Полоса соре у гемоглобина

22

Ζ

.

22.1.

, . . , . , , , . .

. , . 64 500, 16 000 [2, 7, 18].

. . , . , , (. 22.1). , . , , . . O2 , .

, () (O2). , , , ; . , , .

, . (. 22.2). (), . , . , .

Полоса соре у гемоглобина

. 22.1.

Полоса соре у гемоглобина

. 22.2. , ( ) ( ). ( . 22.3)

. , 10000 , . , 140 . . [26, 27]. . 22.3 , . , . . , , . ()

Полоса соре у гемоглобина

. 22.3. ( [26, 27])

, 141 , a, ( 146 )b. (HbF) b g, . HbF [2].

. , , . , , . .

(, , ) , , . . , () .

, , ( ), ( ) 577 541 [II].

, , . . 555 .

. . , ( ) . . (I0) (I) . I/I0 , (I0 I)/I0 . .

Полоса соре у гемоглобина

. 22.4. (bO2) (b). ,

. . 22.4 . , , . , , . , , .

, , , b bO2 . , . , , (. ). , , , , , . . 600, 577, 470 . . (. . 22.4).

. () ( . 22.4 ):

E=lg I/I, (1)

I , I . ,

:

E=lgIo/I= e× C ×d,(2)

d , e (, ). , . .

;

. 158 / (15,8 /) 140 / (14 /) . , . (. 22.5).

. 200 /, (. 22.5). 115 /, , .

, , . , .

. , , 130 / 120 / .

. , :

1) O2 (1 1,36 O2);

2) ( 0,34%);

3) ( );

4) (). ,

Полоса соре у гемоглобина

. 22.5. (♂), (♀) . , ; μ (), (, ; , )

, .

. . , , .

. , (K3[Fe(CN)6]), (KCN) (N3). , HbCN ( ), . 546 . e d, , [ (2)], . , , . [32].

.

, , . () ( mean corpuscular hemoglobin, MCH). , . .

. 1 158 b 5,1 106 (1 = 106 ). :

= 158 /5 ,1·1012= 31 1012 = 31

:

= 140 /4,6·1012= 31 1012 = 31

( ; = 29 ( ).

(2636 ) . , , . . , , , . (, ) , . . ( ), ( ).

.

, , (), (/) (). , (), ()

( mean corpuscular hemoglobin concentration, MCHC) (). . :

, = 5· 1061, [] = 150 /, = 0,45, : = 30 , =/, =0,09106 = 90 () = 90 3

22.2.

() . . . ( , ), , .

. , , . ( ), 1 , 1 (1 = 760 . . = 101 ). :

[] = a/760 Pr (3)

760,

, r .

, . . 22.1 . [ (3)], , . , ( O2 = 95 . . CO2 = 40 . .) O2 0,003 O2 1 , O20,026 O2, 1 . O2 , O2, O2, 9 . , O2 20 , O2.

22.1. a ( · 1· 1) O2, O2 N2

a2

aCO2

a N2

, 20

0,031

0,88

0,016

, 37

0,024

0,57

0,012

, 37

0,024

0,49

0,012

O2 O2 , . , . , O2 O2 .

. . , O2 , , (. 22.3). , :

+4O2 ↔(O2)4. (4)

, 1 4 O2. 1 22,4 , 64 500 4 22,4 O2, 1 1,39 O2. (1,341,36 O2 1 ). , [25]. , , in vivo 1 Hb 1,34 2 ( ).

. 1 Hb (= 16 100 Hb) 1 O2 (= 22,4 O2). , .

, , , : [O2]max = (1,34 O2 1 )·(150 Hb 1 ) = 0,2 O2 1 . , , (PO2 > 300 . .); (4) . O2, .

. (4) . , O2 ; , , O2. (SO2 ) :

SO2=[O2]/ [Hb] + [O2]· 100% (5)

, SO2 =0%; , SO2 = 100%. O2. . . 22.6, S . (. ). , , 2, .. O2, 50%. ( 7,4 t=37C) 50 26 . . (3,46 ) [9, 29].

.

S . O2,

Полоса соре у гемоглобина

. 22.6. (Hb) (Mb) 7,4 t 37

[11]. , , (Mb), [1]. , 1:4. , O2:

Mb + O2 ↔ bO2. (6)

. 22.6. , S bO2 O2, . , O2 , . , , .

, , . , , S bO2 [11,14].

. . O2 (PO2) . O2 95 . ,. (12,6 ). . 22.6 , 97%. ( ) O2 , , , . , O2 60 . . (8,0 ) 90%. , , .

. PO2 . PO2 40 . . (5,3 ), 73% . 5 . . (0,7 ), 7%; O2 .

O2 .

