Образование структуры молекулы гемоглобина
Содержание статьи
22
Ζ
.
22.1.
, . . , . , , , . .
. , . 64 500, 16 000 [2, 7, 18].
. . , . , , (. 22.1). , . , , . . O2 , .
, () (O2). , , , ; . , , .
, . (. 22.2). (), . , . , .
. 22.1.
. 22.2. , ( ) ( ). ( . 22.3)
. , 10000 , . , 140 . . [26, 27]. . 22.3 , . , . . , , . ()
. 22.3. ( [26, 27])
, 141 , a, ( 146 )b. (HbF) b g, . HbF [2].
. , , . , , . .
(, , ) , , . . , () .
, , ( ), ( ) 577 541 [II].
, , . . 555 .
. . , ( ) . . (I0) (I) . I/I0 , (I0 I)/I0 . .
. 22.4. (bO2) (b). ,
. . 22.4 . , , . , , . , , .
, , , b bO2 . , . , , (. ). , , , , , . . 600, 577, 470 . . (. . 22.4).
. () ( . 22.4 ):
E=lg I/I, (1)
I , I . ,
:
E=lgIo/I= e× C ×d,(2)
d , e (, ). , . .
;
. 158 / (15,8 /) 140 / (14 /) . , . (. 22.5).
. 200 /, (. 22.5). 115 /, , .
, , . , .
. , , 130 / 120 / .
. , :
1) O2 (1 1,36 O2);
2) ( 0,34%);
3) ( );
4) (). ,
. 22.5. (♂), (♀) . , ; μ (), (, ; , )
, .
. . , , .
. , (K3[Fe(CN)6]), (KCN) (N3). , HbCN ( ), . 546 . e d, , [ (2)], . , , . [32].
.
, , . () ( mean corpuscular hemoglobin, MCH). , . .
. 1 158 b 5,1 106 (1 = 106 ). :
= 158 /5 ,1·1012= 31 1012 = 31
:
= 140 /4,6·1012= 31 1012 = 31
( ; = 29 ( ).
(2636 ) . , , . . , , , . (, ) , . . ( ), ( ).
.
, , (), (/) (). , (), ()
( mean corpuscular hemoglobin concentration, MCHC) (). . :
, = 5· 1061, [] = 150 /, = 0,45, : = 30 , =/, =0,09106 = 90 () = 90 3
22.2.
() . . . ( , ), , .
. , , . ( ), 1 , 1 (1 = 760 . . = 101 ). :
[] = a/760 Pr (3)
760,
, r .
, . . 22.1 . [ (3)], , . , ( O2 = 95 . . CO2 = 40 . .) O2 0,003 O2 1 , O20,026 O2, 1 . O2 , O2, O2, 9 . , O2 20 , O2.
22.1. a ( · 1· 1) O2, O2 N2
a2 | aCO2 | a N2 | |
, 20 | 0,031 | 0,88 | 0,016 |
, 37 | 0,024 | 0,57 | 0,012 |
, 37 | 0,024 | 0,49 | 0,012 |
O2 O2 , . , . , O2 O2 .
. . , O2 , , (. 22.3). , :
+4O2 ↔(O2)4. (4)
, 1 4 O2. 1 22,4 , 64 500 4 22,4 O2, 1 1,39 O2. (1,341,36 O2 1 ). , [25]. , , in vivo 1 Hb 1,34 2 ( ).
. 1 Hb (= 16 100 Hb) 1 O2 (= 22,4 O2). , .
, , , : [O2]max = (1,34 O2 1 )·(150 Hb 1 ) = 0,2 O2 1 . , , (PO2 > 300 . .); (4) . O2, .
. (4) . , O2 ; , , O2. (SO2 ) :
SO2=[O2]/ [Hb] + [O2]· 100% (5)
, SO2 =0%; , SO2 = 100%. O2. . . 22.6, S . (. ). , , 2, .. O2, 50%. ( 7,4 t=37C) 50 26 . . (3,46 ) [9, 29].
.
S . O2,
. 22.6. (Hb) (Mb) 7,4 t 37
[11]. , , (Mb), [1]. , 1:4. , O2:
Mb + O2 ↔ bO2. (6)
. 22.6. , S bO2 O2, . , O2 , . , , .
