В мышцах функции аналогичные гемоглобину выполняет белок

Содержание статьи

МИОГЛОБИН — Большая Медицинская Энциклопедия

МИОГЛОБИН (myoglobinum; греч, mys, my [os] мышца + лат. globus шарик; Mgb; син.: миогемоглобин, мышечный гемоглобин) — сложный белок красного цвета, относящийся к хромопротеидам; содержится в красных мышцах животных различных классов и видов. Основной функцией М. является накопление кислорода, поступающего в процессе дыхания в мышцы из крови и отдача кислорода по мере необходимости в нем (см. Газообмен).

Факторами, определяющими различия в содержании М., являются видовая принадлежность животных (см. табл.), особенности условий их существования, образ жизни, тип мышцы, степень ее активности, а также трофические влияния нервной системы. Очень высокое содержание М. (до 16—40 г на 100 г высушенной ткани) характерно для водных животных. Значительные количества М. содержатся в красных мышцах нек-рых беспозвоночных (моллюски), в гладких мышцах мускульного желудка птиц, в гладкой мускулатуре бронхов, сосудов, стенок кишечника, а также в паренхиматозных органах, причем последние участвуют в процессах синтеза (печень), распада (селезенка) и выделения пигмента. Однако еще не доказано, что пигмент, выделенный из паренхиматозных органов, идентичен М.

Таблица. Содержание миоглобина в сердечных и скелетных мышцах человека и некоторых классов позвоночных животных (в г на 100 г высушенной ткани)

Класс животных; человек	Мышцы сердца	Скелетные мышцы
Рыбы	0,2—0,5	0, 1—0,4
Амфибии	0, 1—0, 6	0 —0,1
Рептилии	0, 8—2, 6	0,2—2,4
Птицы:
домашние	1, 0-2,0	0,9—1,8
дикие	2,1—6, 5	0, 7—5, 3
Млекопитающие:
домашние	0, 9—4, 4	0,2-8, 5
дикие	1,1-6,2	0,02—5,13
Человек	1,5	1,4-3,9

В крови и моче М. в норме отсутствует. Поэтому его появление в этих биол, жидкостях является признаком заболеваний, сопряженных с деструкцией тканей (инфаркт миокарда, травматические повреждения мышц, генетически обусловленная прогрессивная мышечная дистрофия и т. д.). Определение уровня М. в плазме крови может служить критерием обширности деструкции, динамики процесса и эффективности лечебных мероприятий.

Мол. вес (масса) М. составляет в среднем 17 500, содержание железа 0,34%, Изоэлектрическая точка находится при pH 6,99. М. характеризуется большой растворимостью и высокой устойчивостью к действию щелочей.

Схематическое изображение молекулы миоглобина: цифрами отмечен каждый десятый аминокислотный остаток; светлые кружки — остатки пролина (Про), часто совпадающие с поворотом полипептидной цепи. В виде диска изображена группа гема; буквами С и N обозначены концевые участки цепи, содержащие соответственно свободные карбокси- и аминогруппы.

Изучена третичная структура М. и построена пространственная модель его молекулы (рис.). М. состоит из простого белка— глобина, представляющего собой одну полипептидную цепь, в состав к-рой входит 153 аминокислотных остатка, и простетической (небелковой) группы — гема (железопротопорфириновый комплекс, или протогем). Полипептидная цепь глобина М. на 77% представлена альфа-спиральными участками (всего 8 спиралей), к-рые перемежаются с участками неупорядоченной структуры, расположенными в области четырех изгибов полипептидной цепи. Все полярные группы, образованные лизином, аргинином, глутамином, аспарагином, гистидином, треонином, тирозином и триптофаном, находятся на поверхности и соединены с молекулами воды, а неполярные остатки сконцентрированы в центре. Поэтому молекула М. компактна и устойчива к изменениям pH и ионной силы р-ра.

По своим свойствам глобин М. близок к альбуминам. Гем М. расположен в углублении, находящемся на определенном изгибе полипептидной цепи вблизи поверхности молекулы. Это делает гем более доступным различным воздействиям. Одной координационной связью (пятой) гем соединен с гистидиновым остатком альфа-спирали, а шестая координационная связь железа гема может быть занята водой, кислородом, окисью углерода или другими соединениями. При взаимодействии с кислородом (оксигенации) в глобине молекулы М. не происходит структурных изменений. Пигмент мышц не способен соединяться с двуокисью углерода (CO2).

