Гемоглобин разные единицы измерения

Гемоглобин

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1,34 мл кислорода.

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130-160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120-160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1-3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145-225 г/л, а к 3-6 месяцам снижается до минимального уровня — 95-135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110-155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4 субъединиц влияют на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.

Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии. Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

• Гемоглобин А
• Гемоглобин С (мутантная форма)
• Эмбриональный гемоглобин
• Гемоглобин S (мутантная форма)
• Гемоглобин F (фетальный)
• Кобоглобин
• Нейроглобин
• Анемия
• Порфирия
• Талассемия
• Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
5. ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
7. ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
8. ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167-175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
9. ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

• Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
• Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

• Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). «An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure». Am Heart J. 151 (1): 91.e1-91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
• Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). «Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds». J Mol Biol. 356 (2): 335-53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
• Hardison, Ross C. (2012). «Evolution of Hemoglobin and Its Genes». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Роль гемоглобина в крови

Содержание гемоглобина в крови должно соответствовать норме: если этого белка организму будет не хватать, клетки начнут испытывать кислородное голодание, что приведет к развитию анемии и других патологических процессов. Вызвано это тем, что гемоглобин в крови отвечает за доставку к тканям кислорода, передачу его клеткам. После этого он забирает от них углекислый газ, который является продуктом жизнедеятельности клеток, и выводит его наружу.

Характеристика гемоглобина

Гемоглобин содержится в составе одного из форменных элементов крови, эритроцитов, и являет собой сложно устроенное белковое соединение, одним их веществ которого является гем. Именно этот компонент отвечает за красный цвет крови, а также обладает способностью легко присоединять и отсоединять от себя молекулы газов — кислород, углекислоту и некоторые другие. Этой особенности он обязан атому двухвалентного железа, который входит в состав четырех субъединиц, что представлены полипептидными цепями и являются составной частью гема.

В одном геме содержится четыре атома железа, каждый из которых способен связать одну молекулу кислорода. Это приводит к тому, что гемоглобин превращается в соединение, известное как оксигемоглобин. После этого молекула гемоглобина в составе эритроцитов направляется по кровотоку к клеткам. Сначала он попадает в самую крупную артерию, которая разветвляется на более мелкие артериолы. Затем переходит в капилляры, через стенки которых и происходит газообмен.

Сначала оксигемоглобин распадается и превращается в дезоксигемоглобин (так называют восстановленный гемоглобин, который отдал кислород тканям). В результате атомы кислорода переходят в ткани, где участвуют в процессах окисления органических веществ. При этом выделяется энергия, необходимая для жизнедеятельности клеток и тканей. На конечном этапе ткани выделяют углекислоту, которую из клеток забирает железо, входящее в состав гема, преобразовываясь в соединение карбогемоглобин. По кровотоку оно поступает к легким, распадается, после чего углекислота выходит наружу.

Токсические соединения

Надо заметить, что железо в составе гема может связываться не только с кислородом, но также с вредными для организма веществами. Например, с окисью углерода. В этом случае образуется более стойкое соединение, представленное в виде карбоксигемоглобина. Это очень опасная ситуация, поскольку скорость присоединения угарного газа к гему в двести раз выше, чем у кислорода, а распадается карбоксигемоглобин в десять тысяч раз медленнее. Поэтому при постоянном поступлении углерода в организм, образовавшийся карбоксигемоглобин вытесняет кислород из клеток, что приводит к отравлению.

Избыток карбоксигемоглобина в крови негативно влияет на организм: наблюдается кислородное голодание, головокружение, тошнота, рвота. Если поступление в организм углерода не остановить, очень быстро наступает смерть, поскольку угарный газ, образовав вместе с гемом карбоксигемоглобин, не позволяет присоединить к гемоглобину кислород. При своевременно оказанной медицинской помощи карбоксигемоглобин искусственно разрушают медицинским путем.

В случае незначительного поступления угарного газа в организм, когда помощь врача не требуется, карбоксигемоглобин распадается естественным путем в течение шести часов. Молекула углерода образует незначительное количество карбоксигемоглобина в крови курильщиков, а также у многих жителей крупных городов.

Помимо карбоксигемоглобина, железо в составе гема может образовать и другие, токсические для организма компоненты. Например, при отравлении лекарственными препаратами (сульфаниламидами, фенацетином), образуется соединение в виде метгемоглобина, который нарушает способность эритроцитов переносить кислород, что приводит к кислородному голоданию тканей. При отравлении лекарствами железо в составе гема может образоваться в химическое соединение в виде сульфгемоглобина, избыток которого приводит к разрушению эритроцитов.

Зарождение гемоглобина

Все исследования подтверждают, что атомы гемоглобина находятся только в составе эритроцитов, и больше нигде их нет. Учитывая важность кислорода для жизнедеятельности клеток и тканей организма, не удивительно, что эритроциты представлены в крови в наибольшем количестве из всех форменных элементов. Помимо них, в плазме, её жидкой части, находятся лейкоциты, которые являются частью иммунной системы, а также тромбоциты, участвующие в процессах свертывания.

