Основное свойство гемоглобина как дыхательного пигмента
Содержание статьи
Гемоглобин.Гемоглобин — дыхательный пигмент крови человека и позвоночных животных, выполняет в орган
Гемоглобин.
Гемоглобин — дыхательный пигмент крови человека и позвоночных животных, выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислоты.
В крови содержится значительное количество гемоглобина: в 1 х 10ˉ¹ кг (100 г) крови обнаруживается до 1,67 х 10ˉ2 — 1,74 х 10ˉ2 кг (16,67 — 17,4 г) гемоглобина. У мужчин в крови содержится в среднем 140 — 160 г/л (14 -16 г%) гемоглобина, у женщин – 120 — 140 г/л (12 -14 г%). Общее количество гемоглобина в крови равно примерно 7 х 10ˉ1кг (700 г); 1 х 10ˉ кг (1 г) гемоглобина связывает 1,345 х 10ˉ м3 (1,345 мл) кислорода.
Купить Весы аналитические электронные.
Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение, состоящее из 600 аминокислот, его молекулярная масса равна 66000 ± 2000.
Гемоглобин состоит из белка глобина и четырех молекул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, обладает способностью присоединять или отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не меняется, т. е. железо остается двухвалентным. Гем является активной, или так называемой простетической, группой, а глобин — белковым носителем гема.
В последнее время установлено, что гемоглобин крови неоднороден. В крови человека обнаружено три типа гемоглобина, обозначаемые как НЬР (примитивный, или первичный; обнаружен в крови 7 – 12 -недельных зародышей человека), HbF (фетальный, от лат. fetus — плод; появляется в крови плода на 9-й неделе внутриутробного развития), НЬА (от лат. adultus — взрослый; обнаруживается в крови плода одновременно с фетальным гемоглобином). К концу 1-го года жизни фетальный гемоглобин полностью замещается гемоглобином взрослого.
Различные виды гемоглобина различаются между собой по аминокислотному составу, устойчивости к щелочам и сродству к кислороду (способность связывать кислород). Так, HbF более устойчив к щелочам, чем НЬА. Он может насыщаться кислородом на 60%, хотя в тех же условиях гемоглобин матери насыщается всего на 30%.
Миоглобин. В скелетной и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, или миоглобин. Его простетическая группа — гем — идентична гему молекулы гемоглобина крови, а белковая часть — глобин — обладает меньшей молекулярной массой, чем белок гемоглобина. Миоглобин человека связывает до 14% общего количества кислорода в организме. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.
Гемоглобин синтезируется в клетках красного костного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа. Разрушение молекулы гемоглобина осуществляется преимущественно в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы (рети-кулоэндотелиальная система), к которой относятся печень, селезенка, костный мозг, моноциты. При некоторых заболеваниях крови обнаружены гемоглобины, отличающиеся по химической структуре и свойствам от гемоглобина здоровых людей. Эти виды гемоглобина получили название аномальных гемоглобинов.
Функции гемоглобина. Гемоглобин выполняет свои функции лишь при условии нахождения его в эритроцитах. Если по каким-то причинам гемоглобин появляется в плазме (гемоглобинемия), то он неспособен выполнять свои функции, так как быстро захватывается клетками мононуклеарной фагоцитарной системы и разрушается, а часть его выводится через почечный фильтр (гемоглобинурия). Появление в плазме большого количества гемоглобина увеличивает вязкость крови, повышает величину онкотического давления, что приводит к нарушению движения крови и образования тканевой жидкости.
Гемоглобин выполняет следующие основные функции. Дыхательная функция гемоглобина осуществляется за счет переноса кислорода от легких к тканям и углекислого газа от клеток к органам дыхания. Регуляция активной реакции крови или кислотно-щелочного состояния связана с тем, что гемоглобин обладает буферными свойствами.
Соединения гемоглобина.
Гемоглобин, присоединивший себе кислород, превращается в оксигемоглобин (НЬО2). Кислород с гемом гемоглобина образует непрочное соединение, в котором железо остается двухвалентным (ковалентная связь). Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленым, или редуцированным, гемоглобином (НЬ). Гемоглобин, соединенный с молекулой углекислого газа, называется карб-гемоглобин (НЬСО). Углекислый газ с белковым компонентом гемоглобина также образует легко распадающееся соединение.
Гемоглобин может входить в соединение не только с кислородом и углекислым газом, но и с другими газами, например с угарным газом (СО). Гемоглобин, соединенный с угарным газом, называется карбоксигемоглобин (НЬСО). Угарный газ, так же как и кислород, соединяется с гемом гемоглобина. Карбоксигемоглобин является прочным соединением, он очень медленно отдает угарный газ. Вследствие этого отравление угарным газом очень опасно для жизни.
Страницы: 1 2 3
Смотрите также
Профилактика ультрафиолетовой недостаточности
…
Результаты исследований и их обсуждение
В результате исследований были получены следующие данные (см. прилож. 1,
2, 3, 4), на основе которых были построены представленные ниже рисунки.