(SO2 ). SO2 , , , O2 ( O2 1 ):

[O2]= 1,34·[Hb]·SO2·105 (7)

SO2 , a [Hb] . , , (SO2 = 97%) 0,20, (SO2 = 73%) 0,15. , (O2 ) 0,05 (. 22.2). , 25% . , (. . 23.2), , . 22.2, , . 0,1.

,

b2 , [2, 12, 14], , S . , , O2 , .

. ( ) . , (. 22.7, ).

22.2.

O2

SO2%

[O2], O2

/

PCO2

[CO2], CO2

/

..

..

95

12,6

97

0,20

40

5,3

0,48

7,40

40

5,3

73

0,15

46

6,1

0,52

7,37

0,05

0,04

. 22.7. [9, 29]. . . . ( ). . O2. . 2,3 (2,3) . , ( ) ( ), , .

PO2. + ( . 22.7, , + ). , . . , . . 22.7, , + . , . (. . 22.7, ) . O2 (O2 ): O2 , . . 22.7, O2· , O2


bO2. , , O2 . , [14].

. , ( ). , . O2 O2, . . 22.7, , bO2. ( ; pO2 = 40 . ., CO2 = 46 . .), , ( ;PO2 = 95 . ., CO2 = 40 . .), . , , . , . O2 . O2, . ( . 22.7, ). , 2 . , .

. . , (, ), ( ). . , , . 2,32,3 (. 22.7, ) [16. 22]. . : () , , () . , .

. , , . . , , in vivo ( , ). . , , [7, 21].

. 22.8

Полоса соре у гемоглобина

. 22.8. [O2] (PO2) . O2 ( ) ( ), ‘ ( ), ‘ ( )

. . (120 180 / ), , O2 . () ‘ ‘ (). , O2 , . , PO2= 25 . . (3,3 ) O2 0,08, 0,11.

. O2 , ( . 22.8 ). .

( , ) , . :

+ ↔ b. (8)

, . , b , O2 [3]. O2 30 ppm ( ), FCO2 3·105 (0,003 .%). , , b 5% . O2, b bO2 5%, 1 : 350. , b 350 , O2.

. , . ; , . , O2. b 1 % ; 20%. , , , 3·104. .

, . b, ( , ) [3] . O2 .

, , , . , O2 . , , .

22.3. 2

O2

(O2, ) . , , . O2 . , , O2, .

O2 [15]. O2 , , 40 . . (5,3 ). , , O2 , . O2 . , O2 (. 22.9). O2 , :

O2 + 2 ↔ 23+ + H+(9)

; 10 . . [6, 24]. , O2, , .

Полоса соре у гемоглобина

. 22.9. , () ()

3 , . 3 , . 3 , . , , 3 1. ( ).

O2 3″, +. , , , . , , . , , , +.

O2 . ():

HbNH2 + O2 ↔ HbNHCOOH + +)

, O2, ( ).

. 22.9. , O2 . , O2 ; , .

O2 . , , ; 40 .. , , 46 .. 1 1,8 O2. 12% (bO2), 11% , 27% , 50% 3 . ; .

O2 ( O2, . O2 ( , ), O2 . O2; , (saturatio), . . (.: , 1988). , , O2 )

O2 .

O2 O2 , . O2 . CO2 O2 . O2 , . . 22.11 . , , , + . , , , O2. , , , O2 [6, 20]. O2 .

O2 . bO2 , O2 . O2 O2 , . O2 , ( O2/ /).

O2 (. 22.10) . (. 22.16).

. O2 , O2. O2 .

( . 22.10). , O2 . , O2 .

.

Полоса соре у гемоглобина

. 22.10. O2 . ( O2), ( ) ( ),

, , , O2 . (. 22.10). , O2 , O2. , , O2 , .

22.4. ,

. , , (), , ( ). .

↔ H+ + .(11)

( ) . , (

). . , . , l, (11) . , . (. 22.11).

. . . +:

p=lg[+]. (12)

, 7 ( ), H+ [+] 107 /. .

, , . , , . , , , H+, . .

Полоса соре у гемоглобина

. 22.11. . ‘ ‘. +

. , . , . ( ͖) . , +. . , . . ͖ , . . .

. ( 37 ) 7,37 7,43, 7.40. , ( , , ). . , 7,27,3, . . . , .

, . , , , . , . (. . ) . , .

. , + .

[H+] ·[]/[HA]= K (13)

, , , ; ‘ , ( ‘ , , ). H+ , . , , H+, . , , H+. [H+]. + + .

(13) :

lg[H+]= IgK’lg[]/ []'(14)

= ‘ + lg []/[] (15)

, , . ‘, ‘,, (‘ = IgK’). (15) :

= ‘ + lg a/1a (16)

a = []/ []+[]

a, , [] ([] + []). , . 22.11, a . , , ‘ + 2. .

