Образование структур молекул гемоглобина

2. Гемоглобин, его структура, свойства, разновидности, соединения и функции

Одной из важнейших функций крови является перенос поглощаемого в легких кислорода к органам и тканям и транспорт углекислого газа в обратном направлении.

Ключевую роль в этом процессе играют эритроциты, благодаря содержанию в них красного кровяного пигмента ― гемоглобина.

Внутриэритроцитарная локализация Нb:

• Обеспечивает уменьшение вязкости крови.

• Уменьшает онкотическое давление, предотвращая потерю воды тканями.

• Предупреждает потерю Нb при фильтрации крови в почках.

По химической природе ― это хромопротеид, состоящий из белка глобина (96%) и простетическая группы гема (4%). Гема содержится 4 группы. Он представляет собой протопорфирин, в центре которого расположен ион Fe++.

Ключевую роль в деятельности Нb играет ион Fe++.

Функции гемоглобина:

• Транспорт О2 в виде оксигемоглобина (HHbO2). Одна молекула Нb присоединяет 4 молекулы кислорода. 1 г Нb связывает 1,34 мл О2.

• Транспорт СО2.

• Участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния (гемоглобиновый буфер).

Соединения Нb:

1. Оксигемоглобин (НHbО2). Гемоглобин, присоединивший 4О2. В артериальной крови его содержится около 98%, а в венозной — около 60%. После отдачи О2 НHb получил название восстановленный, редуцированный гемоглобин или дезоксигемоглобин). Гемоглобин обладает высоким сродством к кислороду.

2.Карбогемоглобин (НHbСО2) ― соединение гемоглобина с СО2.

3. Метгемоглобин (MetHb). Образуется под влиянием сильных оки-слителей (перманганат калия, анилин, нитриты, пирогаллол и др). При этом Fe++ превращается в Fe+++. Соединение прочное.

4. Карбоксигемоглобин (НHbCО) ― соединение гемоглобина с угарным газом (СО). Соединение в 150 — 200 раз прочнее НHbО2. При содержании во вдыхаемом воздухе 0,1% СО 80% Нb превращается в карбоксигемоглобин. При содержании 1% ― гибель через несколько минут.

Физиологическими соединениями Hb являются оксигемоглобин и карбогемоглобин.

Миоглобин ― дыхательный пигмент или мышечный гемоглобин ― содержится в скелетных мышцах, миокарде. Обладает большим сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Связывает до 14%О2 в организме. Его роль заключается в обеспечении кислородом мышцу в период ее сокращения, когда происходит пережатие капилляров и кровоток через ткань прекращается. В этот период главным источником кислорода является миоглобин, который затем в фазу расслабления мышц и восстановления кровотока опять «запасается» кислородом.

Синтез Нb происходит в эритробластах и нормобластах в костном мозге.

Состояние сниженного количества Hb в единице объема крови (чаще всего при одновременном снижении количества эритроцитов) получило название анемия.

Анемия для мужчин при содержании Hb меньше 130 г/л, для женщин ― меньше 120 г/л (при беременности ― меньше 110 г/л).

Разновидности Hb:

• HbP ― (примитивный) ― на 7-12 неделе внутриутробного развития.

• HbF ― фетальный (плодный) ― на 9-й неделе внутриутробного развития.

• HbA ― гемоглобин взрослых ― появляется перед рождением.

НbF ― обладает большим сродством с О2 и насыщается на 60% при таком рО2 , когда HbA матери только на 30%. Благодаря данному свойству HbF вполне обеспечивает кислородом ткани плода в условиях сравнительно низкого рО2 в артериальной крови плода. В течение 1 года жизни HbF почти полностью заменяется HbA.

В норме содержание Hb в крови мужчин колеблется в пределах 130 — 160 г/л , в крови женщин ― 115 ― 145 г/л. Общее содержание Hb в крови 700 г.