, , . , , S bO2 [11,14].
. . O2 (PO2) . O2 95 . ,. (12,6 ). . 22.6 , 97%. ( ) O2 , , , . , O2 60 . . (8,0 ) 90%. , , .
. PO2 . PO2 40 . . (5,3 ), 73% . 5 . . (0,7 ), 7%; O2 .
O2 .
(SO2 ). SO2 , , , O2 ( O2 1 ):
[O2]= 1,34·[Hb]·SO2·105 (7)
SO2 , a [Hb] . , , (SO2 = 97%) 0,20, (SO2 = 73%) 0,15. , (O2 ) 0,05 (. 22.2). , 25% . , (. . 23.2), , . 22.2, , . 0,1.
,
b2 , [2, 12, 14], , S . , , O2 , .
. ( ) . , (. 22.7, ).
22.2.
O2 | SO2% | [O2], O2 / | PCO2 | [CO2], CO2 / | |||
.. | .. | ||||||
95 | 12,6 | 97 | 0,20 | 40 | 5,3 | 0,48 | 7,40 |
40 | 5,3 | 73 | 0,15 | 46 | 6,1 | 0,52 | 7,37 |
0,05 | 0,04 | ||||||
. 22.7. [9, 29]. . . . ( ). . O2. . 2,3 (2,3) . , ( ) ( ), , .
PO2. + ( . 22.7, , + ). , . . , . . 22.7, , + . , . (. . 22.7, ) . O2 (O2 ): O2 , . . 22.7, O2· , O2
bO2. , , O2 . , [14].
. , ( ). , . O2 O2, . . 22.7, , bO2. ( ; pO2 = 40 . ., CO2 = 46 . .), , ( ;PO2 = 95 . ., CO2 = 40 . .), . , , . , . O2 . O2, . ( . 22.7, ). , 2 . , .
. . , (, ), ( ). . , , . 2,32,3 (. 22.7, ) [16. 22]. . : () , , () . , .
. , , . . , , in vivo ( , ). . , , [7, 21].
. 22.8
. 22.8. [O2] (PO2) . O2 ( ) ( ), ‘ ( ), ‘ ( )
. . (120 180 / ), , O2 . () ‘ ‘ (). , O2 , . , PO2= 25 . . (3,3 ) O2 0,08, 0,11.
. O2 , ( . 22.8 ). .
( , ) , . :
+ ↔ b. (8)
, . , b , O2 [3]. O2 30 ppm ( ), FCO2 3·105 (0,003 .%). , , b 5% . O2, b bO2 5%, 1 : 350. , b 350 , O2.
. , . ; , . , O2. b 1 % ; 20%. , , , 3·104. .
, . b, ( , ) [3] . O2 .
, , , . , O2 . , , .
22.3. 2
O2
(O2, ) . , , . O2 . , , O2, .
O2 [15]. O2 , , 40 . . (5,3 ). , , O2 , . O2 . , O2 (. 22.9). O2 , :
O2 + 2 ↔ 23+ + H+(9)
; 10 . . [6, 24]. , O2, , .
. 22.9. , () ()
3 , . 3 , . 3 , . , , 3 1. ( ).
O2 3″, +. , , , . , , . , , , +.
O2 . ():
HbNH2 + O2 ↔ HbNHCOOH + +)
, O2, ( ).
. 22.9. , O2 . , O2 ; , .
O2 . , , ; 40 .. , , 46 .. 1 1,8 O2. 12% (bO2), 11% , 27% , 50% 3 . ; .
O2 ( O2, . O2 ( , ), O2 . O2; , (saturatio), . . (.: , 1988). , , O2 )
O2 .
O2 O2 , . O2 . CO2 O2 . O2 , . . 22.11 . , , , + . , , , O2. , , , O2 [6, 20]. O2 .
O2 . bO2 , O2 . O2 O2 , . O2 , ( O2/ /).
O2 (. 22.10) . (. 22.16).
. O2 , O2. O2 .
( . 22.10). , O2 . , O2 .
.