, , , H+ , , .

= ‘ (. 20.11). , ‘ .

. . , O2, :

O2 + 2 ↔ 2↔ H+ + 3 (17)

:

= ‘ + lg [3]/[2](18)

[O2] O2 (PCO2)

= ‘ + lg [3]/0,03· P2] (19)

0,03 · 1 ..1, , [3] /, a PCO2 ..

‘ 6,1. , ‘ (7,4) . , . , O2 (40 . .), 3 (24 /). , O2 , . , , O2 ( , ) .

. , , 24 , 42. ‘ (6,8) , .

. . , ‘ . , , .

( , ), . , , .

, , O2. [3], O2, [ (19)]. O2; O3- , , O2 (. 22.12). , , , O2.

Полоса соре у гемоглобина

. 22.12. O2 . , . O2. ,

Полоса соре у гемоглобина

. 22.13. ( 2,3) ( [19] ). Pi- ; . HbO2 Hb . b bO2, 1 b 0,45 H+

. . 22.13, ( ) . , , . , , + . , , + O2. . , O2 .

. ; (). , , ( buffer bases, BB) [10].

. 22.14 , ( ). . , , ( ), ( 1), , S042 ( ). , 3 , . 1/3 .

48 /. , O2. . , , O2 . H+ 3 . + , . , (. 22.15).

Полоса соре у гемоглобина

. 22.14. , . ( ); , . , , CI; Kt+

Полоса соре у гемоглобина

. 22.15. CO2. ( 48 /)

, , . , CO2 40 50 .., 0,06, 0,1. , H+ 105 /. , . 22.15.

PCO2 , , . (48 /) ( base excess, BE). , BE . BE , . , .

. O2 , . 230 O2/, 15 . . H+. , . . , , H+ (), O2, 3 + +→ 2 → 2 + O2, , . , ; O2 H+ , .

. . , . 4060 +, . , H+ . . , H+ , .

H+ , . H+ 4 NH3, . 3 .

. , ( , ) . , , . ( < 7,37) , ( > 7,43) . . ( 2 , ). ()

. (, ) ; , l ( ) . . , , , .

. , , 2(PCO2) (BE). PCO2 (BE = 0). , PCO2 , BE . ( ), ( );

Полоса соре у гемоглобина

. 22.16. O2 (BE). () O2 . O2 BE =

( ) ( BE).

O2 , [3]. O2 (BE) (. 22.16). ( ) O2, . , O2.

. 22.17. , . O2. , BE CO2 . , , . ( ). , , BE . ,

Полоса соре у гемоглобина

. 22.17. . BE, PCO2. ; ;

( ) BE = 0 /, CO2 = 60 .., ; BE = 15 /, CO2 =40 .., (, ) .

. , . . , ( ). :

1. . , , .

2. , H+ 3 .

. 22.17. ( 1). , . , O2 . ( 1). CO2 , . , CO2 , , () . ( 2) PCO2, ( 2). , . ( ), , , , O2 . . , ( 36). , ( 4), O2, ( 4).

. . , , . [4, 5, 8, 10]. .

1. . , + ( 7,377,43) . , .

2. O2. O2 (3545 ..) .

3. (BE). BE . ( 2,5 +2,5 /) .

4. . . , (O2 = = 40 . .) 37 . 24 /. , .

. 22.3 , .

.

, O2 [10].

22.3. . ; (↑ ; ↓)

BE

O2

↓↓

↓↓

↑↑

↑↑

↓↓

↑↑

↑↑

↓↓

, O2. . O2 (. 22.18). , ( ), .

. 22.18. O2 [10]. , , O2 . , , , . O2. BE . 1 ( ): O2 44 . ., 7,37, BE = 0 /; . 2 ( ): O2= 32 . ., 7,28, BE = 11 /;

, (). O2 . . , . 22.18 , (BE =11 /), O2 (CO2= 32 ..; ).

O2 . , CO2 , BE( ), [28]. . 22.19 BE CO2. . CO2 ,

Читайте также:  Поднять уровень гемоглобина время беременности

Полоса соре у гемоглобина

.22.19. BE C2 . , . ; BE . . ( ): C2=32 . ., 7,28; BE = 11 /. [29]

. BE . , , . 22.19, CO2 =32 .. 7,28; BE =11 /. , ( 2 . 22.18).

22.5.

1. Antonini E., Brunori M. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands. Amsterdam. North Holland, 1971.

2. Baumann R., Barlels H., Bauer C. Blood oxygen transport. In: Fahri L. E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiology, Sect. 3: The Respiratory System, Vol. IV. Bethesda. Amer. Physiol. Soc., 1987.

