Укажите к какой группе веществ относится гемоглобин
Содержание статьи
Проверочная работа по теме «Белки» 10 класс тест по химии (10 класс) по теме
БЕЛКИ
Вариант 1
А1.Структурным звеном белков являются:
А) | Амины | В) | Аминокислоты |
Б) | Глюкоза | Г) | Нуклеотиды |
А2. Образование спирали характеризует:
А) | Первичную структуру белка | В) | Третичную структуру белка |
Б) | Вторичную структуру белка | Г) | Четвертичную структуру белка |
А3. Действие каких факторов вызывает необратимую денатурацию белка?
А) | Взаимодействие с растворами солей свинца, железа, ртути |
Б) | Воздействие на белок концентрированным раствором азотной кислоты |
В) | Сильное нагревание |
Г) | Все перечисленные факторы верны |
А4. Укажите, что наблюдается при действии на растворы белков концентрированной азотной кислоты:
А) | Выпадение белого осадка | В) | Красно-фиолетовое окрашивание |
Б) | Выпадение черного осадка | Г) | Желтое окрашивание |
А5. Белки, выполняющие каталитическую функцию, называются:
А) | Гормонами | В) | Ферментами |
Б) | Витаминами | Г) | Протеинами |
А6. Белок гемоглобин выполняет следующую функцию:
А) | Каталитическую | В) | Строительную |
Б) | Защитную | Г) | Транспортную |
Часть Б
Б1. Соотнесите:
Тип белковой молекулы | Свойство | ||
1) | Глобулярные белки | А) | Молекула свернута в клубок |
2) | Фибриллярные белки | Б) | Не растворяются в воде |
В) | В воде растворяются или образуют коллоидные растворы | ||
Г) | Нитевидная структура |
Б2. Белки:
А) | Построены из остатков аминокислот |
Б) | Содержат в своем составе только углерод, водород и кислород |
В) | Гидролизуются в кислотной и щелочной среде |
Г) | Способны к денатурации |
Д) | Являются полисахаридами |
Е) | Являются природными полимерами |
Часть С
С1. Напишите уравнения реакций, с помощью которых из этанола и неорганических веществ можно получить глицин.
Вариант 2
Часть А
А1. Массовая доля какого элемента в белках наибольшая?
А) | Углерода | В) | Кислорода |
Б) | Водорода | Г) | Азота |
А2.Укажите, к какой группе веществ относится гемоглобин:
А) | Аминокислоты | В) | Моносахариды |
Б) | Белки | Г) | Полисахариды |
А3.Свертывание спирали в клубок-«глобулу» характеризует:
А) | Первичную структуру белка | В) | Третичную структуру белка |
Б) | Вторичную структуру белка | Г) | Четвертичную структуру белка |
А4. При горении белков ощущается запах:
А) | Тухлых яиц | В) | Аммиака |
Б) | Жженого пера (рога) | Г) | Горелой резины |
А5. Появление желтой окраски при взаимодействии раствора белка с концентрированной азотной кислотой указывает на наличие в белке остатков аминокислот, содержащих:
А) | Группу -SH | В) | Бензольное кольцо |
Б) | Гидроксильную группу | Г) | Альдегидную группу |
А6.Белки, защищающие от проникающих в клетку бактерий:
А) | Гемоглобин | В) | Ферменты |
Б) | Антитела | Г) | Антитоксины |
Часть Б
Б1. Белки можно обнаружить:
А) | Ксантопротеиновой реакцией | Г) | С помощью перманганата калия |
Б) | Действием индикатора | Д) | С помощью биуретовой реакции |
В) | По появлению запаха при сжигании | Е) | С помощью реакции «серебряного зеркала» |
Б2. Какие утверждения о белках верны?
А) | Белки гидролизуются до аминов |
Б) | В макромолекуле белка присутствуют пептидные связи |
В) | При гидролизе белков образуются аминокислоты |
Г) | В макромолекуле белков присутствуют водородные связи |
Д) | С азотной кислотой белки дают черное окрашивание |
Е) | Основная функция белков в организме — энергетическая |
Часть С
С1. Осуществить превращения:
+Н2О/Hg2+ +Ag2O/NH3(р-р) +Cl2 NH3 (изб.)