Доказано существование двух конформеров (А и В) нативного состояния М., к-рые отличаются по своим свойствам и структуре. Переход конформера А в конформер В протекает при повышении температуры от 20 до 40° и отражается на активности гема. Высокотемпературный конформер В является менее реакционноспособным.

М. человека и животных имеет неодинаковую форму кристаллов: тонкие, игловидные, собранные в пучки (человек), ромбические таблички (рогатый скот) и др. М. подобно гемоглобину (см.) образует различные производные, отличающиеся друг от друга по спектрам поглощения. При соединении с кислородом М. превращается в оксимиоглобин (MgbO2), в к-ром железо гема является двухвалентным. С помощью метода дифракции рентгеновских лучей показано, что оксигенация М. сопровождается пространственным смещением железа от середины порфиринового кольца по направлению к проксимальному гистидину (F-8) полипептидной цепи на 0,033 нм. В гемоглобине же оксигенация вызывает гораздо большее смещение атома железа (0,04— 0,05 нм) и изменения в четвертичной структуре всей молекулы пигмента крови.

Вдыхание животными воздуха, содержащего окись углерода в повышающихся концентрациях (0,01—0,2%), приводит не только к увеличению содержания карбоксигемоглобина в крови, но и к связыванию окиси углерода миоглобином с образованием карбоксимиоглобина (MgbCO), железо гема к-рого также находится в двухвалентном состоянии. Когда количество карбоксигемоглобина в крови достигает 60%, содержание карбоксимиоглобина в скелетных мышцах составляет 10—50%, а в мышце сердца — от 6 до 44%. MgbCO обнаружен и в мышцах людей, погибших от отравления: угарным газом. Воздействие на М. окислителей обусловливает возникновение метмиоглобина (метMgb). Превращение М. в метMgb при окислении происходит очень легко и при одинаковых условиях в 12—14 раз превышает скорость образовании метгемоглобина. В то же время в мышцах животных эта реакция после внутривенного вливания окисляющих ядов протекает более медленно, чем окисление гемоглобина.

Максимумы полос поглощения М. и его производных расположены при следующих значениях длин волн: для MgbO2 — 582, 542, 415 нм; для Mgb — 602, 560, 436 нм; для MgbCO — 585, 542, 423 нм; для метMgb — 630, 500, 409 нм. Известный другие производные пигмента: сульфмиоглобин, нитроксимиоглобин, цианмиоглобин и т. д. В реакциях сопряженного окисления М. переходит в зеленый пигмент — вердомиоглобин, а при более глубоком распаде — в желчные пигменты (см.).

Биосинтез М. происходит в мышцах со значительно меньшей скоростью по сравнению с гемоглобином. После введения животным меченого железа оно обнаруживается в гемоглобине уже спустя 6—8 дней, а в М. только через месяц. Продолжительность существования М. составляет 80 дней. В процессе эмбриогенеза М. раньше всего появляется в мышце сердца.

В мышцах позвоночных М. локализуется в саркоплазме на уровне диска А и связан электростатически с наружной мембраной митохондрий или саркоплазматического ретикулума (см. Мышечная ткань).

Создаваемый с помощью М. резерв кислорода в мышцах прежде всего определяется концентрацией в них пигмента и его способностью подвергаться оксигенации и деоксигенации. М. поддерживает постоянный уровень оксигенации во время мышечного сокращения, создавая определенный градиент напряжения кислорода между капиллярами и мышечными клетками, обеспечивая, т. о., возможность его утилизации при усилении окислительных процессов в работающих мышцах. Благодаря высокому сродству к кислороду полунасыщение им М. происходит менее чем за 0,1 сек. (при pO2 = 3,3 мм рт. ст.). При pO2, равном 5 мм рт. ст. (минимальное для деятельности цитохромоксидазы), диссоциирует до 40% оксимиоглобина, повышая, т. о., количество кислорода, растворенного в саркоплазме. М. участвует в молекулярном механизме его транспорта в клетку путем создания градиента и ускорения диффузии. Не исключена возможность непосредственного переноса кислорода М. при поступательном движении молекулы пигмента. Благодаря наличию пероксидазных свойств М. обладает ферментативной активностью. Доказана возможность включения М. в работу фосфорилирующей дыхательной цепи в качестве акцептора электронов от восстановленных коферментов пиридинового типа (НАД-H и в меньшей степени НАДФ-Н).