3. Coburn R.F., Forman H.J. Carbon monoxide toxicity. In: Fahri L. E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiolofy, Sect. 3: The Respiratory System, Vol. IV. Bethesda. Amer Physiol. Soc., 1987.

4. Hills A. G. Acidbase balance: chemistry, physiology, pathophysiology. Baltimore. Wiiliams and Wilkens, 1973.

5. Kildberg P. Clinical acidbase physiology. Baltimore. Williams and Wilkens, 1968.

6. Klocke R.A. Carbon dioxide transport. In: Fahri L.E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiology, Sect. 3. The Respiratory System, Vol. IV. Bethesda. Amer. Physiol. Soc., 1987.

7. Lungo L. 0. Respiratory gas exchange in the placenta. In: Fahri L. E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiology, Sect. 3. The Respiratory System, Vol. IV. Betehesda, Amer Physiol. Soc., 1987,

8. Masoro E. J., Siegel P. D. Acidbase regulation. Its physiology and pathophysiology. PhiladelphiaLondonToronto. Saunders, 1971.

9. Severinghaus J. W. Blood gas concentrations. In: Handbook of Physiology, Respiration II. Washington, Amer. Physiol. Soc., 1965.

10. SiggaardAndersen 0. The acidbase us of the blood. Copenhagen. Munksgaard, 1974.

11. Weissbluth M. Hemoglobin: Cooperativity and electronic properties. BerlinHeidelberg New York. Springer, 1974.

12. Wood S. C., Lenfant C. Phylogeny of the gasexchange system: red cell . In: Fahri L. E., Tenney S. M. (eds.). Handbook of Physiology, Sect. 3. The Respiratory System, Vol. IV, Bethesda. Amer Physiol. Soc., 1987.

13. Adair G.S. The hemoglobin system. VI. The oxygen dissociation curve of hemoglobin. J. Biol. Chem., 63, 529 (1925).

14. Bauer C. On the respiratory of haemoglobin. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol., 70, 1 (1974).

15. Bauer C., Gros G., Bartels H. (eds.). Biophysics and physiology of carbon dioxide. BerlinHeidelbergNew York. Springer, 1980.

16. Benesch R. E., Benesch R. Yu, C.I. The oxygenation of hemoglobin in the presence of 2,3diphosphoglycerate. Effect of temperature, pH, ionic strenght and hemoglobin concentration. Biochemistry, 8, 2567 (1969).

17. Braunilzer G. The molecular weight of human haemoglobin. Bibl. heamat. (Basel), 18, 59 (1964).

18. Braunilzer G., Hilse ., RudloffV., Hilschman N. The hemoglobins. . Protein. Chem., 19, 1 (1964).

19. Brodda . Zur Theorie des SaureBasenHaushaltes von menschlichem Blut. Akadem. Wiss. Lit. Mainz; Wesbaden. Steiner, 1975.

20. Christiansen J., Douglas C.G., Haldane J.S. The absorption and dissociation of carbon dioxide by human blood. J. PhysioL, XLVIII, 244 (1914).

21. Fischer W.M., Vogel H.R., Thews G. O2 and CO2, exchange in the human placenta. In: Lubbers D.W., LuftU.C., Thews G.. Witzler E. Oxygen transport in blood and tissue. Stuttgart. Thieme, 1968.

22. Kilmartin J. V., RossiBernardi L. Interactions of hemoglobin with hydrogen ions, carbon dioxide, and organic phosphates. Physiol. Rev., 53, 836 (1973).

23. King E. J., Gilchrist M. Determination of haemoglobin by a cyanhaematin method. Lancet. II, 201 (1947).

24. Maren .. Carbonic anhydrase: Chemistry, physiology, and inhibition. Physiol. Rev., 47, 595 (1967).

25. MerletBenichou E., Sinet M., Blayo M. C., Gaudebout C. Oxydencombining capacity in dog. In vitro and in vivo determination. Respir. Physiol., 21, 87 (1974).

26. Perutz M. F. The hemoglobin molecule. Proc. Roy. Soc., B, 173, 113 (1969).

27. Perutz M.F. Stereochemistry of cooperative effects in haemoglobin. Nature, 228, 726 (1970).

28. Thews G. Bin Nomogramm fur die O2Abhangigkeit des SaureBasenus im menschlichen Blut. Pflugers Arch. ges. Physiol., 296, 212 (1967).

29. Thews G. (ed.). Nomogramme zum SaureBasenus des Blutes und zum Atemgastransport. BerlinHeidelbergNew York. Springer, 1971.