. 22.10. O2 . ( O2), ( ) ( ),
, , , O2 . (. 22.10). , O2 , O2. , , O2 , .
22.4. ,
. , , (), , ( ). .
↔ H+ + .(11)
( ) . , (
). . , . , l, (11) . , . (. 22.11).
. . . +:
p=lg[+]. (12)
, 7 ( ), H+ [+] 107 /. .
, , . , , . , , , H+, . .
. 22.11. . ‘ ‘. +
. , . , . ( ͖) . , +. . , . . ͖ , . . .
. ( 37 ) 7,37 7,43, 7.40. , ( , , ). . , 7,27,3, . . . , .
, . , , , . , . (. . ) . , .
. , + .
[H+] ·[]/[HA]= K (13)
, , , ; ‘ , ( ‘ , , ). H+ , . , , H+, . , , H+. [H+]. + + .
(13) :
lg[H+]= IgK’lg[]/ []'(14)
= ‘ + lg []/[] (15)
, , . ‘, ‘,, (‘ = IgK’). (15) :
= ‘ + lg a/1a (16)
a = []/ []+[]
a, , [] ([] + []). , . 22.11, a . , , ‘ + 2. .
, , , H+ , , .
= ‘ (. 20.11). , ‘ .
. . , O2, :
O2 + 2 ↔ 2↔ H+ + 3 (17)
:
= ‘ + lg [3]/[2](18)
[O2] O2 (PCO2)
= ‘ + lg [3]/0,03· P2] (19)
0,03 · 1 ..1, , [3] /, a PCO2 ..
‘ 6,1. , ‘ (7,4) . , . , O2 (40 . .), 3 (24 /). , O2 , . , , O2 ( , ) .
. , , 24 , 42. ‘ (6,8) , .
. . , ‘ . , , .
( , ), . , , .
, , O2. [3], O2, [ (19)]. O2; O3- , , O2 (. 22.12). , , , O2.
. 22.12. O2 . , . O2. ,
. 22.13. ( 2,3) ( [19] ). Pi- ; . HbO2 Hb . b bO2, 1 b 0,45 H+
. . 22.13, ( ) . , , . , , + . , , + O2. . , O2 .
. ; (). , , ( buffer bases, BB) [10].
. 22.14 , ( ). . , , ( ), ( 1), , S042 ( ). , 3 , . 1/3 .
48 /. , O2. . , , O2 . H+ 3 . + , . , (. 22.15).
. 22.14. , . ( ); , . , , CI; Kt+
. 22.15. CO2. ( 48 /)
, , . , CO2 40 50 .., 0,06, 0,1. , H+ 105 /. , . 22.15.
PCO2 , , . (48 /) ( base excess, BE). , BE . BE , . , .
. O2 , . 230 O2/, 15 . . H+. , . . , , H+ (), O2, 3 + +→ 2 → 2 + O2, , . , ; O2 H+ , .
. . , . 4060 +, . , H+ . . , H+ , .
H+ , . H+ 4 NH3, . 3 .
. , ( , ) . , , . ( < 7,37) , ( > 7,43) . . ( 2 , ). ()
. (, ) ; , l ( ) . . , , , .
. , , 2(PCO2) (BE). PCO2 (BE = 0). , PCO2 , BE . ( ), ( );
. 22.16. O2 (BE). () O2 . O2 BE =
( ) ( BE).
O2 , [3]. O2 (BE) (. 22.16). ( ) O2, . , O2.
. 22.17. , . O2. , BE CO2 . , , . ( ). , , BE . ,
. 22.17. . BE, PCO2. ; ;
( ) BE = 0 /, CO2 = 60 .., ; BE = 15 /, CO2 =40 .., (, ) .
. , . . , ( ). :
1. . , , .
2. , H+ 3 .
. 22.17. ( 1). , . , O2 . ( 1). CO2 , . , CO2 , , () . ( 2) PCO2, ( 2). , . ( ), , , , O2 . . , ( 36). , ( 4), O2, ( 4).
. . , , . [4, 5, 8, 10]. .
1. . , + ( 7,377,43) . , .
2. O2. O2 (3545 ..) .
3. (BE). BE . ( 2,5 +2,5 /) .
