Структура белка гемоглобина картинки

Гемоглобин

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1,34 мл кислорода.

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130-160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120-160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1-3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145-225 г/л, а к 3-6 месяцам снижается до минимального уровня — 95-135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110-155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Читайте также:  Повысить гемоглобин продукты при кормлении

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4 субъединиц влияют на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.

Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии. Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С (мутантная форма)
  • Эмбриональный гемоглобин
  • Гемоглобин S (мутантная форма)
  • Гемоглобин F (фетальный)
  • Кобоглобин
  • Нейроглобин
  • Анемия
  • Порфирия
  • Талассемия
  • Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
  3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
  4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
  5. ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
  7. ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
  8. ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167-175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
  9. ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Читайте также:  Как быстро поднять гемоглобин перед сдачей крови детям

Литература[править | править код]

  • Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
  • Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

  • Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). «An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure». Am Heart J. 151 (1): 91.e1-91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). «Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds». J Mol Biol. 356 (2): 335-53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
  • Hardison, Ross C. (2012). «Evolution of Hemoglobin and Its Genes». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Молекула белка: cтоковые фото, картинки, изображения по лицензии роялти-фри

Топовая коллекция молекула белка

Химическая структура молекулы прионного белка человека (hPrP) ) Молекула белка гемоглобина человека (Hb), химическая структура . 3D модель молекулы белка . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Структура молекулы фибриногена. Фибриноген состоит из двух тримеров, и каждый тример часто три полипептидные цепи.. 2 гибкие руки в любой Se. 4 светло-голубые цепи перерезаны тромбином, превращаясь в фибрин. Питание: 1m1j, 2baf, 2a45 Трехмерная структура ДНК Молекула белка гемоглобина человека (Hb), химическая структура . 3D модель молекулы белка . Модель белка, подавляющего опухоль, связывающего ДНК Белковая пудра 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . Овальбумин, основной белок яичного белка Молекулярная структура и связь 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . Структура молекулы белка . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Структура молекулы белка. Молекулярная модель человеческого фермента на черном фоне . Лептин, белок ожирения человека Медицинские технологии Химическая структура рицина Синяя модель молекулы ДНК Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Структура молекулы белка . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Структура молекулы белка . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Структурная модель молекулы белка . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . ПЕТАЗА является бактериальным ферментом, который разрушает ПЭТ-пластик на мономерные молекулы. Весь процесс деградации бактерий производит терефталевую кислоту и этиленгликоль, которые безвредны для окружающей среды . 3D модель молекулы белка . Коллаген ДНК радуги (дезоксирибонуклеиновая кислота) на заднем плане Инвертаза, фермент, который катализирует гидролиз (распад) o Мембранные белки (фиолетовые), гликолипиды (желтые) и несколько лигандов белков Молекула Лептина 3d на белом Клеточная мембрана с точки зрения рыбьего глаза. Рецепторы: опиоидные рецепторы, рецепторы ЛПНП и рецепторы ацетилхолина. Канальные белки: хлоридный канал и ацетатная пермеаза. Гликолипиды изображены голубовато-зелёными . Структура молекул вируса Эбола Молекулярная структура панкратической липазы Группа хромосом с ДНК внутри изолирована на фоне 3d Химическая структура молекулы инсулина человека От Дны к камере Бегущий человек и спираль Структурная модель молекулы валина Внутренняя жизнь белков Химическая структура белка коллагеновой модели Молекула трифосфата аденозина (АТФ) изолирована на белом Молекула глиадина, компонент глютена Молекулярная структура иммуноглобулина Структура фибринового полимера. Фибриновый мономер (выделенный) состоит из 2, 2, 2 и 2C доменов. В центре расположены 4 гибкие цепи (светло-синие). Две короткие цепочки связываются с двумя прилагательными к полимеру . Тезисы медицинских технологий Бактериальные дегалогеназы удаляют галогенные атомы из органических соединений. На рисунке показана редуктивная дегалогеназа из записи PDB 4ur0. Он использует кофатор кобамида (оранжевый) и железосерные кластеры для уменьшения субстрата. Дегалогеназы могут быть использованы Молекулярная структура и связь Модель молекул ДНК Химическая структура гормона роста человека (гормон роста гормона гормона роста, соматотропин) м Концепция ДНК ДНК человека Этапы митоза при клеточном делении Коронавирус атакует лимфоциты 2 молекулы тромбина (красные) активизируют фибрин, вырезая некоторые аминокислотные остатки из гибких рук в середине молекулы фибриногена. Поэтому фибрин полимеризуется и строит тромбы с тромбоцитами. Штрафы: 1m1j, 2baf., 2a45 Молекулярная модель Гемоглобин человека (дезоксигемоглобин) с гемами показаны в шариках и Apophome — это крупная четвертичная белковая структура, сформированная в Внутренняя жизнь белков Молекула трифосфата аденозина (АТФ) изолирована на белом Молекулярная структура инсулина Этапы митоза при клеточном делении Кристаллическая структура белка маркера опухоли. 3D модель биологической макромолекулы . Бета-секретаза, участвующая в болезни Альцгеймера Молекула ДНК — 3D Этапы митоза при клеточном делении Молекула альбумина сыворотки Кристаллическая структура Молекулярная структура коллагена Структура гормона роста Циклическая АДФ-рибоза гидролаза (CD38) Молекулярная структура коллагена Молекула гемоглобина выделена на белом фоне Молекулярная структура Кератина Молекулярная структура гемоглобина изолирована на черном Передача рибонуклеиновой кислоты дрожжей. Молекулярная структура Клеточные мембранные рецепторы Микроскопическая модель хромосомы X Жировые клетки, клетки Система человека и коронавирус Цифровая защита Знак иконки металлической молекулы на фоне деревянной стены с шадом Знак иконки металлической молекулы изолирован на белом фоне с c Результат столкновения жидких капель Мембрана клеток человека Клетка, жировые клетки Гем B, важный компонент гемоглобина и миоглобина Бета-эндорфин обезболивающий пептид, химическая структура Молекулярная структура оксигемоглобина человека Молекулярная модель миоглобина белка