Источник

Справочник химика 21

    В характерной области спектра (350-750 нм) должны появиться полосы поглощения Соре и не-Соре, т. е. за пределами области полос Соре. [c.54]

    Полосы поглощения Соре и не-Соре — специфические полосы поглощения флуоресценции для порфириновых структур. [c.118]

    Линейные тетрапирролы имеют более простые спектры поглощения в видимом диапазоне. Характерное для них увеличение степени поляризации приводит к сдвигу наиболее длинноволновой полосы поглощения в еще более длинноволновую-область, а полоса Соре, характерная для макроциклических структур, естественно, отсутствует. По мере насыщения двойных связей, особенно при л езо-углеродных атомах, у линейных тетрапирролов уменьшается длина сопряженного хромофора, а следовательно, и длина волны максимума поглощения. [c.159]

    Известно, что хлорофилл а образует с водой комплексы разного состава. При концентрации хлорофилла а 1,1-10 моль/л в спирто-водной смеси 1 2 происходит только заметное понижение интенсивности длинноволновой полосы поглощения, полоса Соре изменяется очень мало. При понижении концентрации спирта до 10% появляется выраженный максимум при 720 нм, кривые спектров проходят через изобестическую точку, основной максимум при 671 нм смещается до 677 нм. Наблюдаются изменения и других полос. Эти изменения в спектрах отражают димеризацию и дальнейшую полимеризацию в растворе красителя максимум в спектре при 671 нм относят к полосе мономера, 677 нм — димера, 720 нм — к сложным агрегатам. [c.16]

    Кристаллич. К., выделенная из нечени я ивотных, представляет собой гемопротеид с мол. в. 225 ООО- 248 ООО и изоэлектрич. точкой, соответствующей pH 5,4-5,7. Спектр К., подобно спектрам др тих, родственных ей гемопротеидов, характеризуется интенсивной полосой поглощения при 400-409 м.ик (линия Соре), а также максимумами нри 620-629, [c.228]

    Вследствие большей симметрии спектры металлизированных порфиринов проще, чем свободных оснований. Так, для металлизированных порфиринов характерны лишь две основные полосы поглощения, соответствующие двум электронным переходам одна малой интенсивности (Емакс 10(ХЮ) примерно при 550 нм, другая значительно более интенсивная (Емакс 100000) около 400 нм. Они отвечают Q- и В-полосам соответственно (полоса В называется также полосой Соре). На рис. [c.242]

    Интересная разновидность графического способа описана в работе [6]. Суть предложенного варианта заключается в подборе раствора смолисто-асфальтовых компонентов (САК), не содержащего порфириновых соединений и имеющего характер фонового поглощения аналогичный, либо максимально приближенный к характеру фонового поглощения исследуемого раствора ископаемых порфиринов. Затем регистрируют дифференциальный спектр, используя в качестве компенсационного упомянутый раствор САК. Как показано на спектрах модельных соединений, ошибка определения оптической плотности МП в области полосы Соре в этом случае не превышает 5 %  [c.59]

    Такое влияние замещения позволяет заключить, что видимое поглощение порфиринов обусловлено запрещенными переходами, в то время как высокая интенсивность полосы Соре указывает на разрешенный характер вызывающего ее возбуждения. Система поглощения порфиринов, состоящая из двух запрещенных групп полос, сопровождаемых в коротковолновой части разрешенной полосой, подобна системе а-, р- и р-полос ароматических углеводородов, и различные теоретические подходы позволяют одинаково интерпретировать оба эти поглощения. [c.382]

Читайте также:  Можно пить шиповник при низком гемоглобине

    Хромофором, общим для порфирина и его ди- и тетрагидропроизводных, является восемнадцатичленная сопряженная циклическая система (52, жирная линия). В соответствии со свободно-электронной моделью в этой циклической системе высший занятый л-электронный уровень с квантовым числом /= 4, и низший вакантный я-электронный уровень с квантовым числом /= 5, дважды вырождены [140]. Между этими уровнями существуют две вырожденные пары переходов, причем низкоэнергетическая пара является запрещенной, а высокоэнергетическая — разрешенной эти переходы и вызывают, соответственно, систему полос в спектре видимого поглощения и полосу Соре. [c.382]

    Спектр излучения для метилхлорофиллида, зарегистрированный таким образом, представлен на рис. 1, 1. Полосы поглощения пигмента представлены кривой 2, спектральное положение лазерной линии показано срелкой. Спектр излучения представлен полосой, расположенной в области 510-430 нм с максимумом у 480 нм, т. е. значительно короче, чем возбуждающий свет. Полоса 480 нм расположена вблизи и с длинноволновой стороны полосы поглощения Соре 430 нм. [c.459]