С2Н2 → Х1 → Х2 → Х3 → Х4
Вариант 3
Часть А
А1.Первичная структура белка представляет собой:
А) | Последовательность аминокислот, связанных простыми связями |
Б) | Последовательность аминокислот, связанных пептидными связями |
В) | Последовательность нуклеотидов, связанных простыми связями |
Г) | Последовательность нуклеотидами, связанных пептидными связями |
А2.Витки спирали вторичной структуры белка скреплены главным образом за счет связей:
А) | Ионных | В) | Водородных |
Б) | Ковалентных | Г) | Металлических |
А3. Денатурация белков приводит к разрушению:
А) | Пептидных связей | В) | Водородных связей |
Б) | Первичной структуры | Г) | Вторичной и третичной структуры |
А4. Укажите общую качественную реакцию на белки:
А) | Ксантопротеиновая реакция | В) | Реакция Дюма |
Б) | Биуретовая реакция | Г) | Реакция Вюрца |
А5. Изготовление безе на основе белков основано на способности белков к:
А) | Гидролизу | В) | Пенообразованию |
Б) | Гидратации | Г) | Денатурации |
А6.Антитела и антитоксины выполняют следующую функцию белков:
А) | Каталитическую | В) | Строительную |
Б) | Защитную | Г) | Транспортную |
Часть Б
Б1. Соотнесите:
Вид ткани или функции белка | Тип белка | ||
1) | Мускульные ткани | А) | Глобулярные белки |
2) | Покровные ткани, волосы, ногти | Б) | Фибриллярные белки |
3) | Ферменты | ||
4) | Транспортные белки |
Б2. При гидролизе белков могут образоваться вещества:
А) | C2H5OH | Г) | CH3CH(NH2)COOH |
Б) | CH3COOH | Д) | CH2(OH)CH(NH2)COOH |
В) | NH2CH2COOH | Е) | NH2-NH2 |
Часть С
С1.Напишите уравнения реакций образования дипептида из:
а) аспарагиногвой кислоты (2-аминобутандиовой кислоты);
б) из аминоуксусной кислоты и аланина.
Вариант 4
Часть А
А1.Вторичная структура белка обусловлена:
А) | Ионной связью |
Б) | Ковалентной неполярной связью |
В) | Межмолекулярной водородной связью |
Г) | Ковалентной полярной связью |
А2. Объединение четырех глобул в молекулу гемоглобина характеризует:
А) | Первичную структуру белка | В) | Третичную структуру белка |
Б) | Вторичную структуру белка | Г) | Четвертичную структуру белка |
А3.Для белков не характерна реакция:
А) | Гидролиза | В) | Термического разложения |
Б) | Денатурация | Г) | Полимеризации |
А4. Для проведения биуретовой реакции потребуется реагент:
А) | HNO3 | В) | (CH3COO)2Pb |
Б) | H2SO4 | Г) | CuSO4 |
А5. Белки являются одним из важнейших компонентов пищи. В основе усвоения белка лежит реакция:
А) | Окисления | В) | Этерификации |
Б) | Гидролиза | Г) | Денатурации |
А6.Белок крови, ответственный за транспорт кислорода:
А) | Антитела | В) | Фермент |
Б) | Антитоксин | Г) | Гемоглобин |
Часть Б
Б1. Для белков характерно:
А) | Образование двойной спирали | Г) | Образование комплементарных пар |
Б) | Полимерное строение | Д) | Глобулярное или фибриллярное строение |
В) | Наличие пептидной связи | Е) | Взаимодействие с аммиачным раствором оксида серебра |
Б2. При гидролизе белков могут образоваться:
А) | Полипептиды | Г) | Глицин |
Б) | Глицерин | Д) | Этиленгликоль |
В) | Этанол | Е) | Аминокислоты |
Часть С
С1. Осуществить превращения:
+Ag2O/NH3(р-р) +Cl2 NH3 (изб.) аланин
СН3СОН → Х1 → Х2 → Х3 → Х4
Литература:
1.Савинкина Е.В. Химия. Экспресс-диагностика. 10 класс. Москва, Национальное образование. 2011.