4. . . , (O2 = = 40 . .) 37 . 24 /. , .
. 22.3 , .
.
, O2 [10].
22.3. . ; (↑ ; ↓)
BE | O2 | |
↓↓ | ↓↓ | ↓ |
↑↑ | ↑↑ | ↑ |
↓↓ | ↑ | ↑↑ |
↑↑ | ↓ | ↓↓ |
, O2. . O2 (. 22.18). , ( ), .
. 22.18. O2 [10]. , , O2 . , , , . O2. BE . 1 ( ): O2 44 . ., 7,37, BE = 0 /; . 2 ( ): O2= 32 . ., 7,28, BE = 11 /;
, (). O2 . . , . 22.18 , (BE =11 /), O2 (CO2= 32 ..; ).
O2 . , CO2 , BE( ), [28]. . 22.19 BE CO2. . CO2 ,
.22.19. BE C2 . , . ; BE . . ( ): C2=32 . ., 7,28; BE = 11 /. [29]
. BE . , , . 22.19, CO2 =32 .. 7,28; BE =11 /. , ( 2 . 22.18).
22.5.
1. Antonini E., Brunori M. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands. Amsterdam. North Holland, 1971.
2. Baumann R., Barlels H., Bauer C. Blood oxygen transport. In: Fahri L. E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiology, Sect. 3: The Respiratory System, Vol. IV. Bethesda. Amer. Physiol. Soc., 1987.
3. Coburn R.F., Forman H.J. Carbon monoxide toxicity. In: Fahri L. E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiolofy, Sect. 3: The Respiratory System, Vol. IV. Bethesda. Amer Physiol. Soc., 1987.
4. Hills A. G. Acidbase balance: chemistry, physiology, pathophysiology. Baltimore. Wiiliams and Wilkens, 1973.
5. Kildberg P. Clinical acidbase physiology. Baltimore. Williams and Wilkens, 1968.
6. Klocke R.A. Carbon dioxide transport. In: Fahri L.E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiology, Sect. 3. The Respiratory System, Vol. IV. Bethesda. Amer. Physiol. Soc., 1987.
7. Lungo L. 0. Respiratory gas exchange in the placenta. In: Fahri L. E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiology, Sect. 3. The Respiratory System, Vol. IV. Betehesda, Amer Physiol. Soc., 1987,
8. Masoro E. J., Siegel P. D. Acidbase regulation. Its physiology and pathophysiology. PhiladelphiaLondonToronto. Saunders, 1971.
9. Severinghaus J. W. Blood gas concentrations. In: Handbook of Physiology, Respiration II. Washington, Amer. Physiol. Soc., 1965.
10. SiggaardAndersen 0. The acidbase us of the blood. Copenhagen. Munksgaard, 1974.
11. Weissbluth M. Hemoglobin: Cooperativity and electronic properties. BerlinHeidelberg New York. Springer, 1974.
12. Wood S. C., Lenfant C. Phylogeny of the gasexchange system: red cell . In: Fahri L. E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiology, Sect. 3. The Respiratory System, Vol. IV, Bethesda. Amer Physiol. Soc., 1987.
13. Adair G.S. The hemoglobin system. VI. The oxygen dissociation curve of hemoglobin. J. Biol. Chem., 63, 529 (1925).
14. Bauer C. On the respiratory of haemoglobin. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol., 70, 1 (1974).
15. Bauer C., Gros G., Bartels H. (eds.). Biophysics and physiology of carbon dioxide. BerlinHeidelbergNew York. Springer, 1980.
16. Benesch R. E., Benesch R. Yu, C.I. The oxygenation of hemoglobin in the presence of 2,3diphosphoglycerate. Effect of temperature, pH, ionic strenght and hemoglobin concentration. Biochemistry, 8, 2567 (1969).
17. Braunilzer G. The molecular weight of human haemoglobin. Bibl. heamat. (Basel), 18, 59 (1964).
18. Braunilzer G., Hilse ., RudloffV., Hilschman N. The hemoglobins. . Protein. Chem., 19, 1 (1964).
19. Brodda . Zur Theorie des SaureBasenHaushaltes von menschlichem Blut. Akadem. Wiss. Lit. Mainz; Wesbaden. Steiner, 1975.