    Тетрапиррольный макроцикл представляет собой плоскую высокосопряженную систему. Делокализация электрона распространяется по всему макроциклу, что придает ему в значительной степени ароматический характер. В такой ситуации возбуждение электрона происходит очень легко. Перераспределение заряда, сопровождающее возбуждение электрона, неизотропно, что приводит к появлению нескольких дипольных моментов, которые в свою очередь обусловливают возникновение ряда интенсивных полос поглощения в большинстве случаев в диапазоне 470-700 нм, т. е. полос интенсивного красного, пурпурного или зеленого цвета. Очень интенсивная полоса Соре, которая находится приблизительно при 400 нм, обусловлена симметричным расположением четырех пиррольных N-атомов она чрезвычайно характерна для тетрапиррольного макроцикла. [c.159]

    Спектры поглощения хлорофиллов а и Ь в диэтиловом эфире приведены на рис. 5.3. Полосы Соре расположены при 430 и 455 нм соответственно, а наибольшие длины волн а-полос поглощения составляют 662 и 641 нм соответственно. Главные свойства спектров хлорофиллов ud (рис. 5.4), а также хло-робиум-хлорофиллов (рис. 5.5) сходны со свойствами спектров хлорофиллов а и Ь, однако максимумы поглощения их спектров различаются. [c.163]

    Для изучения порфиринов в нефтях применяются методы электронной спектроскопии и масс-спектрометрии в сочетании с различными экстракционно-хроматографическими методами выделения и очистки порфириновых концентратов [44, 55]. Наиболее широко распространен в настоящее время метод определения концентрации порфиринов в нефтях по спектрам поглощения в видимой области. Спектр поглощения металлопорфиринов в ближней ультрафиолетовой и видимой области содержит труппу характеристических полос, анализ которых позволяет количественно определить содержание в нафтидах различных типов металлокомплексов. К ним относятся полоса Соре (390-410 нм), р-полоса (510 нм для никелевого, 530 нм для ванадилового комплексов), а-полоса (550 нм для никелевого и 570 нм для ванадилового комплексов). Часто наблюдается сдвиг полос поглощения в ту или другую сторону на 5-10 нм. [c.267]

    До настоящего времени единственным методом определения содержания ископаемых порфирш1ов является спектрофотомет-рия. Это обусловлено наличием у порфириповых соединений нескольких (как правило, трех в случае металлокомплексов) характеристичных полос поглощения, расположенных в видимой и ближней УФ-области спектра. Порядок молярного показателя поглощения е (л/(моль см)) видимых полос -10 , а полосы в УФ-области (полоса Соре) — 10 [1]. [c.56]

    Вырождение запрещенных переходов нарушается в порфири-нах, что и приводит к образованию полос I и 111, резделенных интервалом в 3000 см . Меньшее расщепление существует между разрешенными переходами. Так, в спектре замороженного спиртового раствора порфирина, измеренного при 77° К, обнаруживаются два максимума полосы Соре, разделенных интервалом в 240 сл , хотя, возможно, этот интервал представляет колебательную частоту верхнего состояния. В спектре катиона порфирина, четыре пиррольные атома азота которого равноценны, видимое поглощение Соре обнаруживается в виде одиночных полос, показывая тем самым, что вырождение обеих пар переходов не нарушено. В металлических комплексах порфиринов все четыре атома азота также раБноценны, и в спектре этих производных полосы I и III, также как и полосы II и IV, сливаются (ом. табл. XIX). В то же время в видимом спектре некоторых металлических комплексов замещенных порфиринов обнаруживаются дополнительные колебательные полосы (табл. XX). [c.382]

    С очень малым временем жизни, комплекс в таком состоянии может не достигнуть равновесной конфигурации. В качестве примера рассмотрим ионы [Т1 (НгО)в] +, [Ре(Н,0)еР+ и [СоРд . Первый из них в возбужденном состоянии имеет конфигурацию е . Наличие единственного электрона на е -орбитали приводит к расщеплению возбужденного состояния, и полоса поглощения иона [Ti (Н20)в] +, как видно на рис. 26.12, становится широкой и пологой. Основное состояние ионов [Ре(Н20)б] + и [СоРе] » имеет конфигурацию а возбужденное состояние с тем же числом неспаренных [c.76]

    Цитохромы — это продукты соединения гема с белком такие соединения называют гемопротеидами. Цитохромы различаются между собой по строению порфирина в геме, по белку, связанному с гемом, по числу связанных с белком геминовых групп и по степени полимеризации молекулы. Связанное с гемом железо может быть окисленным или восстановленным, однако лишь очень немногие цитохромы, будучи в восстановленной форме, могут окисляться непосредственно молекулярным кислородом. В окисленном состоянии цитохромы почти не поглощают в видимой области спектра (450- 700 ммк). В восстановленной же форме они обнаруживают характерные интенсивные полосы поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой области спектра. Восстановленные цитохромы имеют три полосы поглощения, которые обозначают (в направлении от длинных волн к коротким) как а-, — и у-нолосы, или полосы Соре. Спектр поглощения восстановленной формы специфичен для данного цитохрома. [c.62]

