Клетки которые содержат гемоглобин

Содержание статьи

Гемоглобин

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1,34 мл кислорода.

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130-160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120-160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1-3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145-225 г/л, а к 3-6 месяцам снижается до минимального уровня — 95-135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110-155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4 субъединиц влияют на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.

Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии. Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный гемоглобин
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167-175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). «An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure». Am Heart J. 151 (1): 91.e1-91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). «Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds». J Mol Biol. 356 (2): 335-53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). «Evolution of Hemoglobin and Its Genes». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Клетки крови: эритроциты, лейкоциты, тромбоциты

Общеизвестно, что основными клетками крови являются эритроциты, лейкоциты и тромбоциты. Приглядимся к ним поближе.

Эритроциты — строение и функции

Эритроциты — это основная часть состава клеток крови. Количество их у здоровых людей колеблется от 4,5 до 5,5 миллиона в 1 куб.мм. Если расположить их все в одну линию, то она протянется на 187000 км, более чем в 4,5 раза больше земного экватора. Ежесекундный распад 10 миллионов эритроцитов возмещается поступлением в кровь такого же их количества из кроветворных органов.

Эритроциты человека — безъядерные тельца, похожие на двояковогнутые диски, с диаметром, равным в среднем 7 микронам (0,007 мм).

По современным представлениям эритроцит имеет губчатую структуру, пропитанную гемоглобином — носителем кислорода. В составе эритроцитов его более 90%.

Из гемоглобина и кислорода (Нв) образуется непрочный оксигемоглобин. Именно из-за него кровь такого цвета. Основная часть его состава белковая — глобин и небелковая — гем. Успехи современной биохимии позволили изучить этапы его образования, очень сложного и многоступенчатого. Гем способствует гемоглобину «рыхло» соединяться с кислородом, этим он обязан железу, которое присутствует в нем.

Связи кислорода и гемоглобина целиком зависит от содержания (концентрации, или «напряжения») этого газа в окружающей среде. Если раствор гемоглобина окружен воздухом, содержащим 20% кислорода, то гемоглобин почти полностью насытится кислородом, т. е. превратится в оксигемоглобин.

Но если его поместить в безвоздушное пространство или атмосферу азота, то кислород полностью отщепится и гемоглобин окажется восстановленным.

Как эритроциты переносят гемоглобин в организме

Проходя через капилляры легких, где имеется наибольшее напряжение кислорода, гемоглобин крови целиком насыщается кислородом. Этот процесс совершается по законам диффузии газов.

Затем оксигемоглобин переносится в капилляры других тканей организма, где напряжение кислорода очень низкое благодаря чему он легко отделяется от гемоглобина. Освободившийся кислород используется клетками для поддержания их энергетического обмена.

Отечественный ученый П. А. Коржуев на примерах особей животного мира различного уровня развития показал, что расстановка разных видов животных в эволюционном ряду зависит от обеспеченности их гемоглобином (следовательно, и кислородом).

Так, например, у рыб на килограмм веса тела гемоглобина сравнительно немного;
У земноводных (следующая ступень развития) немного больше;
Еще больше его у птиц и т. д.
Самое большое его количество содержит кровь млекопитающих.

Что происходит с погибшими эритроцитами

Основная задача эритроцитов — переноска кислорода. Они обладают минимальным обменом веществ. В среднем они живут 100-120 дней. Старея, эритроциты подвергаются распаду: в конце своей жизни в селезенке, и печени приклеиваются к особым клеткам на стенках сосудов.

Такие клетки обладают способностью захватывать различные высокомолекулярные и чужие частицы, попадающие в кровь. Этот процесс поглощения (фагоцитоз) распространяется также и на состарившиеся эритроциты, которые для организма стали уже чужеродными.

Непосредственное отношение к процессу кроворазрушения имеет селезенка. Этот орган — «губчатый мешок» из очень рыхлой ткани, переполненной кровью, способен разрушать красные кровяные тельца, что дало повод уже давно называть ее «кладбищем» этих клеток. (По некоторым данным, свыше 70% всех эритроцитов, закончивших свой жизненный цикл, оказываются именно в ней).