20. Christiansen J., Douglas C.G., Haldane J.S. The absorption and dissociation of carbon dioxide by human blood. J. PhysioL, XLVIII, 244 (1914).
21. Fischer W.M., Vogel H.R., Thews G. O2 and CO2, exchange in the human placenta. In: Lubbers D.W., LuftU.C., Thews G.. Witzler E. Oxygen transport in blood and tissue. Stuttgart. Thieme, 1968.
22. Kilmartin J. V., RossiBernardi L. Interactions of hemoglobin with hydrogen ions, carbon dioxide, and organic phosphates. Physiol. Rev., 53, 836 (1973).
23. King E. J., Gilchrist M. Determination of haemoglobin by a cyanhaematin method. Lancet. II, 201 (1947).
24. Maren .. Carbonic anhydrase: Chemistry, physiology, and inhibition. Physiol. Rev., 47, 595 (1967).
25. MerletBenichou E., Sinet M., Blayo M. C., Gaudebout C. Oxydencombining capacity in dog. In vitro and in vivo determination. Respir. Physiol., 21, 87 (1974).
26. Perutz M. F. The hemoglobin molecule. Proc. Roy. Soc., B, 173, 113 (1969).
27. Perutz M.F. Stereochemistry of cooperative effects in haemoglobin. Nature, 228, 726 (1970).
28. Thews G. Bin Nomogramm fur die O2Abhangigkeit des SaureBasenus im menschlichen Blut. Pflugers Arch. ges. Physiol., 296, 212 (1967).
29. Thews G. (ed.). Nomogramme zum SaureBasenus des Blutes und zum Atemgastransport. BerlinHeidelbergNew York. Springer, 1971.
Источник
Особенности структуры гемоглобина. Формы гемоглобина. Свойства гемоглобина. Этапы образования гемоглобина.
Главный белок эритроцитов — гемоглобин (Нb), он включает в свой состав гем с катионом железа, а его глобин содержит 4 полипептидных цепи.
Среди аминокислот глобина преобладают лейцин, валин, лизин (на их долю приходится до 1/3 всех мономеров). В норме уровень Нb в крови у мужчин — 130-160г/л, у женщин — 120-140 г/л. В разные периоды жизни зародыша и ребёнка активно работают различные гены, ответственные за синтез нескольких полипептидных цепей глобина. Выделяют 6 субъединиц: α, β, γ, δ, ε, ζ (альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, дзета соответственно). Первая и последняя из них содержат по 141, а остальные по 146 аминокислотных остатков. Друг от друга они отличаются не только количеством мономеров, но и их составом. Принцип образования вторичной структуры у всех цепей однотипен: они сильно (до 75% длины) спирализованы за счёт водородных связей. Компактная укладка в пространстве подобного образования приводит к возникновению третичной структуры; причем при этом создаётся карман, куда и вкладывается гем. Возникший комплекс сохраняется с помощью приблизительно 60 гидрофобных взаимодействий между белком и простетической группой. Подобная глобула объединяется с 3 сходными субъединицами, образуя четвертичную структуру. Получается белок, составленный из 4 полипептидных цепей (гетерогенный тетрамер), имеющий форму тетраэдра. Высокая растворимость Нb сохраняется только при наличии различных пар цепей. Если же происходит объединение одинаковых, — следует быстрая денатурация, укорачивающая жизнь эритроцита.
В зависимости от характера включённых протомеров различают следующие виды нормальных гемоглобинов. В первые 20 суток существования эмбриона в ретикулоцитах образуется Hb P (Primitive) в виде двух вариантов: Hb Gower 1, состоящий из дзета- и эпсилон-цепей, соединенных попарно, и Hb Gower 2, в котором дзета-последовательности уже заменены на альфа. Переключение генеза одного вида структуры на другой осуществляется медленно: вначале появляются отдельные клетки, продуцирующие иной вариант. Они дают стимул клонам новых клеток, синтезирующих другой вид полипептида. Позднее эритробласты начинают преобладать и постепенно вытесняют старые. На 8-й неделе жизни зародыша включается синтез гемоглобина F=α2γ2, по мере же приближения акта родов появляются ретикулоциты, содержащие HbA=α2β2. У новорожденных на его долю приходится 20-30%, у здорового взрослого человека его вклад составляет 96-98% от общей массы этого белка. Кроме того, в отдельных эритроцитах присутствуют гемоглобины HbA2=α2δ2 (1,5 — 3%) и фетальный HbF (обычно не больше 2%). Однако в некоторых регионах, в том числе и у аборигенов Забайкалья концентрация последнего вида повышена до 4% (в норме).