Соседние файлы в папке ()Методички

• #
• #
• #
• #
• #

Источник

Строение и функции гемоглобина и миоглобина человека

Краткосрочный план

Раздел долгосрочного плана:

Раздел 4 Транспорт веществ.

Дата:

ФИО преподавателя Снегирева Марина Васильевна

Группа: Ис-11

Количество присутствующих:

отсутствующих:

Тема урока

Строение и функции гемоглобина и миоглобина человека.

Цели обучения

1)Систематизировать разные типы транспорта веществ.

2) Объяснять механизм разных типов транспорта веществ.

Цели урока

Все учащиеся к концу урока смогут: Выделять отличия в строении гемоглобина и миоглобина.

Большинство учащихся к концу урока смогут: Объяснять функции миоглобина и миоглобина при транспорте веществ. Характеризовать формы гемоглобина по их структуре и функциям.

Некоторые учащиеся к концу урока смогут: Представлять аргументы о возникновении «неполадок» в функционировании гемоглобина и объяснять возникновение заболеваний человека.

Критерии

оценивания

Характеризует молекулы гемоглобина и миоглобина по их строению и функциям.

Межпредметные связи

Химия (окислительно-восстановительные реакции), физика (диффузия)

Медицина.

Навыки ИКТ

Использовать ресурс https://www.youtube.com/watch?v=iJG6x618L3M https://www.youtube.com/watch?v=fhEVifdSMBk

при изучении новой темы, конструктор тестов Online Test Pad при закреплении нового материала

Ход урока

Запланированные этапы урока

Запланированная деятельность на уроке

Ресурсы

Начало урока

3 минута

3 минуты

4 минуты

Организационный момент:

1. Приветствие

2. Проверка отсутствующих

3. Объединение в группы, используя онлайн деление (по ссылке)

Вызов: Мозговая атака

Каким образом кислород может попасть из легких в клетки мышечной ткани?

Подвести учащихся к теме урока.

Предположительный ответ учащихся:

Кислород разносит кровь. Для этого кислород должен удерживаться в крови в форменных элементах, чтобы транспортироваться в мышцы, а не уходить диффузно.

При этом должны использоваться какие-то молекулы. Озвучить тему урока.

Целеполагание: Какие цели урока должны быть достигнуты? (Обратная связь с учителем).

Совместная формулировка целей урока

https://castlots.org/razdelit-na-gruppy/

Середина урока

7 минут

3 минут

5 минут

5 минут

10 минут

10 минут

5 минут

5 минут

10 минут

Изучение нового материла

Объединение в группы, используя онлайн деление (по ссылке). Для работы над каждым заданием будет меняться состав участников группы.

Изучить материал видеоролика о строение и функции гемоглобина и миоглобина человека.

(временной отрезок с 0.00 до 5 минут).

Задание №1

1. Используя материал видеофрагмента, запишите термины «гемоглобин» и «миоглобин» в рабочих тетрадях.

2. Опишите строение молекулы гемоглобина и миоглобина.

Корзина идей». В тетради можно нарисовать корзинку, где условно собирается все, что студенты знают по данной проблеме; спикер группы в виде тезисов записывает в «корзинке» все высказывания и идеи, включая ошибочные; по мере освоения новой информации исправляются ошибки, вносятся необходимые дополнения.

Изучить структуру гемоглобина

Задание №2

Составить ментальную (интеллект) карту «Структура гемоглобина» в онлайн сервисе для создания ментальных карт MindMeister

Изучить структуру миоглобина

Задание №3

Составить ментальную (интеллект) карту «Структура миоглобина» в онлайн сервисе для создания ментальных карт MindMeister

Сравнить структуру молекул гемоглобина и миглобина.

Задание №4

Заполнить таблицу «Сходства и различия молекул гемоглобина и миоглобина». Сравнить структуру молекул гемоглобина и миоглобина.