2.Салыгина М.В., Козина А.В. Тесты по химии. Санкт-Петербург. 2007.
3.Габриелян О.С. , Остроумов И.Г, Сладков С.А. Готовимся к ЕГЭ. Химия 2011.Москва, Дрофа. 2011.
4.Габриелян О.С., Остроумов И.Г, Остроумова Е.Е. Органическая химия в тестах, задачах, упражнениях. 10 класс. Москва, Дрофа, 2004.
5.Барковский Е.В, Врублевский А.И. Тесты по химии (органическая химия). Москва. Айрис пресс, 1999.
6.Медведев Ю.Н. Химия. Типовые тестовые задания. Москва, Издательство «Экзамен», 2012.
7.Рябов М.А, Невская А.Ю. Тесты по химии 9 класс. Москва, Издательство «Экзамен». 2006.
8. Доронькин В.Н., Бережная А.Г., Сажнева Т.В., Февралева В.А. Тематические тесты для подготовки кЕГЭ.Ростов-на –Дону, Легион., 2011.
Источник
Какую роль в организме играет гемоглобин и что значит, если он повышен или понижен?
Цифры напротив символа Hb, или гемоглобина, в бланке с результатами общего анализа крови могут раскрыть врачу причины низкого давления, головокружения, судорог ног пациента, а также оповестить о надвигающихся серьезных угрозах. Своевременное выявление отклонений и приведение концентрации гемоглобина в норму позволит избежать серьезных проблем со здоровьем. Речь идет о снижении рисков инфарктов и инсультов у людей в возрасте, патологий развития детей, ухудшения состояния матери и плода во время беременности.
Что такое гемоглобин и каковы его функции
Гемоглобин (Hb) — сложный железосодержащий белок, содержащийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах) крови и частично присутствующий в свободном виде в плазме. Именно он осуществляет перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа — в обратном направлении. Если говорить образно, то эритроцит — это своеобразное грузовое судно, курсирующее по кровяному руслу, а молекулы гемоглобина — контейнеры, в которых транспортируется кислород и углекислый газ. В норме один эритроцит вмещает порядка 400 млн молекул гемоглобина.
Участие в газообмене — важнейшая, но не единственная функция «кровяных шаров» (от греч. haima — «кровь» + лат. globus — «шар»). Благодаря своим уникальным химическим свойствам гемоглобин является ключевым элементом буферной системы крови, поддерживающим кислотно-щелочной баланс в организме. Hb связывает и выводит на клеточном уровне кислые соединения (препятствует ацидозу — закислению тканей и крови). А в легких, куда он поступает в форме карбгемоглобина (HbCO2), за счет синтеза углекислоты предотвращает противоположный процесс — защелачивание крови, или алкалоз[1].
Производная Hb — метгемоглобин (HbOH) — обладает еще одним полезным свойством: прочно связывать синильную кислоту и другие токсичные вещества. Таким образом, железосодержащий белок принимает удар на себя и снижает степень отравления организма[2].
Итак, гемоглобин крайне важный элемент жизнедеятельности и патологическое уменьшение его концентрации (анемия или малокровие) может спровоцировать в лучшем случае ломкость ногтей и волос, сухость и шелушение кожи, мышечные судороги, тошноту и рвоту, головокружение. Острая же форма анемии вызывает кислородное голодание клеток, приводящее к обморокам, галлюцинациям и фатальным последствиям — гипоксии мозга, атрофии нервных клеток, параличу дыхательной системы.
Как должно быть в норме
Уровень гемоглобина в нашей крови может несколько увеличиваться и уменьшаться по естественным причинам. Обновление гемоглобина связано с жизненным циклом эритроцита, к которому он прикреплен. Так, примерно каждые 120 дней часть молекул гемоглобина вместе с эритроцитами отправляется в печень — на расщепление и после вновь синтезируется, присоединяясь к свободному эритроциту[3].