Существующие методы количественной оценки содержания М. включают электрофорез (см.) и ионообменную хроматографию (см.). Разделение М. и гемоглобина достигается благодаря их различной растворимости в 3 М фосфатном буфере при pH 6,6 (гемоглобин при этом значении pH нерастворим). Спектрофотометрическая регистрация количества М. основана на разнице в светопоглощении карбокси- и цианметсоединений М. и гемоглобина в видимой части спектра (см. Спектрофотометрия). Предложены также гистохимические методы определения М., основанные на бензидин-пероксидазной активности пигмента. Они позволяют с достаточной достоверностью выявлять М. в мышечной ткани и устанавливать закономерности в локализации и распределении М. в норме и их изменения при различных патол, состояниях.

Миоглобин в судебно-медицинском отношении

Миоглобин в судебно-медицинском отношении имеет значение в случаях прижизненного поражения скелетных мышц, сопровождающегося высвобождением М. При этом М. накапливается в плазме крови. При концентрации, превышающей 30 мг%, развивается миоглобинурия (см.), к-рая наряду с шоковым и коматозным состоянием, интоксикацией и пр. служит патогенетическим фактором развития миоглобинурийного нефроза (см. Нефротический синдром). Повреждение мышц, сочетающееся с обширными гематомами или внутрисосудистым гемолизом, кроме того, ведет к возникновению гемоглобинемии (см.), приводящей в последующем к миоглобинурии и миоглобинурийному нефрозу. Т. о., миоглобинемия и обусловленные ею процессы служат экспертным критерием поражения скелетной мускулатуры и доказательством его прижизненности.

Миоглобинемия может иметь место при механической травме (одномоментная травма обширных мышечных массивов, так наз. краш-синдром, или синдром раздавливания), отравлении миолитическими ядами, в т. ч. пищевыми (токсический миозит), при нарушении артериального или венозного кровообращения в конечностях (тромбоз или тромбоэмболия крупных артерий, тромбоз вен, синдром жгута, состояние после реплантации конечностей), при длительном пребывании человека в одной и той же позе (позиционное сдавление), при ожогах, обморожениях, при судорожных состояниях (эпилепсия, столбняк и т. д.).

Наличие и содержание М. в крови и моче устанавливают спектрофотометрическим способом или при помощи электрофореза. Для дифференциации пигментов в моче применяют пробу с сульфатом аммония, при к-рой в осадке мочи, содержащем миоглобиновые шлаки, на фильтре наблюдается характерное окрашивание .

Библиография: Атанасов Б. П. Модели конформеров нативного состояния миоглобина, Молек. биол., т. 4, в. 3, с. 348, 1970, библиогр. ; Верболович П. А. и Верболович В. П. Миоглобин и использование кислорода в животном организме, в кн.: Полярографическое определение кислорода в биол, объектах, под ред. В.А. Березовского, с. 123, Киев, 1974, библиогр.; Свадковский Б. С. Острый пигментный нефроз и его судебно-медицинская оценка, М., 1974, библиогр.; Троицкая О. В. Миоглобин, его химическое строение и функции в организме, Вопр, мед. хим., т. 17, в. 5, с. 451, 1971, библиогр.; Murray J. D. On the role of myoglobin in muscle respiration, J. theor. Biol., v. 47, p. 115, 1974, bibliogr.; Wittenberg J. B. Myoglobin — facilitated oxygen diffusion, role of myoglobin in oxygen entry into muscle, Physiol. Rev., v. 50, p. 559, 1970, bibliogr.

П. А. Верболович, В. П. Верболович; М. В. Кисин (суд.-мед.).

Источник

Миоглобин

Миоглобин – белок, который связывает кислород и поставляет его скелетным мышцам. Его концентрация в крови возрастает при повреждении скелетных мышц или миокарда.

Синонимы английские

Myoglobin.

Метод исследования

Иммунотурбидиметрия.

Единицы измерения

Мкг/л (микрограмм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу в течение 2-3 часов перед исследованием (можно пить чистую негазированную воду).
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Миоглобин – белок, который содержится в скелетной мускулатуре и сердечной мышце – миокарде. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах. Он способен связывать кислород в мышечных клетках, что дает им энергию для сокращения. В норме миоглобина в крови настолько мало, что он не определяется лабораторными методами. При повреждении скелетных мышц или миокарда миоглобин в больших количествах попадает в кровоток. Он не является специфичным маркером повреждения миокарда, в отличие от креатинкиназы МВ и тропонина, однако реагирует на гибель мышечных клеток сердца одним из первых – через 1-2 часа его концентрация в крови увеличивается.