(пример заполнения)

пп

Показатель

Гемоглобин

Миоглобин

1

Высшая структура

третичная

четвертичная

2

Число полипептидных цепей

1

4

3

белок

Сложный

сложный

4

Простетическая группа

1 ГЕМ

4 ГЕМа

5

Общая структура

1 Мb +1

2 α — глобин

2 β — глобин

4 ГЕМа

Итог:

Сложный неолигомерный белок

Сложный олигомерный доменный белок

Рассмотреть формы гемоглобина.

Задание №5

Характеризовать формы гемоглобина по их строению и функциям.

Обьяснить реакцию оксигенации, используя понятия: гемоглобин, оксигемоглобин, карбоксигемоглобин.

Реакцию оксигенации можно разделить на четыре стадии:

1. Нb + О2Û HbO2

2. НbО2 + О2Û Hb(O2)2

3. Hb(O2)2 + О2Û Hb(O2)3

4. Hb(O2)3 + О2Û Hb(O2)4

Рассмотреть функцию миоглобина..

Задание №6

Характеризовать молекулу миоглобина по ее структуре и функциям. Объяснить газообмен в мышечной ткани.

Рассмотреть кривую оксигенации миоглобина (а) и гемоглобина (б)

Задание №7

Обьяснить почему без кислорода молекулы гемоглобина обладают низким сродством к кислороду, затем кривая становится круче и при высоких значениях рО2 практически сливается с кривой диссоциации миоглобина.

Вывод:

Метод «SWOT» анализ

SWOT» анализ

Сильные стороны

1. Четвертичная структура гемоглобина.

2.Присоединение молекул кислорода происходит по кооперативному эффекту и отсоединение кислорода происходит по кооперативному эффекту.

Слабые стороны

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода

Возможности

2,3 -дифосфоглицериновая кислота облегчает присоединение кислорода у организмов, обитающих в высокогорных районах

Угрозы

Гемоглобин- высокотоксичное вещество.

Гемоглобин -один из основных белков, которым питается малярийный плазмодий.

Анемия.

Какое строение имеют молекулы гемоглобина и миоглобина?

Чем отличаются молекулы гемоглобина и миоглобина?

Какую функцию выполняет гемоглобин и миоглобин ?

В чем заключается возможность переноса кислорода из легких в ткани?

Критерии оценивания: Характеризует молекулы гемоглобина и миоглобина по их строению и функциям.

Дескрипторы:

Определил в тексте строение гемоглобина и миоглобина.

Сравнил строение молекул гемоглобина и миоглобина.

Объяснил «метод переноса кислорода» от гемоглобина миоглобину

Характеризует молекулы гемоглобина и миоглобина по их строению и функциям.

Демонстрация итогов работы в группе:

Каждая группа представляет и резюмирует итоги работы группы

https://castlots.org/razdelit-na-gruppy/

https://www.youtube.com/watch?v=fhEVifdSMBk

Конец урока

5 минут

3 минуты

2 минуты

Закрепление нового материала

(И) Пройти тестирование по изученной теме на образовательной платформе Google Сlassroom

Рефлексия «Cветофор»

У каждого ученика имеются карточки трех цветов светофора. Учитель просит учащихся показывать карточками сигналы, обозначающие их понимание или непонимание материала, затем он просит учащихся ответить на вопросы:

К учащимся, которые подняли зеленые карточки (все поняли):

— Что вы поняли?

К учащимся, поднявшим желтые или красные карточки:

— Что вам не понятно?

По итогам полученных ответов учитель принимает решение о повторном изучении, закреплении темы или продолжении изучения материала по программе.

Домашнее задание:

* Проанализируйте, почему в результате длительного вдыхания угарного газа наступает смерть?

* Подготовить материал о заболеваниях человека, связанных с гемоглобином.

** Какое отношение к теме урока имеет возникновение симптома — одышка у короновирусного больного?

*** Правильно ли утверждение? Малокровие возникает только тогда, когда человек потерял много крови.

https://onlinetestpad.com/hpgizm52llkoy

Подсчитать количество зеленых, желтых и красных карточек. На следующих уроках стремиться к увеличению зеленых карточек.