Количество гемоглобина зависит от возраста и пола, меняется в процессе вынашивания и рождения ребенка[4].
На гемоглобин также оказывают влияние специфические условия труда или проживания (например, повышенные показатели бывают у пилотов и жителей гористой местности), приверженность вегетарианству и донорство (эти факторы, напротив, снижают гемоглобин)[5].
Согласно рекомендациям ВОЗ[6], нормой гемоглобина считается:
- для детей от полугода до 5 лет — 110 г/л и выше;
- для детей 5–11 лет — 115 г/л и больше;
- для детей 12–14 лет, а также девушек и женщин (15 лет и старше) — 120 г/л и выше;
- для мужчин (15 лет и старше) — 130–160 г/л.
Беременным женщинам, обеспечивающим минералами (в том числе железом) себя и малыша, важно следить, чтобы уровень гемоглобина не падал ниже 110 г/л. Отметим, что, по данным ВОЗ, железодефицитная анемия (ЖДА) диагностируется у 38,2% беременных на планете[7]. Дефицит молекул гемоглобина может возникнуть после 20-й недели «интересного положения»: из-за увеличения объема циркулирующей крови, растущих потребностей плода, уменьшения поступления и всасывания железа вследствие токсикоза и расстройств ЖКТ. В это время женщину может мучить слабость, головокружение, одышка даже при непродолжительной ходьбе, судороги нижних конечностей. Опасное следствие острых форм ЖДА — преждевременные роды, задержки в развитии плода.
Кстати, необычные вкусовые запросы беременных (вплоть до анекдотичных, таких как салат из жареной клубники и селедки) порой тоже связаны с потребностью в железе для синтеза гемоглобина. Роды, сопровождающиеся потерей крови, ведут к дополнительному понижению гемоглобина. В целом от зачатия до появления ребенка на свет организм женщины утрачивает порядка 700 мг железа, еще 200 мг — за период лактации[8]. На восстановление запасов требуется не менее трех лет.
Виды анализов на гемоглобин
Подсчет числа молекул гемоглобина производится при общем анализе крови. Помимо количества белка (строка Hb), в бланке анализа могут указать MCH/MCHC, что соответствует среднему содержанию/концентрации гемоглобина в эритроците. Это уточнение позволяет подсчитать полезный железопротеин и исключить из расчета аномальные, нестабильные формы гемоглобина, не способные переносить кислород.
Для измерения гемоглобина во внелабораторных условиях — в машинах скорой помощи или при проведении профилактических выездных осмотров — применяются специальные гемоглобинометры. Это портативные приборы, в которые помещается кровь с реагентом для фотометрического автоматического определения количества гемоглобина.
Для массового тестирования на анемию в странах третьего мира ВОЗ разработала малозатратный колорометрический метод исследования. При колориметрии каплю крови наносят на специальную хроматографическую бумагу и сопоставляют ее со шкалой цветов, соответствующих разным показателям гемоглобина с шагом 20 г/л[9].
Уровень гликированного гемоглобина определяется и при биохимическом анализе венозной крови. Цель исследования в данном случае — определение глюкозы в крови, которая образует прочное соединение с гемоглобином и лишает его возможности транспортировать кислород. Показатель важен для диагностики сахарного диабета и оценки эффективности его лечения.
Чем опасен повышенный гемоглобин в крови
Высокий гемоглобин может быть вызван объективной нехваткой кислорода, стимулирующей организм на увеличенное производство этого белка крови. Подобная патология часто фиксируется у экипажей воздушных судов и часто летающих пассажиров, жителей высокогорья, альпинистов, горнолыжников. В силу большей потребности в кислороде повышенный уровень гемоглобина свойственен профессиональным спортсменам, преимущественно лыжникам, легкоатлетам, борцам, тяжелоатлетам. Это физиологический механизм компенсации, не вызывающий никаких медицинских опасений (кавказское долголетие — яркий тому пример).
Повысить гемоглобин может и пагубная привычка: во время курения человек вдыхает меньше кислорода, чем требуется, и организм реагирует на это выработкой дополнительного гемоглобина.