    Межплоскостной угол пероксидной группировки сор-тавляет для перэфиров 120-140 [58]. Значительная степень планарности приводит к низкой интенсивности колебаний 0-0 в перэфирах. В области 855 см в спектрах перэфиров имеется полоса низкой ийтенсивности, которую многие авторы относят к валентным колебаниям 0-0. Однако в этой же области лежит полоса поглощения, связанная с колебаниями группы (С)зС -О [63], поэтому указанное отнесение и его аналитическое использование не [c.280]

    В восстановленной форме цитохром с дает типичный для феррогемохромов спектр поглощения с полосой Соре при 415 ммк и двумя полосами поглощения при 550 ммк [c.267]

    О-в потенциал цитохрома а при pH 7,0 равен + 0,29в. Спектр восстановленной формы характеризуется отчетливой полосой с Аа=603 ммк и резко смещенной полосой Соре с максимумом при 450 ммк. У окисленной формы цитохр ома а полоса Соре имеет максимум при 407 ммк и полосы поглощения в видимой области не выражены. [c.268]

    Акрилоилфторид СНгСН-СОР. Это одна из немногих молекул рассматриваемого типа, где проблема поворотной изомерии разрешена однозначно. Действительно, в микроволновой области спектра экспериментально обнаружены полосы поглощения двух изомерных молекул [54]. Надежно показано, что как одна, так и другая конфигурация молекулы плоские, причем одна из них имеет транс-расположение двойных связей, [c.344]

Читайте также:  Какие лекарства нужно принимать при низком гемоглобине

    Первичные комплексы окрашены в зеленый цвет и дают размытую полосу поглощения в красной области с границей при 670 m i. Вторичные комплексы имеют красный цвет и обладают максимумами поглощения в видимой области при 572 и 536 mix. Открытый Стерном [74] комплекс каталазы с гидроперекисью этила имеет максимумы приблизительно при этих длинах волн и, таким образом, представляет собою вторичный комплекс. Полосы Соре у первичных комплексов по форме напоминают полосы свободных энзимов, но смещены на несколько миллимикронов в сторону к красной области спектра. При 405 т л комплексы с гидроперекисями как этила, так и метила обнаруживают уменьшение коэффициента экстинкции по сравнению с коэффициентом экстинкции для свободного энзима, а именно эритроцитной каталазы приблизительно на 180 см мМ , т. е. примерно на 45 м мM- на каждую связанную с перекисью гематиновую группу. Полосы Соре у вторичных комплексов значительно отличаются от полос свободной каталазы и первичных комплексов. Они обнаруживают большое смещение в сторону красной области спектра, например, у комплекса с гидроперекисью метила максимум находится при 422 т ,, коэффициент экстинкции равен 242 см мМ и спектр этого комплекса несколько напоминает спектр циан-каталазного комплекса. [c.218]

    В электронных neKTpiax порфиринов полоса Соре и полосы I и III относятся к электронным переходам, а полосы II и IV — к электронно-колебательным переходам. При переходе от нейтральной формы порфирИ1на к дикатиону, дианнону или комплексу с металлом симметрия молекулы меняется от Dih к и спектры этих соединений имеют только две полосы поглощения в видимой области — а- (длинноволновая полоса ) и р- (рис. 6, е). Моноанион и монокатион имеют промежуточный спектр с тремя полосами поглощения (рис. 6, д). Электронные спектры некоторых порфиринов приведены в табл. 7. [c.106]

    Другим примером связывания внешних поглощающих групп с биологической макромолекулой могут служить недавние исследования эффекта Коттона в полосе Соре гемоглобина и миоглобина [87, 88]. Эти два вещества являются комплексами белков с гемами, каждый из которых имеет характерную для порфиринов полосу поглощения около 410 ммк. В нативных молекулах в области этой полосы поглощения наблюдается типичный эффект Коттона (рис. 23), который исчезает при денатурации белка. Сходный эффект Коттона был обнаружен у комплексов гемина с синтетическим полипептидом, а именно с П0ЛИ-1—ЛИЗИН0М [89]. Этот эффект Коттона, так же как эффект Коттона у системы синтетический краситель — полипептид, зависит от конформации. [c.287]

    НО 3,2 I H и 3,47-10 дм /(моль- см). Впоследствии триплетные спектры хлорофиллов исследовались в ряде работ. Например Классом и др. I2I5J получили триплетный спектр хлорофилла 6 в бензоле в спектральном диапазоне 300-820 нм. Чибисов 12081 измерил разностные спектры триплет минус синглет IS ) для хлорофиллов а и 6 и соответствующих феофитинов. Как и ожидалось, сильное выцветание зарегистрировано в области полосы Соре и красной полосы поглощения основного состояния, в то же время при других длинах волн наблюдалось увеличение поглощения. [c.51]