Формы гемоглобина
Описаны следующие формы данного гемопротеида, получающиеся после взаимодействия, в первую очередь, с газами и другими соединениями.
Дезоксигемоглобин — свободная от газов форма протеина.
Оксигемоглобин — продукт включения кислорода в молекулу белка. Одна молекула Hb способна удерживать 4 молекулы газа.
Карбгемоглобин уносит из тканей СО2, связавшийся с лизином этого протеина.
Монооксид углерода, проникая с атмосферным воздухом в лёгкие, быстро преодолевает альвеолярно-капиллярную мембрану, растворяется в плазме крови, диффундирует в эритроциты и вступает во взаимодействие с дезоки- и/или окси-Hb:
Образовавшийся карбоксигемоглобин не способен присоединять к себе кислород, а угарного газа может связывать 4 молекулы.
Важным производным Hb является метгемоглобин, в молекуле которого атом железа находится в степени окисления 3+. Такая форма гемопротеида образуется при действии на него различных окислителей (оксидов азота, нитробензола, нитроглицерина, хлоратов, метиленового синего), в результате в крови уменьшается количество функционально важного оксиHb, что нарушает доставку кислорода к тканям, вызывая в них развитие гипоксии.
Концевые аминокислоты в цепях глобина позволяют им реагировать с моносахаридами, в первую очередь, с глюкозой. В настоящее время выделяют несколько подвидов Hb A (от 0 до 1c), в которых к валину бета-цепей прикреплены олигосахариды. Особенно легко реагирует последний подвид гемопротеида. У образовавшегося при этом без участия фермента гликозилированного гемоглобина меняется его сродство к кислороду. В норме на долю подобной формы Hb приходится не более 5% от его общего количества. При сахарном диабете его концентрация возрастает в 2-3 раза, что благоприятствует возникновению тканевой гипоксии.
Свойства гемоглобина
Все известные гемопротеиды (Раздел I) близки по строению не только простетической группы, но и апопротеина. Определённая общность в пространственной укладке обусловливает и сходство в функционировании — взаимодействии с газами, в основном с кислородом, СО2, СО, NО. Главное свойство гемоглобина — способность обратимо присоединять в лёгких (до 94%) и эффективно отдавать в тканях кислород. Но поистине уникальным для того белка является сочетание прочности связывания кислорода при высоких его парциальных напряжениях и лёгкости диссоциации этого комплекса в области пониженных давлений. Кроме того скорость распада оксигемоглобина зависит от температуры, pH среды. При накоплении углекислоты, лактата и других кислых продуктов происходит более быстрая отдача кислорода (эффект Бора). Также действует и лихорадка. При алкалозе, гипотермии следует обратное смещение, улучшаются условия насыщения Hb кислородом в лёгких, но полнота выхода газа в ткани уменьшается. Подобное явление наблюдается при гипервентиляции, замерзании и т.д. Попадая в условия острой гипоксии, эритроциты активируют гликолиз, что сопровождается увеличением содержания 2,3-ДФГК, которая снижает сродство гемопротеида к кислороду, активирует дезоксигенацию крови в тканях. Интересно, что фетальный гемоглобин с ДФГК не взаимодействует, сохраняя поэтому повышенное сродство к кислороду и артериальной, и венозной крови.