Следует отметить, что у здорового человека селезенка разрушает лишь старые или случайно поврежденные красные тельца. Каков же механизм освобождения крови от тех из них, что уже отжили или повреждены? Это удалось открыть с помощью интересных опытов на животных с использованием современной электронной микроскопии.

Крысам вводили токсические для эритроцитов вещества и наблюдали прохождение их через стенку сосудов селезенки. Нормальные клетки легко фильтруются через сосудистые поры: при прохождении через них «гибкие» эритроциты меняют свою форму и проскальзывают в общем токе крови.

Но, старея или повреждаясь, становясь менее эластичными они больше неспособны проникать через капилляры, фильтруются в селезенке и поглощаются (фагоцитоз) ретикуло-эндотелиальными клетками. При распаде в печени эритроцитов образуется пигмент билирубин, который в кишечнике, под влиянием микробов подвергается дальнейшему химическому превращению.

При этом образуется пигмент стеркобилин, который окрашивает кал таким коричневым цветом. Количество этого пигмента в кале говорит об объемах распадающихся эритроцитов.

Нормы эритроцитов по полу и возрасту

Пол, возраст	Норма, клеток/л
У взрослых мужчин	3.9•10 12 -5,5•10 12
У взрослых женщин	3,9•10 12 -4,7•10 12
В пуповинной крови плода	3,9•10 12 -5,5•10 12
1-3 дня от рождения	4,0•10 12 -6,6•10 12 ретикулоциты — 3-51%
7 дней	3,9•10 12 -6,3•10 12
14 дней	3,6•10 12 -6,2•10 12
30 дней	3,0•10 12 -5,4•10 12
60 дней	2,7•10 12 -4,9•10 12
6 месяцев	3,1•10 12 -4,5•10 12 ретикулоциты — 3-15%
до 12 лет	3,5•10 12 -5,0•10 12 ретикулоциты — 3-12%
Девочки-подростки 13-19 лет	3,5•10 12 -5,0•10 12 ретикулоциты 2-11%
Мальчики-подростки 13-16 лет	4,1•10 12 -5,5•10 12 ретикулоциты 2-11%
16 — 19 лет	3,9•10 12 -5,6•10 12
Пожилые люди	4,0•10 12
Беременные	3,5•10 12 -5,6∙10 12 ретикулоциты — примерно 1%

Что происходит с железом, накопившемся в эритроцитах

Сейчас сложилось твердое убеждение, что железо, освободившееся при гибели эритроцитов, полностью используется для построения его новых молекул, предварительно отложившись в печени и селезенке в резерве. Из резерва оно в костном мозге принимает участие в гемоглобинообразовании.

Помимо использования резервного железа, открыт механизм непосредственной утилизации гемоглобинового железа кроветворными клетками.

Здоровый человек ежесуточно при распаде эритроцитов теряет 20-30 мг железа, что равно суточной потребности. 90% этого железа вновь идет на построение нового гемоглобина в процессе созревания новых эритроцитов. Потери железа организмом ничтожны.

Лейкоциты — строение и функции

Лейкоциты — вторая основная составляющая крови, имеют ядро, протоплазму, или цитоплазму (от «цито» — клетка). Отдельные из них способны активно двигаться, наподобие простейших организмов, например, амеб.

В крови человека содержится в 1000 раз меньше лейкоцитов, чем эритроцитов.

Виды лейкоцитов

Лейкоциты бывают зернистыми и незернистыми. Зернистые лейкоциты или гранулоциты имеют протоплазму нагруженную зернами. Незернистые лейкоциты или агранулоциты зерен не содержат или содержат очень мало.

Незернистые и зернистые лейкоциты отличаются друг от друга несколькими признаками:

способностью восприятия клетками кислых и щелочных красок;
отсутствием или наличием зерен в цитоплазме;
отличием в строении ядра;
формой.

Так, например, цитоплазма эозинофила в окрашенном мазке содержит крупную зернистость, напоминающую кетовую икру, а базофильные лейкоциты имеют зерна, окрашивающиеся в фиолетово-синий цвет.

Ядра различных клеток имеют своеобразную форму, позволяющую отличать одни от других. Ядро зрелого нейтрофила, например, состоит из сегментов, соединенных между собой мостиками, а у лимфоцита ядро круглое и занимает большую часть клетки.