(для домашнего чтения)

Источник

ГЕМОГЛОБИ́НЫ

ГЕМОГЛОБИ́НЫ (от ге­мо… и лат. globus — ша­рик), же­ле­зо­со­дер­жа­щие крас­ные пиг­мен­ты кро­ви и ге­мо­лим­фы, обес­пе­чи­ваю­щие пе­ре­нос мо­ле­ку­ляр­но­го ки­сло­ро­да (O2) от ор­га­нов ды­ха­ния к тка­ням и час­тич­но ди­ок­си­да уг­ле­ро­да (CO2) от тка­ней к ор­га­нам ды­ха­ния; уча­ст­ву­ют в под­дер­жа­нии pH кро­ви. Со­дер­жат­ся в эрит­ро­ци­тах кро­ви всех по­зво­ноч­ных (за ис­клю­че­ни­ем не­ко­то­рых ан­тарк­тич. рыб) и отд. бес­по­зво­ноч­ных или рас­тво­ре­ны в ге­мо­лим­фе мн. бес­по­зво­ноч­ных жи­вот­ных.

Схематическое изображение пространственной структуры гемоглобина: голубым цветом обозначены β-цепи, синим — α-цепи, молекулы гема — красные диски.

Г. — слож­ные бел­ки (ге­мо­про­теи­ны). Их мо­ле­ку­лы со­сто­ят из бел­ко­во­го ком­по­нен­та — гло­би­на и про­сте­тич. же­ле­зо­пор­фи­ри­но­вой груп­пы — ге­ма, ко­то­рый спо­со­бен без из­ме­не­ния сте­пе­ни окис­ле­ния вхо­дя­ще­го в его со­став ио­на Fe2+ лег­ко при­сое­ди­нять и от­да­вать O2. Свя­зан­ный с O2 Г. на­зы­ва­ет­ся ок­си­ге­мо­гло­би­ном. Ви­до­вая спе­ци­фич­ность Г. обу­слов­ле­на бел­ко­вым ком­по­нен­том, ко­то­рый оп­ре­де­ля­ет его рас­тво­ри­мость, срод­ст­во к O2 и мо­ле­ку­ляр­ную мас­су (у по­зво­ноч­ных она ко­леб­лет­ся от 61000 до 72000, у бес­по­зво­ноч­ных дос­ти­га­ет 3000000). При­сое­ди­не­ние O2 в ор­га­нах ды­ха­ния (ок­си­ге­на­ция) за­ви­сит от пар­ци­аль­но­го дав­ле­ния (на­пря­же­ния) O2 и кос­вен­но ре­гу­ли­ру­ет­ся CO2 (как пра­ви­ло, он об­лег­ча­ет от­да­чу O2 тка­ням, а его вы­ход из кро­ви, на­обо­рот, спо­соб­ст­ву­ет её на­сы­ще­нию O2). Свя­зы­ва­ние CO2 Г. (до 15% все­го CO2 кро­ви) про­ис­хо­дит сра­зу по­сле вы­сво­бо­ж­де­ния O2. При взаи­мо­дей­ст­вии с угар­ным га­зом (CO), срод­ст­во ко­то­ро­го к Г. в 300 раз вы­ше, чем у O2, об­ра­зу­ет­ся пло­хо дис­со­ции­рую­щий кар­бок­си­ге­мог­ло­бин, не спо­соб­ный свя­зы­вать и пе­ре­но­сить O2; раз­ви­ва­ет­ся ки­сло­род­ная не­дос­та­точ­ность (имен­но этим обу­слов­ле­на ток­сич­ность CO).