Этапы образования гемоглобина
Синтез гемоглобина, как любого другого белка, требует наличия матрицы (иРНК), которая продуцируется в ядре. Эритроцит, как известно, не имеет никаких органоидов; следовательно, формирование гемовых протеинов возможно лишь в клетках-предшественниках (эритробластах, заканчиваясь в ретикулоцитах). Этот процесс у эмбрионов осуществляется в печени, селезенке, а у взрослых в костном мозге плоских костей, в которых кроветворные стволовые клетки непрерывно размножаются и генерируют предшественников всех типов клеток крови (эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов). Формирование первых регулируется эритропоэтином почек. Параллельно с генезом глобина происходит образование гема, облигатным компонентом которого служат катионы железа.
Источник
Гемоглобин
Гемоглобин (от др.-греч. Гемо — кровь и лат. globus — шар) — это сложная белковая молекула внутри красных клеток крови — эритроцитов (у человека и позвоночных животных). Гемоглобин составляет примерно 98% массы всех белков эритроцита.
Гемоглобин (от др.-греч. Гемо — кровь и лат. globus — шар) — это сложная белковая молекула внутри красных клеток крови — эритроцитов (у человека и позвоночных животных). Гемоглобин составляет примерно 98% массы всех белков эритроцита. За счет своей структуры гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких к тканям, и оксида углерода обратно.
Строение гемоглобина
Гемоглобин состоит из двух цепей глобина типа альфа и двух цепей другого типа (бета, гамма или сигма), соединенными с четырьмя молекулами гемма, содержащего железо. Структура гемоглобина записывается буквами греческого алфавита: α2γ2.
Обмен гемоглобина
Гемоглобин образуется эритроцитами в красном костном мозге и циркулирует с клетками в течение всей их жизни — 120 дней. Когда селезенкой удаляются старые клетки, компоненты гемоглобина удаляются из организма или поступают обратно в кровоток, чтобы включиться в новые клетки.
Типы гемоглобина
К нормальным типам гемоглобина относится гемоглобин А или HbA (от adult — взрослый), имеющий структуру α2β2, HbA2 (минорный гемоглобин взрослого, имеющий структуру α2σ2 и фетальный гемоглобин (HbF, α2γ2. Гемоглобин F — гемоглобин плода. Замена на гемоглобин взрослого полностью происходит к 4-6 месяцам (уровень фетального гемоглобина в этом возрасте менее 1%). Эмбриональный гемоглобин образовывается через 2 недели после оплодотворения, в дальнейшем, после образования печени у плода, замещается фетальным гемоглобином.
| Тип гемоглобина | Процент содержания у взрослого человека |
| HbA — взрослый гемоглобин | 98% |
| HbA2 — взрослый гемоглобин минорный | Около 2% |
| HbFi — фетальный гемоглобин | 0,5-1% |
| Эмбриональный гемоглобин | нет |
| HbA1C — гликированный гемоглобин |
Аномальных гемоглобинов более 300, их называют по месту открытия.
Функция гемоглобина
Основная функция гемоглобина — доставка кислорода от легких к тканям и углекислого газа обратно.
Формы гемоглобина
- Оксигемоглобин — соединение гемоглобина с кислородом. Оксигемоглобин преобладает в артериальной крови, идущей от легких к тканям. Из-за содержания оксигемоглобина артериальная кровь имеет алый цвет.
- Восстановленный гемоглобин или дезоксигемоглобин (HbH) — гемоглобин, отдавший кислород тканям
- Карбоксигемоглобин — соединение гемоглобина с углекислым газом. Находится в венозной крови и придает ей темный вишневый цвет.
Как же это происходит? Почему в легких гемоглобин забирает, а в тканях отдает кислород?
Эффект Бора
Эффект был описан датским физиологом Христианом Бором https://en.wikipedia.org/wiki/Christian_Bohr (отцом знаменитого физика Нильса Бора).
Христиан Бор заявил, что при большей кислотности (более низкое значение рН, например, в тканях) гемоглобин будет меньше связываться с кислородом, что позволит его отдать.
В легких, в условиях избытка кислорода, он соединяется с гемоглобином эритроцитов. Эритроциты с током крови доставляют кислород ко всем органам и тканям. В тканях организма с участием поступающего кислорода проходят реакции окисления. В результате этих реакций образуются продукты распада, в том числе, углекислый газ. Углекислый газ из тканей переносится в эритроциты, из-за чего уменьшается сродство к кислороду, кислород выделяется в ткани.
