Какие из этих клеток содержат гемоглобин

Гемоглобин

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1,34 мл кислорода.

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130-160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120-160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1-3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145-225 г/л, а к 3-6 месяцам снижается до минимального уровня — 95-135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110-155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Читайте также:  Как поднять гемоглобин диетой

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4 субъединиц влияют на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.

Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Читайте также:  Низкий гемоглобин анемия что это

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии. Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С (мутантная форма)
  • Эмбриональный гемоглобин
  • Гемоглобин S (мутантная форма)
  • Гемоглобин F (фетальный)
  • Кобоглобин
  • Нейроглобин
  • Анемия
  • Порфирия
  • Талассемия
  • Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
  3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
  4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
  5. ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
  7. ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
  8. ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167-175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
  9. ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

  • Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
  • Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

  • Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). «An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure». Am Heart J. 151 (1): 91.e1-91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). «Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds». J Mol Biol. 356 (2): 335-53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
  • Hardison, Ross C. (2012). «Evolution of Hemoglobin and Its Genes». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Какой в норме гемоглобин у женщин? Что делать, если его уровень низкий или высокий

Гемоглобин — это сложный железосодержащий белок крови. Его функция — доставка молекул кислорода ко всем тканям и органам. Он захватывает кислород в легких, окисляет его и передает всем структурам организма[1]. Неудивительно, что недостаток или избыток гемоглобина негативно сказывается на здоровье человека.

Что делать, если уровень белка не соответствует норме гемоглобина в крови у женщин, и какие показатели считаются оптимальными, расскажем в статье.

Норма гемоглобина у женщин

Нормальный уровень гемоглобина человека зависит от пола, возраста и некоторых других параметров.

Какой должен быть гемоглобин у женщин?

Для женщин старше 18 лет оптимальным считается показатель от 120 до 150 г/л[2]. Во время менструаций его значение может падать до 100 г/л. В период беременности верхняя граница нормы — 155 г/л, однако во втором триместре гемоглобин, наоборот, может понижаться до 110 г/л[3]. Причина этому — активный рост плода и плаценты и увеличение общего объема крови. Верхняя граница нормы гемоглобина у женщин после 50 лет — 160 г/л. Минимальное значение остается прежним.

Почему снижается гемоглобин у женщин?

Зачастую проблема встречается у любительниц строгих диет, в частности вегетарианок: организм недополучает из пищи нужный объем железа. В овощах и фруктах тоже содержится железо, однако оно усваивается хуже своего «животного» аналога. Следует быть аккуратнее и любительницам кофе, чая, орехов и шоколада — эти продукты ухудшают всасывание железа. Что примечательно, обратных ситуаций с передозировкой этого компонента в рационе не существует — «лишнее» железо, получаемое с едой, просто выводится естественным путем.

Читайте также:  Соотношение железа и гемоглобина

Помимо несбалансированного питания, к низкому гемоглобину в крови женщины может привести кровопотеря: при обильных менструациях, маточных кровотечениях или тяжелых родах, вследствие операций. Кроме того, причиной низкого уровня гемоглобина в крови у женщин могут стать заболевания желудочно-кишечного тракта. Гастрит, язва кишечника и другие подобные недуги поражают слизистую оболочку органов ЖКТ и мешают железу усваиваться. Преградой для усвоения железа также могут стать заболевания щитовидной железы и, как следствие, нехватка нужных гормонов. Также привести к снижения гемоглобина могут аутоиммунные болезни и некоторые инфекции, при которых нарушается процесс кроветворения. Из-за этого эритроциты рано гибнут, что влечет за собой снижение уровня гемоглобина. Причина низкого гемоглобина у женщин может крыться и в дефиците витаминов C и B12, без которых железо попросту не усваивается.

Почему повышен гемоглобин?

Причиной высокого гемоглобина у женщин могут стать интенсивные физнагрузки, пристрастие к сигаретам, стресс, проживание в местах с плохой экологией, в частности в мегаполисах, работа в условиях низкого содержания кислорода, обезвоживание. Однако повышение белка может быть спровоцировано и различными заболеваниями, среди них — сахарный диабет, эритроцитоз, нарушения проходимости кишечника, болезни легких и сердца, рак, поликистоз почек, гипервитаминоз B6 и B12.

Что делать, если гемоглобин в крови низкий или высокий

Заподозрить у себя повышение гемоглобина можно по следующим признакам: вялость и отсутствие аппетита, проблемы со сном, боли в суставах и костях, повышение артериального давления, головокружение, боли в животе, быстрое образование синяков и легкое возникновение кровотечений. Конечно, такие тревожные сигналы могут говорить и о других заболеваниях, так что за постановкой диагноза следует обратиться к врачу.

Если снижение гемоглобина стало следствием какой-либо болезни, специалист назначит лечение, направленное в первую очередь на устранение основного недуга. Также наверняка потребуется скорректировать питание: при высоком гемоглобине нужно отказаться от красного мяса, субпродуктов, творога, яиц, зеленых яблок. Вместо них лучше добавить в рацион тофу и бобовые.

Это важно

Из-за высокого гемоглобина кровь становится густой и хуже снабжает клетки кислородом, что может привести к образованию тромбов и бляшек, вызывающих инфаркты и инсульты.

Снижение гемоглобина — более распространенная проблема. Среди симптомов низкого гемоглобина у женщин — головокружение, бледность и сухость кожи, нарушение сна, холод в конечностях, синеватость губ, слабость[4]. Низкий гемоглобин чреват снижением иммунитета, может вызывать деформацию в эпителиальных тканях человека — слизистой дыхательных путей, ротовой полости, ЖКТ и других; а при беременности возрастает риск кислородного голодания плода.

Опять же, самостоятельно ставить себе диагноз нельзя — нужно обязательно обратиться к врачу и сдать анализы. Если пониженный гемоглобин подтвердился, врач назначит специальные лекарственные средства. Как правило, повышающие гемоглобин препараты отпускаются по рецепту, а их прием требует врачебного контроля.

Это важно

Прием препаратов железа может вызывать негативные реакции со стороны органов ЖКТ. Если пациента беспокоит металлический привкус во рту, запоры или, наоборот, послабление стула, тошнота, это, как правило, не является поводом для отмены железосодержащего средства[5]. При этом врач должен скорректировать дозировку либо подобрать другое лекарство. Однако вероятны и более серьезные «побочки» — вплоть до отека Квинке, лихорадки и анафилактического шока. Именно поэтому самостоятельное назначение себе препаратов и несоблюдение правил приема недопустимы.

Подспорьем медикаментозному лечению будет правильное питание: при низком гемоглобине в крови у женщин следует есть рыбу, отрубной хлеб, грибы, яйца, субпродукты, бобы, блюда из гречневой крупы и больше красного мяса. Помогут повысить уровень гемоглобина у женщин и сухофрукты — изюм, инжир, курага и чернослив. Стоит также добавить в меню зеленые яблоки и зеленые листовые овощи, например руколу и шпинат[6]. Из напитков лучше отдать предпочтение отвару шиповника, гранатовому и яблочному сокам, а вот чай и кофе следует ограничить.

Еще раз подчеркнем, что в любом случае нельзя заниматься самолечением, в том числе по причине схожести симптомов. На заболеваниях крови специализируются врачи-гематологи. Но для начала можно обратиться к терапевту: он проведет опрос, назначит анализы и при необходимости перенаправит к узкому специалисту.

Вся информация, касающаяся здоровья и медицины, представлена исключительно в ознакомительных целях и не является поводом для самодиагностики или самолечения.

Источник