Мо­ле­ку­лы Г. боль­шин­ст­ва выс­ших по­зво­ноч­ных со­сто­ят из не­сколь­ких по­ли­пеп­тид­ных це­пей, к ка­ж­дой из ко­то­рых при­сое­ди­нён гем. Ус­та­нов­ле­ны пер­вич­ная и про­стран­ст­вен­ная струк­ту­ры мн. гло­би­нов из разл. ис­точ­ни­ков. Наи­бо­лее изу­чен Г. че­ло­ве­ка. Его мо­ле­ку­ла об­ра­зо­ва­на че­тырь­мя по­ли­пеп­тид­ны­ми це­пя­ми, упа­ко­ван­ны­ми в фор­ме тет­ра­эд­ра. На раз­ных ста­ди­ях раз­ви­тия ор­га­низ­ма че­ло­ве­ка об­на­ру­жи­ва­ют­ся Г., раз­ли­чаю­щие­ся со­став­ляю­щи­ми их субъ­е­ди­ни­ца­ми. У взрос­лых лю­дей до 97% при­хо­дит­ся на до­лю ге­мо­гло­би­на A (от англ. adult — взрос­лый, HbA), гло­бин ко­то­ро­го со­дер­жит по 2 иден­тич­ные α- и β-це­пи (α2β2). Ок. 2% со­став­ля­ет HbA2, у ко­то­ро­го вме­сто β-це­пей при­сут­ст­ву­ют сход­ные с ни­ми по струк­ту­ре S-це­пи (α2S2). Кро­ме то­го, у взрос­лых лю­дей со­хра­ня­ет­ся не­боль­шое ко­ли­че­ст­во (ок. 1%) Г. пло­да (т. н. фе­таль­ный Г., HbF), ха­рак­тер­но­го для внут­ри­ут­роб­но­го пе­рио­да. Кро­ме двух α-це­пей он со­дер­жит две γ-це­пи (α2γ2) и об­ла­да­ет бо­лее вы­со­ким срод­ст­вом к O2, чем HbA и HbA2. На ран­них эта­пах эм­брио­наль­но­го раз­ви­тия при­сут­ст­ву­ют и др. Г.: ти­па ζ2ε2, α2ε2 и ζ2γ2. Они обес­пе­чи­ва­ют снаб­же­ние эм­брио­на ки­сло­ро­дом в ус­ло­ви­ях внут­ри­ут­роб­ной жиз­ни. HbA на­чи­на­ет пре­об­ла­дать че­рез 2-3 мес по­сле ро­ж­де­ния.

У всех этих Г. α-гло­би­но­вые це­пи со­сто­ят из 141 ами­но­кис­лот­но­го ос­тат­ка и об­ра­зу­ют груп­пу α-по­доб­ных гло­би­нов. Ос­таль­ные гло­би­но­вые це­пи (со­сто­ят из 146 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков) по ря­ду свойств от­ли­ча­ют­ся от α-це­пей, но сход­ны ме­ж­ду со­бой и обыч­но объ­е­ди­ня­ют­ся в груп­пу β-по­доб­ных Г. Со­от­вет­ст­вен­но этим груп­пам гло­би­нов в ге­но­ме че­ло­ве­ка име­ют­ся две груп­пы гло­би­но­вых ге­нов, ор­га­ни­зо­ван­ных в два кла­сте­ра. Ге­ны, ко­ди­рую­щие α-по­доб­ные це­пи Г., сце­п­ле­ны и рас­по­ло­же­ны на хро­мо­со­ме 16, а ко­ди­рую­щие β-по­доб­ные це­пи — на хро­мо­со­ме 11. Му­та­ции в ге­нах, ко­ди­рую­щих струк­ту­ру по­ли­пеп­тид­ных це­пей Г., со­про­во­ж­да­ют­ся из­ме­не­ния­ми в их пер­вич­ной струк­ту­ре, свя­зан­ны­ми с за­ме­на­ми отд. ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков (у че­ло­ве­ка из­вест­но ок. 300 форм Г.). Б. ч. по­доб­ных за­мен не влия­ет на про­яв­ле­ние функ­цио­наль­ных свойств Г., но есть и та­кие ано­маль­ные Г., ко­то­рые слу­жат при­чи­ной за­бо­ле­ва­ний — ге­мо­гло­би­но­па­тий. Напр., за­ме­на в β-гло­би­но­вой це­пи ос­тат­ка глу­та­ми­но­вой ки­сло­ты в по­ло­же­нии 6 на ос­та­ток ва­ли­на со­про­во­ж­да­ет­ся раз­ви­ти­ем сер­по­вид­но-кле­точ­ной ане­мии. Разл. де­фек­ты струк­ту­ры гло­би­но­вых ге­нов мо­гут умень­шить про­дук­цию Г., при­вес­ти к раз­ба­лан­си­ров­ке син­те­за α- и β-це­пей и к др. за­бо­ле­ва­нию — та­лас­се­мии.

