Оксигемоглобин
    — содержит двухвалентное железо и
    способен связывать кислород. Он
    переносит газ к тканям и органам.

  2. Метгемоглобин
    — содержит трехвалентное железо, не
    вступает в обратимую реакцию с кислородом
    и обеспечивает его транспорт.

  3. Карбоксигемоглобин
    — образует соединение с угарным газом.
    Он обладает высоким сродством с окисью
    углерода, поэтому комплекс распадается
    медленно. Это обусловливает высокую
    ядовитость угарного газа.

  4. Миоглобин
    — по структуре близок к гемоглобину и
    находится в мышцах, особенно в сердечной.
    Он связывает кислород, образуя депо,
    которое используется организмом при
    снижении кислородной емкости крови.
    За счет миоглобина происходит обеспечение
    кислородом работающих мышц.

  1. Гемоглобин
    выполняет дыхательную и буферную
    функции.
    1 моль гемоглобина способен связать 4
    моля кислорода, а 1 г – 1,345 мл газа.
    Кислородная емкость крови – максимальное
    количество кислорода, которое может
    находиться в 100 мл крови. При выполнении
    дыхательной функции молекула гемоглобина
    изменяется в размерах. Соотношение
    между гемоглобином и оксигемоглобином
    зависит от степени парциального
    давления в крови. Буферная функция
    связана с регуляцией pH крови.

    1. 48. Гуморальная и нервная регуляция эритро- и лейкопоэза.

    2. У
      взрослых процесс образования эритроцитов
      – эритропоэз, происходит в красном
      костном мозге плоских костей. Они
      образуются из ядерных стволовых клеток,
      проходя стадии проэритробласта,
      эритробласта, нормобласта, ретикулоцитов
      II, III, IV. Этот процесс происходит в
      эритробластических островках, содержащих
      эритроидные клетки и макрофаги костного
      мозга. Макрофаги выполняют следующие
      функции:

    1. Фагоцитируют
      вышедшие из нормобластов ядра.

    2. Обеспечивают
      эритробласты ферритином, содержащим
      железо.

    3. Выделяют
      эритропоэтины.

    4. Создают
      благоприятные условия для развития
      эритробластов.

    1. Созревание
      эритроцитов занимает около 5 дней. Из
      костного мозга в кровь поступают
      ретикулоциты, дозревающие до эритроцитов
      в течение суток. По их количеству в
      крови судят об интенсивности эритропоэза.
      В сутки образуется 60-80 тысяч эритроцитов
      на каждый микролитр крови. Т.е. ежесуточно
      обновляется около 1,5% эритроцитов.

    2. Основным
      гуморальным регулятором эритропоэза
      является гормон эритропоэтин.
      В
      основном он образуется в почках.
      Небольшое его количество синтезируется
      макрофагами. Интенсивность синтеза
      эритропоэтина зависит от содержания
      кислорода в тканях почек. При их
      достаточной оксигенации ген, регулирующий
      синтез эритропоэтина, блокируется.
      При недостатке кислорода, он активируется
      ферментами. Начинается усиленный
      синтез эритропоэтина. Стимулируют его
      синтез в почках адреналин, норадреналин,
      глюкокортикоиды, андрогены. Поэтому
      количество эритроцитов в крови
      возрастает в горах, при кровопотерях,
      стрессе и т.д. Торможение эритропоэза
      осуществляется его ингибиторами. Они
      образуются при увеличении количества
      эритроцитов выше нормы, повышенном
      содержании кислорода в крови. Эстрогены
      также тормозят эритропоэз. Поэтому в
      крови женщин эритроцитов меньше, чем
      у мужчин. Важное значение для эритропоэза
      имеют витамины В6, В12 и фолиевая кислота.
      Витамин В12 называют внешним фактором
      кроветворения. Однако для его всасывания
      в кишечнике необходим внутренний
      фактор Кастла, вырабатываемый слизистой
      желудка. При его отсутствии развивается
      злокачественная анемия.

    3. Гранулоциты
      и моноциты образуются из миелобластов
      через стадии промиелоцита, эозинофильных,
      нейтрофильных, базофильных миелоцитов
      или монобластов. Из монобластов сразу
      образуется моноциты, а из миелоцитовмелоцитов
      метамиелоциты, затем палочкоядерные
      гранулоциты и, наконец, сегментоядерные
      клетки. Гранулоцитопоэз стимулируют
      гранулоцитарные колониестимуцлирующие
      факторы (КСФ-Г), а моноцитопоэз –
      моноцитарный колониестимулирующий
      фактор (КСФ-М). Угнетают гранулоцитопоэз
      кейлоны, выделяющиеся зрелыми
      нейтрофилами. Кейлоны тормозят синтез
      ДНК в стволовых клетках белого ростка
      костного мозга. Задерживают созревание
      гранулоцитов и моноцитов простагландины
      Е, интерфероны.

      Читайте также:  Гемоглобин как повысить норма

      Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]

      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #

      Источник