Защитная функция лейкоцитов

Некоторые формы лейкоцитов (прежде всего нейтрофилы и моноциты) поразительно способны к фагоцитозу, т. е. к поглощению и перевариванию различных микробов; простейших организмов, отживших клеток и всяких чужеродных веществ, попадающих в организм.

Присущая лейкоцитам защитная функция проявляется лишь после выхода из кровеносных сосудов. При кровотоке лейкоциты обволакивают внутренние стены капилляров и во множестве уходят из сосудов, протискиваясь между эндотелиальными клетками. При своем следовании они обнаруживают и переваривают в себе микробы и различные инородные тела.

Процесс движения лейкоцитов из сосудов в ткани совершается при посредстве вытягивания протоплазмы и образования ее выростов — так называемых ложноножек (псевдоподий). Лейкоциты активно проходят через неповрежденные стенки сосудов, легко проникают через оболочки (мембраны), двигаются в соединительной ткани.

Роль эозинофилов и базофилов остается еще недостаточно изученной. Больше сведений мы имеем в отношении лимфоцитов. Они образуются в лимфатических узлах, разбросанных по всему организму и в селезенке. (Количество лимфоидной ткани составляет около 1% веса тела!) Изучение продолжительности жизни лимфоцитов с использованием радиоактивной метки доказало, что они циркулируют в крови 100-200 дней, и лишь небольшая их часть исчезает из кровяного русла через 3-4 дня.

Есть основания считать, что лимфоциты участвуют в формировании иммунной системы организма и, таким образом, очень важны в процессах борьбы с микробами и действием их токсинов.

Нормы лейкоцитов по полу и возрасту

Пол, возраст	Норма, единиц на литр (Ед/л)
Малыши до 3-х дней	7 — 32 × 109
До 1 года	6 — 17,5 × 109
1-2 года	6 — 17 × 109
2-6 лет	5 — 15,5 × 109
6-16 лет	4,5 — 13,5 × 109
16-21 год	4,5 — 11 × 109
Взрослые мужчины	4,2 — 9 × 109
Взрослые женщины	3,98 — 10,4 × 109
Пожилые мужчины	3,9 — 8,5 × 109
Пожилые женщины	3,7 — 9 × 109

Тромбоциты — строение и функции

В крови есть еще третий форменный элемент-тромбоциты (кровяные пластинки).

Тромбоциты, как бы осколки протоплазмы производящих их гигантских клеток костного мозга — мегакариоцитов. Оказывается, что из одного мегакариоцита может образоваться до 400 пластинок. В 1 мм3 крови их насчитывается 250-400 тыс.

Размер кровяных пластинок очень мал — от 2 до 5 микрон. Они формой круглые или овальные, не имеют ядра. Сроки пребывания их в крови от 3 до 5 дней.

Клетки эти играют огромную роль в процессах свертывания крови и занимают ключевую позицию в процессе остановки кровотечения.

Основное, значимое свойство тромбоцитов — прилипать и покрывать чужеродную поверхность. Они при этом становятся больше размером и растягиваются принимая звездчатую форму. При повреждении мелких кровеносных сосудов тромбоциты устремляются к месту повреждения, прилипают кучкой и образуют собой тромб закрывающий место дефекта сосуда.

Вокруг него оседают нити фибрина и эритроциты, цвет тромба меняется на красный. Благодаря выпадению фибрина головка тромба плотно фиксируется к поврежденному сосуду и задерживает переход крови из сосуда наружу.

Таким образом, тромбоциты успешно организуют первичный, «пусковой» этап остановки кровотечения при повреждении сосуда. Поэтому при заболеваниях, которым свойственно отсутствие, малое количество или неполноценность тромбоцитов, наблюдаются самопроизвольные кровотечения и кровоизлияния.

Нормы тромбоцитов по полу и возрасту

Пол, возраст	Норма тромбоцитов, тысяч Ед/мкл
У мужчин	200-400
У женщин	180-320
У женщин в критические дни	75-220
У беременных	100-310
У новорожденных	100-420
2 недели -1 год	150-350
1 — 5 лет	180-380
5 — 7 лет	180-450

Источник