Био­син­тез Г. (в ко­ст­ном моз­ге, в пред­ше­ст­вен­ни­ках эрит­ро­ци­тов — эрит­ро­бла­стах, нор­моб­ла­стах, ре­ти­ку­ло­ци­тах) и фор­ми­ро­ва­ние чет­вер­тич­ной струк­ту­ры HbA за­вер­ша­ет­ся к мо­мен­ту вы­хо­да зре­лых эрит­ро­ци­тов в кро­вя­ное рус­ло. Г. син­те­зи­ру­ет­ся не­пре­рыв­но, что обес­пе­чи­ва­ет его по­сто­ян­ное об­нов­ле­ние в ор­га­низ­ме. В 100 мл кро­ви че­ло­ве­ка со­дер­жит­ся 12-16 г Г. (у жен­щин мень­ше, чем у муж­чин); сни­же­ние этих по­ка­за­те­лей на­ря­ду с умень­ше­ни­ем чис­ла эрит­ро­ци­тов сви­де­тель­ст­ву­ет об ане­мии. Гем Г. по­сле раз­ру­ше­ния эрит­ро­ци­тов слу­жит ис­точ­ни­ком об­ра­зо­ва­ния жёлч­ных пиг­мен­тов. У по­зво­ноч­ных об­ра­зо­ва­ние Г. ре­гу­ли­ру­ет­ся гор­мо­ном эри­тро­по­эти­ном. В мыш­цах при­сут­ст­ву­ет струк­тур­но род­ст­вен­ный Г. бе­лок — ми­ог­ло­бин, ко­то­рый обес­пе­чи­ва­ет клет­ки ки­сло­ро­дом в ус­ло­ви­ях его де­фи­ци­та. У не­ко­то­рых рас­те­ний об­на­ру­же­ны ана­ло­ги Г. (напр., ле­го­гло­бин, ре­гу­ли­рую­щий ки­сло­род­ный ре­жим азот­фик­си­рую­щих клу­бень­ко­вых бак­те­рий).

Изу­че­ние Г. вне­сло боль­шой вклад в пред­став­ле­ние о струк­ту­ре, функ­ции и эво­лю­ции бел­ков. Ра­бо­ты по струк­ту­ре гло­би­но­вых ге­нов че­ло­ве­ка и их экс­прес­сии по­ло­жи­ли на­ча­ло мо­ле­ку­ляр­ной ге­не­ти­ке выс­ших ор­га­низ­мов и по­зво­ли­ли вы­явить не­ко­то­рые об­щие прин­ци­пы ор­га­ни­за­ции и функ­цио­ни­ро­ва­ния ге­но­мов эу­ка­ри­от. Срав­нит. ана­лиз ами­но­кис­лот­ной по­сле­до­ва­тель­но­сти гло­би­но­вых це­пей у раз­ных ви­дов жи­вот­ных ис­поль­зу­ет­ся для оп­ре­де­ле­ния сте­пе­ни их эво­люц. род­ст­ва. От­кры­тие ано­маль­ных Г. по­зво­ли­ло Л. По­лин­гу при­влечь вни­ма­ние к изу­че­нию на­след­ст­вен­ных «мо­ле­ку­ляр­ных бо­лез­ней».

Источник