Гемоглобин зарождается вместе с эритроцитом, постепенно накапливается. Когда форменный элемент достигает зрелости, наблюдается максимальная концентрация белкового соединения, которая составляет девяносто процентов от общей массы красной клетки крови. Вот почему гемоглобин есть не только в крови уже рожденного человека, но также у плода, у которого форменные элементы и плазма появляются спустя несколько недель после зачатия.

По мере формирования молекула гемоглобина изменяет свою структуру несколько раз. У плода и новорожденного называют такие типы белка фетальным гемоглобином. Он почти полностью исчезает в течение первого года жизни.

Сколько должно быть гемоглобина

Единица измерения гемоглобина в крови — грамм на литр (г/л) или грамм на децилитр (г/дл). Если в бланке единицы измерения указаны в «г/дл», а нужно узнать «г/л», нужно исходить из того, что «г/л=дл/л*10». Также следует иметь в виду, что в разных лабораториях могут отличаться не только единицы измерения, но и цифры, что зависит от используемых реактивов.

Поэтому при расшифровке данных нужно исходить из слов врача, и не смотреть на единицы измерения и указанные цифры в бланке. Тем более что анализ лишь показывает, что в организме развивается патология, а чтобы узнать её природу, нужно пройти дополнительные обследования.

В организме здорового человека уровень общего (свободного) гемоглобина в крови взрослых и детей должна колебаться в следующих пределах (единицы измерения указаны в граммах на децилитр):

Женщина обязательно должна предупредить врача, если сдает кровь во время менструации. В критические дни уровень гемоглобина в крови будет значительно ниже. Также изменяются показатели белка при беременности: в это время в организме наблюдается задержка и скопление жидкости, из-за чего происходит разжижение крови.

Во время развития плода организм быстро расходует запасы железа и витамина В9. Поэтому если до зачатия в женском организме их количество было на минимально допустимом уровне, во время беременности будет наблюдаться их дефицит и снижение гемоглобина.

У малыша сразу после рождения наблюдается максимальный уровень гемоглобина, структура которого отличается от белка взрослого. Но в течение года он разрушается, претерпевает различные преобразования, в результате которых приобретает привычную структуру. Поэтому если в крови ребенка более старшего возраста обнаружены типы гемоглобина, характерные для младенческого периода, это говорит о неправильном развитии малыша.

Причины отклонений

Уровень гемоглобина в крови замеряют каждый раз, как сдается общий анализ крови. Этот вид исследования позволяет определить, не отклонились ли форменные элементы от нормы и получить некоторые их характеристики. На изучение берут капиллярную кровь из пальца, единицы измерения зависят от лаборатории.

Показатели гемоглобина ниже нормы могут наблюдаться при следующих ситуациях:

• потеря крови из-за травмы, болезни, хирургического вмешательства;
• железодефицитная анемия;
• нехватка витаминов, белков, железа в рационе;
• некоторые инфекционные заболевания (пневмония, гепатит, туберкулез);
• гельминты;
• месячные, беременность;
• заболевания пищеварительной системы;
• рак (прежде всего, опухоли в пищеварительной системе);
• лейкемия и другие типы рака крови;
• аутоиммунные заболевания;
• болезни почек.

Высокий гемоглобин в крови также опасен, поскольку может свидетельствовать о повышенном количестве эритроцитов или увеличении их в размерах, что может быть спровоцировано доброкачественной или злокачественной опухолью.

Гемоглобин выше нормы вне зависимости от единиц измерения может быть из-за загущения крови, причиной которого может быть рвота, понос, обширные ожоги и другие причины. Повлиять на высокий уровень белка может плохая непроходимость кишечника, повышенное содержание витаминов группы В. У больных сахарным диабетом гемоглобин может повыситься из-за избытка глюкозы. В некоторых случаях высокий гемоглобин может быть на начальной стадии сердечной недостаточности, предвестника инфаркта.

Высокий уровень белка может наблюдаться и в безобидных ситуациях. Например, его количество всегда выше нормы у профессиональных альпинистов, у людей, живущих высоко в горах, после физических нагрузок.

Таким образом, очевидно, что отклонение гемоглобина от нормы зависит от разных причин. Единицы измерения, как и цифры, непосвященному человеку мало что скажут. Поэтому не стоит заниматься диагностикой самостоятельно, а нужно внимательно выслушать врача и пройти другие обследования, по результатам которых будет назначено лечение.

Например, если анализы подтвердят факт наличия загущения крови, необходимо будет принимать препараты, направленные её разжижить, и придерживаться диеты. При наличии карбоксигемоглобина и других токсических соединений надо направить усилия на детоксикацию организме. Низкий гемоглобин из-за нехватки железа говорит о том, что необходимо принимать препарат для повышения его уровня. При этом лечение должен назначить врач, так как избыток железа также приведет к негативным последствиям.

Если причина более серьезна, необходимо будет пройти курс лечения. От того, удастся ли вылечить основное заболевание, зависит и уровень гемоглобина. Если терапия будет успешна, через непродолжительное время гемоглобин придет в норму и состояние больного стабилизируется.

Источник