    Его полоса поглощения (360 им) перекрывается с полосой Соре в гемовых белках, что затрудняет количественное определение числа присоединившихся остатков DPG-диамина и спектрофотометрическое определение концентрации модифицированного гембелка. Водорастворимый карбодиимид, содержащий хромофорную группу (иoдмeтилaт-N-n-фeнилaзoфeнил-N -(N, К -диметиламино-пропил) карбодиимид) нередко образует с белками неустойчивые соединения, которые разрушаются при хроматографической очистке модифицированного белка [Угарова и др., 1982]. [c.113]

    Подобно хлорофиллу, спектры поглощения гема и гемопротеинов характеризуются интенсивными полосами Соре в районе 400 нм, а также другими интенсивными пиками поглощения между 500 и 600 нм. Максимумы поглощения деаокси-гемоглобина ( — 425 и 560 нм) и оксигемоглобина ( — 414, 543 и 578 нм) различны и очень характерны (рис. 5.11). Гемоглобин [c.174]

    Для билннов характерно интенсивное поглощение света в видимой области, однако полосы Соре они не дают. Насыщение по метиновым мостикам укорачивает хромофор, и поэтому максимумы поглощения их спектров наблюдаются при более коротких длинах волн. Так, у биливердина Хтах = 680 нм (в кислой среде), у билирубина Хтах = 450 нм, а у уробилина Ятах = 490нм. Биланы, такие, как уробилиноген, в видимом диапазоне спектра не поглощают. [c.188]

    Как и многие катализаторы, ферменты образуют промежуточное соединение с реагирующим веществом. Для ряда ферментов существование промежуточных соединений можно установить непосредственно с помощью оптических методов. В особенности для этого подходят ферменты, содержащие желе-зопорфириновые комплексы каталаза, пероксидиза, цитохром С. Всем этим веществам свойственны интенсивные спектры поглощения, обусловленные присутствием железопорфирнновой группы. Одна из полос спектра, так называемая полоса Соре в области 400 ммк имеет для гематина в щелочной среде молярный коэффициент экстинкции порядка 140 000. Спектр цитохро-мов настолько характерен, что изучение комплексов с субстратом можно проводить на живых клетках. [c.257]

    Как известно, максимумы полос Соре ПП и ВП находятся в области 395 и 410 нм соответственпо. Положение длинноволновых полос в видимой области (полоса а) — соответствепно 550 и 570 нм. Небольшая разница между максимумами этих полос приводит к их перекрыванию и, как следствие к взаимному усилению в области максимумов. Для полосы Соре это иллюстрирует рис. 1. С целью учета эффекта перекрывания полос предложены корректировочные коэффициенты, определяемые экспериментально из спектров поглощения модельных соединений [6] и равные отиошепию оптической плотности одного из МП в области максимума сосуществующего комплекса к оптической плотности в области собственного максимума (см. рис. 1)  [c.57]

    Во всех перечисленных способах определения концентрации ископаемых порфиринов исходят из постулата о линейном характере зависимости D = f ). В то же время хорошо известно, что никелевые и ванадиловые комплексы порфиринов способны в растворах ассоциировать [1], либо координировать некоторые соединения (например, азотистые основания) по центральному атому металла [17-19]. Оба тина взаимодействий могут оказать влияние на характер зависимости D = j ). Очевидно, что характер и масштабы влияния будут определяться такими параметрами состава анализируемых объектов, как содержание гетероатомных соединений, способных координироваться по центральному атому металла, и концентрация металлонорфиринов. В связи с этим нами проверена выполнимость закона Бугера — Ламберта — Бэра для образцов, существенно отличающихся содержанием порфиринов. Изучались остаток > 340 °С, полученный из сборной пефти Ташкентского асфальто-битумного завода (Свп — 2 0,11%), его диметилформамидный экстракт (Свп -0,7%) и полученные из последнего путем хроматографической очистки концентраты, содержащие 28,7 и 73,1 % ВП. Установлено, что в случае остатка не наблюдается строгой пропорциональности между D полосы а и концентрацией ВП, причем получить значения оптической плотности в области 0,2-0,7 не представляется возможным из-за сильного фонового поглощения сопутствующих компонентов. Для полосы Соре пропорциональность между D и с соблюдается в области D = 0,04 — 0,21 и нарушается при более высоких ее значениях. Эти факты являются дополнительным [c.63]

Химия биологически активных природных соединений (1976) — [ c.105 ]

Источник