Как видно из рис. 2.1 общая заболеваемость ВГА в период с 1980 по 1999
года не носила ровный характер, а имела ряд пиков (1983-1984, 1995 и 1999
года). То есть ВГА отличается цикличностью эпидемического процесса с
периодическими подъёмами заболеваемости в 4, 10 лет. Основной причиной
цикличности …
Источник
ДЫХАТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ — Большая Медицинская Энциклопедия
Дыхательные пигменты (лат. pigmentum краска) — окрашенные органические вещества различного химического строения, способные в зависимости от условий связывать или освобождать молекулярный кислород. В организме человека и животных Дыхательные пигменты осуществляют транспорт кислорода от органов дыхания к тканям и принимают участие в процессах биологического окисления и в окислительно-восстановительных процессах. Главными из Дыхательных пигментов являются дыхательные белки и дыхательные ферменты (см.).
Использование растворенного в воде кислорода одноклеточными или низшими многоклеточными животными организмами, обитающими в водной среде, осуществляется в результате его диффузии через клеточные мембраны. У более сложно организованных животных обеспечение организма кислородом происходит с помощью специальных дыхательных белков, переносящих кислород от органов дыхания к тканям. К таким белкам относятся гемоглобин (см.), эритрокруорин, хлорокруорин, гемэритрин, гемоцианин, геликорубин. Миоглобин (см.) не способен переносить кислород, но участвует в его депонировании.
Дыхательные пигменты представляют собой сложные белки — хромопротеиды (см.), молекулы которых состоят из простого белка и небелковой окрашенной простетической группы.
У многих Д. п. простетической группой является железопорфириновый комплекс — гем. У позвоночных гемсодержащими дыхательными пигментами являются гемоглобин, находящийся в эритроцитах и осуществляющий связывание, транспорт и высвобождение кислорода в тканях, и миоглобин, с помощью к-рого в мышцах резервируется кислород в количествах, достаточных для осуществления механической работы, производимой мышцами. Во внутриклеточном депонировании кислорода, кроме миоглобина, по-видимому, принимают участие находящиеся в клетках каротиноиды (см.), причем роль этих пигментов повышается в условиях гипоксии и при старении организма.
Более многочисленными и разнообразными являются Д. п. беспозвоночных животных. Высокомолекулярные гемоглобиноподобные вещества (мол. вес 400 000—6 700 000), растворенные в гемолимфе кольчатых червей (полихет и олигохет) и моллюсков, получили название эритрокруоринов. Они представляют собой гемсодержащие белки, в состав которых входит от 30 до 400 групп гема. Каждый гем способен связывать одну молекулу кислорода. Молекула эритрокруорина состоит из 12 субъединиц.
Много общего с эритрокруорином имеет хлорокруорин — зеленый пигмент многощетинковых кольчатых червей (Spirographis и родственных им видов). Он содержится в растворенном состоянии в плазме крови.
Хлорокруорин — гемсодержащий белок, гем к-рого отличается от гема гемоглобина наличием формильной группы при втором углеродном атоме протопорфиринового кольца; он носит название спирографиспорфирина или спирографисгемина. Мол. вес хлорокруорина колеблется от 2 750 000 до 3 500 000, содержание железа в нем находится в пределах 0,45—1,2%, молекула состоит из 12 субъединиц и содержит 190 групп хлорокруорогема. Хлорокруорин обладает высоким сродством к кислороду и незначительным — к окиси углерода; кислородная емкость крови кольчатых червей составляет 10%.
Гемэритрин — коричнево-красный Д. п. с мол. весом 66 000, находится внутри клеток, циркулирующих в полостной жидкости некоторых видов беспозвоночных (морские кольчатые черви, гл. обр. Sipunculidae, и др.). Гемэритрин отличается от других дыхательных белков тем, что не содержит гема. Молекула гемэритрина состоит из 8 субъединиц, в каждой из которых находится по 2 атома железа, которые, по всей вероятности, соединяются с атомами серы, входящей в состав белка. Содержание железа колеблется от 0,8 до 1,01%, кислородная емкость составляет ок. 1,6%. Свойство гемэритрина обратимо соединяться с кислородом (каждые 2 атома железа связывают одну молекулу кислорода) обусловлено особым расположением полипептидных цепей в его молекуле.
К Дыхательным пигментам относят также гемсодержащий красный пигмент виноградной улитки — геликорубин, способный к обратимому окислению — восстановлению.