К сожалению, повышенный гемоглобин может указывать и на патологии системы кроветворения: эритроцитоз, рак крови, обезвоживание организма, порок сердца и легочно-сердечную недостаточность, а также на непроходимость кишечника[10].
Увеличенное количество гликированного гемоглобина отмечается при сахарном диабете: часть молекул Hb «перетягивает» на себя глюкозу, и для нормального дыхания требуются добавочные кислородные «контейнеры»[11].
Повышенный свободный гемоглобин в плазме фиксируется и при ожоговых поражениях вследствие разрушения эритроцитов с высвобождением из них гемоглобина[12].
Опасность высокого гемоглобина (+20 г/л от нормы и более) заключается в сгущении и увеличении вязкости крови, приводящему к образованию тромбов. Тромбы, в свою очередь, могут вызвать инсульт, инфаркт, кровотечение в ЖКТ или венозный тромбоз[13].
Гемоглобин ниже нормы: что это значит и к чему приводит
Железо — один из самых распространенных и легко добываемых химических элементов на Земле. При этом, как ни парадоксально, от дефицита железа в организме страдает больше людей, чем от какого-либо другого нарушения здоровья[14]. В группе риска население из низких социальных слоев, не получающее достаточного количества железа из продуктов питания, женщины репродуктивного возраста и дети, то есть люди, у которых «приход» элемента меньше «расхода».
Причиной низкого уровня гемоглобина (минус 20 г/л от нормы и более) зачастую являются скудное или несбалансированное питание — недостаточное поступление железа и меди, витаминов A, С и группы B или употребление железосодержащей пищи совместно с цинком, магнием, хромом или кальцием, которые не позволяют Fe усваиваться[15].
Низкие показатели могут наблюдаться у вегетарианцев, т.к. негемовое железо из растительной пищи усваивается намного хуже, чем гемовое, источником которого служат продукты животного происхождения[16].
Смежная причина — наличие кишечных паразитов, которые перехватывают поступающие микроэлементы и витамины. Усвоению железа могут также мешать проблемы с желудочно-кишечным трактом.
Заметное снижение уровня гемоглобина сопровождает кровопотери, вызванные ранениями, оперативным вмешательством, менструацией, кровотечениями, возникающими во время родов и абортов, а также при донации крови и ее компонентов.
На уровень гемоглобина влияют и скрытые кровопотери при патологии ЖКТ (язвы желудка и ДКП), варикозе, миомах и кистах органов женской половой системы, кровоточивость десен.
Причины снижения гемоглобина, возникающие во время беременности и лактации, а также осложнения, к которым они могут привести, мы рассмотрели выше. Длительный железодефицит у мужчин, детей и небеременных женщин имеют сходную симптоматику: ухудшение состояния кожи, ногтей и волос, головокружение, обмороки, онемение рук и ног, беспричинная слабость.
Кислородное голодание вследствие недостатка гемоглобина может привести к ухудшению памяти, замедлению нервных реакций, в запущенной форме — к атрофии клеток мозга и других органов и систем организма.
Усиленное кровообращение (более частый прогон гемоглобина от легких к тканям и обратно) чревато проблемами с сердцем и сосудами: кардиомиопатией и развитием сердечной недостаточности.
Низкий гемоглобин негативно отражается на буферной функции: это значит, что закисление крови подрывает иммунную защиту организма, снижает сопротивляемость простудным и инфекционным заболеваниям.
Наиболее уязвимы перед анемией дети и подростки. Острый дефицит жизненно важного минерала может сказаться на их умственном и физическом развитии[17].
Гемоглобин — незаменимый участник жизнедеятельности, на который возложены важнейшие функции: перенос кислорода и углекислого газа, сохранение кислотно-щелочного баланса, противостояние ядам. Еще одна функция — сигнальная — помогает по отклонению уровня гемоглобина от нормы выявить риски развития патологий и принять контрмеры. Таким образом, контроль и оперативная коррекция уровня гемоглобина — не прихоть врачей, а действенный способ сохранить здоровье.
Источник
емоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.
Оглавление темы «Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.»: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.
Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. — Также рекомендуем «Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.» |
Источник