Эффект Бора имеет громадное значение для функционирования организма. Ведь если клетки интенсивно работают, выделяют больше СО2, эритроциты могут снабдить их большим количеством кислорода, не допуская кислородного «голодания». Следовательно, эти клетки могут и дальше работать в высоком темпе.
Какой уровень гемоглобина в норме?
В каждом миллилитре крови содержится около 150 мг гемоглобина! Уровень гемоглобина меняется с возрастом и зависит от пола. Так, у новорожденных гемоглобин значительно выше, чем у взрослых, а у мужчин выше, чем у женщин.
Что еще влияет на уровень гемоглобина?
Некоторые другие состояния также влияют на уровень гемоглобина, например, пребывание на высоте, курение, беременность.
Заболевания, связанные с изменением количества или структуры гемоглобина
- Повышение уровня гемоглобина наблюдается при эритроцитозах, обезвоживании.
- Снижение уровня гемоглобина наблюдается при различных анемиях.
- При отравлении угарным газом образуется карбгемоглобин (не путайте с карбоксигемоглобином!), который не может присоединять кислород.
- Под действием некоторых веществ образуется метгемоглобин.
- Изменение структуры гемоглобина называется гемоглобинопатией. Самые известные и частые заболевания этой группы — серповидно-клеточная анемия, бета-талассемия, персистенция фетального гемоглобина. См.гемоглобинопатии на сайте Всемирной организации здравоохранения https://www.who.int/centre/factsheets/fs308/ru/index.html
Знаете ли Вы?
- У беспозвоночных животных гемоглобин растворен в плазме крови.
- В сутки из легких в ткани переносится около 600 литров кислорода!
- Красный цвет крови придает гемоглобин, входящий в состав эритроцитов. У некоторых червей вместо гемоглобина хлорокруорин и кровь зеленая. А у каракатиц, скорпионов и пауков голубая, так как вместо гемоглобина — содержащий медь гемоцианин.
Другие статьи раздела
Распространенный возбудитель инфекций дыхательных путей (фарингиты, синуситы, отиты, бронхиты и пневмонии). Анализы на антитела используются для диагностики инфекции Chlamydophila pneumoniae при длительных инфекциях дыхательных путей.
Mycoplasma pneumoniae — возбудитель пневмонии человека, острых респираторных заболеваний (ОРЗ), заболеваний верхних дыхательных путей (фарингита, бронхита), а также некоторых нереспираторных заболеваний.
Азооспермия (azoospermia) — отсутствие сперматозоидов в эякуляте
Бактерии — одноклеточные микроорганизмы, некоторые из которых могут вызывать заболевания.
Mycoplasma pneumoniae (микоплазма пневмонии), Chlamydohpila pneumoniae (хламидофила пневмонии, прежнее название Chlamydia pneumoniae)
Гипофиз — непарная железа внутренней секреции, расположенная на основании головного мозга в костном кармане — гипофизарной ямке турецкого седла. Гипофиз вырабатывает гормоны, оказывающие влияние на работу всего организма — рост и развитие, обмен веществ, половую функцию.
Повышенный рост волос (гирсутизм) может быть следствием не только повышенного уровня андрогенов (см. «гиперандрогения»), но и высокой активности 5-альфа-редуказы в коже (фермента волосяных фолликулов, превращающего тестостерон в гораздо более активный дигидротестостерон.
По данным ВОЗ (Всемирная организация здравоохранения) заболеваемость в России составляет более 50 человек на 100 000 населения. Имеет важное значение то, что у женщин значительно чаще чем у мужчин (50-90% против 10%) возможно бессимптомное течение заболевания.
Делеция (ген.) — вид хромосомных мутаций, при котором происходит потеря какого-либо участка хромосомы.
Механизм обратной связи — система, которая используется организмом для контроля некоторых функций и поддержания состояния постоянства организма. Механизм обратной связи использует один из продуктов пути обмена веществ, обычно конечный продукт, для контроля активности пути обмена веществ и регуляции количества этого продукта. Обратная связь может быть отрицательной и положительной.
Источник