Дыхательные пигменты, содержащие в своей молекуле медь, называются гемоцианинами. Они содержатся в плазме крови многих моллюсков и членистоногих, придавая ей голубую окраску. Гемоцианины представляют собой высокомолекулярные белки (мол. вес колеблется от 500 000 до 10 000 000), содержание меди в них составляет 0,17—0,18% (моллюски) и 0,24—0,26% (членистоногие). Молекулы гемоцианинов имеют одинаковую форму и состоят из 3—6 субъединиц, содержащих значительное количество атомов меди (у гемоцианина омара их 20), которые располагаются парами. Гемоцианины отличаются один от другого по своей растворимости, цвету (от пурпурно-синего до зеленого) и форме кристаллов. Они способны обратимо соединяться с кислородом, причем одна молекула кислорода связывается с двумя атомами одновалентной меди, которые при этом окисляются. Кислородная емкость крови таких моллюсков и членистоногих пропорциональна содержанию в ней меди и количественно меньше, чем кислородная емкость крови позвоночных животных. В крови, ткани печени и других тканях животных обнаружены медьсодержащие белки, не участвующие в переносе кислорода. К таким белкам, являющимся Д. п., относятся гемокупреин и гепатокупреин. Они представляют собой синие пигменты идентичной структуры, в результате чего эти Д. п. получили общее название цитокупреины. Цитокупреин — это белок с мол. весом 32 000; молекула цитокупреина состоит из двух субъединиц, каждая из которых содержит один атом меди и один атом цинка в двухвалентном состоянии. Установлено, что фермент супероксиддисмутаза, катализирующий реакцию дисмутации супероксидных радикалов H2O-, накапливающихся в тканях в ходе окислительных процессов, представляет собой цитокупреин.
Поскольку супероксидные радикалы и некоторые продукты их превращения чрезвычайно токсичны, супероксид-дисмутаза является жизненно необходимым ферментом.
Другой медьсодержащий белок — церулоплазмин (см. Кровь) — играет главную роль в резервировании и транспорте меди у позвоночных животных и человека. Церулоплазмин является не только нетоксическим резервом меди в организме, но и способен также ускорять окисление двухвалентных ионов железа в трехвалентные, т. е. обладает ферроксидазными свойствами, участвует в синтезе гемоглобина и трансферрина (железосвязывающего белка плазмы крови; нормальное содержание его у человека — 250 мг%, при поражении паренхимы печени эта цифра уменьшается).
Церулоплазмин является медьсодержащим альфа-1-глобулином сыворотки крови человека с мол. весом 151 000; на его долю приходится до 0,5% от общего количества белка в плазме крови человека и 90% всей меди плазмы крови. У здорового человека общее содержание меди в плазме крови составляет 70— 140 мкг%. Гиперкупремия и гиперцерулоплазминемия наблюдаются в остром периоде инфекций, протекающих с лихорадкой и распадом клеточных элементов, при заболеваниях печени — гепатитах, циррозах и механических желтухах, при карциноме, лейкемии, анемиях. Гиперцерулоплазминемия отмечается также при беременности.
В сыворотке крови количественное определение церулоплазмина проводят в клин, лабораториях по Равину. Метод основан на том. что церулоплазмин является единственным компонентом сыворотки крови, обладающим оксидазными свойствами, поэтому он катализирует окисление некоторых аминов, в т. ч. парафенилендиаминдигидрохлорида, в результате окисления к-рого образуется вещество сине-фиолетового цвета. Оптическая плотность (см. Колориметрия) р-ра измеряется при 530 нм, и концентрация церулоплазмина, пропорциональная степени окисления используемого субстрата, вычисляется по калибровочной кривой. Зная количество меди в плазме крови, можно также рассчитать содержание церулоплазмина по формуле:
церулоплазмин(мг%) = Cu(мкг%)• 100/0,32
т. к. теоретически содержание меди в церулоплазмине составляет 0,32%.
К Дыхательным пигментам относится также обширная группа флавоновых пигментов, окрашенных в желтый или желто-коричневый цвет и содержащих в своей молекуле ядро флавона (см. Флавоны). Эти пигменты содержатся в основном в растениях. Для животных и человека особое значение имеют производные флавона, близкие по своему хим. строению и биол, активности и являющиеся компонентами капилляроукрепляющего витамина Р. К таким Д. п. относятся гесперидин, рутин, катехин, эпикатехин и их галловые эфиры. Витамин P в животных клетках участвует в окислительно-восстановительных процессах вместе с аскорбиновой к-той, а также является ингибитором ряда ферментов, особенно гиалуронидазы (см.). Рутин способен в определенных условиях стимулировать процессы тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования в митохондриях и, по-видимому, участвует в биосинтезе убихинона. Возможно, что катехин, рутин и гесперидин обладают адреналиноподобным действием.
Библиография: Верболович П. А. и Утешев А. Б. Железо в животном организме, Алма-Ата, 1967, библиогр.; Карнаухов В. Н. Функции каротиноидов в клетках животных, М., 1973, библиогр.; Молекулы и клетки, пер. с англ., под ред. Г. М. Франка, в. 4, с. 136, М., 1969; Fridoyieh I. Superoxide dismutases, Ann. Rev. Biochem., v. 44, p. 147, 1975, bibliogr.; Кlotz J.M., Langerman N. R. a. Dаrnall D. W. Quaternary structure of proteins, ibid., v. 39, p. 25, 1970, bibliogr.; MalmstromB. G. a. Neilands J. B. Metalloproteins, ibid., v. 33, p. 331, 1964, bibliogr.; Mellema J. E.a. KlugA. Quaternary structure of gastropod haemocyanin, Nature (Lond.), v. 239, p. 146, 1972.
П. А. Верболович.
Источник
емоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.
Оглавление темы «Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.»: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.
Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. — Также рекомендуем «Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.» |
Источник