Читайте также:  Гемоглобин несовместимый с жизнью

Источник

Структура молекулы белка: cтоковые фото, картинки, изображения по лицензии роялти-фри

Химическая структура молекулы прионного белка человека (hPrP) ) 3D модель молекулы белка . Молекула белка гемоглобина человека (Hb), химическая структура . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Структура молекулы фибриногена. Фибриноген состоит из двух тримеров, и каждый тример часто три полипептидные цепи.. 2 гибкие руки в любой Se. 4 светло-голубые цепи перерезаны тромбином, превращаясь в фибрин. Питание: 1m1j, 2baf, 2a45 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . Структура молекулы белка . 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . 3D модель молекулы белка . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Молекулярная структура и связь Структура молекулы белка. Молекулярная модель человеческого фермента на черном фоне . Трехмерная структура ДНК Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Структура молекулы белка . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Структура молекулы белка . Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . Синяя модель молекулы ДНК Трехмерная кристаллическая структура молекулы белка, маркер роста опухоли. 3D модель биополимера — пептид . 3D модель молекулы белка . Молекула белка гемоглобина человека (Hb), химическая структура . Модель белка, подавляющего опухоль, связывающего ДНК Химическая структура рицина Кристаллическая структура белка . Кристаллическая структура белка . Кристаллическая структура белка . Структурная модель молекулы белка . Медицинские технологии как концепция Кристаллическая структура белка . Химическая структура молекулы инсулина человека Структура молекул вируса Эбола Молекулярная структура панкратической липазы Химическая структура белка коллагеновой модели Лептин, белок ожирения человека Овальбумин, основной белок яичного белка Структура тромбинового фермента свертывания крови Холестерин, клеточная структура Группа хромосом с ДНК внутри изолирована на фоне 3d Модель белка, подавляющего опухоль, связывающего ДНК Молекулярная структура карнитина Химическая структура гормона роста человека (гормон роста гормона гормона роста, соматотропин) м Бета-эндорфин обезболивающий пептид, химическая структура Медицинские технологии Молекулярная структура иммуноглобулина Модель молекул ДНК Структура PSA, специфичная для простаты Молекулярная структура ботулинового токсина (тип А) ) Структура фибринового полимера. Фибриновый мономер (выделенный) состоит из 2, 2, 2 и 2C доменов. В центре расположены 4 гибкие цепи (светло-синие). Две короткие цепочки связываются с двумя прилагательными к полимеру . Молекулярная структура инсулина Структура гормона роста Кристаллическая структура белка маркера опухоли. 3D модель биологической макромолекулы . Молекулярная структура коллагена Молекулярная структура коллагена Молекулярная структура Кератина Молекулярная структура оксигемоглобина человека Молекулярная структура гукозамина на черном фоне Молекулярная структура гукозамина на сером фоне Молекулярная структура гукозамина на белом фоне Микротрубочка, полимер, состоящий из белкового тубулина Молекулярная структура пепсина, 3D рендеринг Молекулярная структура ферментного пепсина Молекулярная структура Молекулярная структура рицина Молекулярная структура Молекулярная структура альфа-амилазы Инсулин, молекула, клетка Молекулярная структура и связь Молекулярная структура гукозамина на белом фоне Кристаллическая структура белка маркера опухоли. 3D модель биологической макромолекулы . Химическая структура глюкагона Молекулярная структура гормона роста (соматотропин) — анаглиф, 3D рендеринг Молекулярная структура приона 3D структура папилломы человека типа 16, связанная с раком. Pfiz3J6R Молекулярная структура фермента церулоплазмина Молекулярная структура гормонального лептина Молекулярная структура цитохрома P450 Модель гемоглобина с четырьмя цепочками разного цвета Молекулярная структура L-аргинина Молекулярная структура D-тирозина Молекулярная структура D-цистеина Молекулярная структура L-цистеина Молекулярная структура L-цистеина и D-цистеина Молекулярная структура L-валина Молекулярная структура L — селеноцистеин Молекулярная структура триптофана Поле жировых клеток Модели молекулы ДНК Молекулярная структура пепсина на черном фоне, 3D рендеринг Жировые клетки Молекулярная структура рицина 3D структура папилломы человека типа 16, связанная с раком. Pfiz3J6R Молекулярная структура короткого пептида Механизм действия инсулина

Источник