Миоглобин и гемоглобин относят к гемопротеинам, они содержат порфириновое производное — гем, который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Гемоглобин ответственен за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование. Механизм действия обоих белков обуславливается строением гема, состоящего из двухвалентного железа и порфирина. Именно молекула гема отвечает за тропность белков к кислороду. Миоглобин связывает переносимый гемоглобином кислород, создавая депо О2. Когда в организме начинается кислородное голодание (после тяжелой физической нагрузки), он освобождает связанный кислород и «передает» его окислительным системам клеток, где запускается процесс окислительного фосфорилирования, в результате которого образуется необходимая для работы мышц энергия.

Миоглобин фильтруется почками и выводится из организма с мочой. Если происходит массивное повреждение мышц, например, в результате серьезной травмы, он начинает в больших количествах поступать в кровь и может повреждать почки, вызывая острую почечную недостаточность. При отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани он практически не фиксируется в крови. Это его свойство используется для уточнения диагноза «инфаркт миокарда».

Для чего используется исследование?

Анализ на миоглобин, как правило, назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ, и используется для того, чтобы подтвердить или исключить инфаркт миокарда у пациентов с острой болью в сердце или другими симптомами.

Миоглобин начинает повышаться через 1-2 часа после повреждения миокарда, достигает своего пика через 8-12 часов и к концу дня обычно приходит в норму. Тропонин – «золотой стандарт» в определении инфаркта, так как он является более специфичным, однако преимущество миоглобина состоит в том, что он реагирует максимально рано, тем самым позволяя быстрее поставить диагноз. С другой стороны, необходимо понимать, что миоглобин может повышаться и без повреждения сердечной мышцы. Таким образом, отрицательный результат анализа на миоглобин исключает инфаркт, положительный – требует подтверждения тропонином.

Иногда тест на миоглобин необходим людям с серьезными травмами для того, чтобы определить вероятность поражения почек.

Когда назначается исследование?

Анализ на миоглобин назначается при подозрении на острый инфаркт миокарда. Кровь берут сразу при поступлении пациента в стационар и потом еще несколько раз через каждые 2-3 часа.

Такой тест обычно назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ и тропонин, что позволяет более уверенно судить о наличии или, напротив, отсутствии острого повреждения сердечной мышцы.

Кроме того, это исследование может понадобиться после массивных повреждений скелетной мускулатуры, чтобы оценить риск повреждения почек и острой почечной недостаточности.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0 — 70 мкг/л.

Обычно содержание миоглобина в крови настолько несущественно, что даже не может быть измерено.

Повышение уровня миоглобина в крови говорит о недавнем повреждении скелетных или сердечной мышц. Назначение тропонина или креатинкиназы МВ позволяет уточнить причину повышения миоглобина. Если в течение 12 часов боли в грудной клетке повышения миоглобина не произошло, вероятность инфаркта миокарда крайне маловероятна.

Так как миоглобин, помимо сердца, содержится еще в скелетной мускулатуре, он может повышаться и в других ситуациях:

синдром длительного сдавливания (краш-синдром) возникает в результате раздавливания или размозжения мышечной ткани, а также длительного прекращения кровотока по конечности;
любые травмы;
после хирургических операций;
судороги любого происхождения;
любые заболевания, приводящие к повреждению мышц: дерматомиозит, полимиозит, мышечная дистрофия и др.

Что может влиять на результат?

Злоупотребление амфетаминами и алкоголем повышает уровень миоглобина.
Так как миоглобин выводится через почки, его уровень может быть повышен при почечной недостаточности.

Важные замечания

Внутримышечные инъекции и физическая нагрузка не влияют на уровень миоглобина в крови.
Повышенный уровень миоглобина – недостаточное основание для постановки диагноза «инфаркт миокарда». Необходима комплексная оценка состояния пациента, которую может провести только врач. При этом учитывается характер болевого синдрома, история развития заболевания, ЭКГ, результаты других лабораторных и инструментальных обследований.
В норме миоглобин не определяется в моче, настолько его в ней мало. Если уровень миоглобина повышается так, что его становится возможным измерить, то это указывает на вероятность почечной недостаточности.

Также рекомендуется

Тропонин I
Креатинкиназа общая
Креатинкиназа МВ
Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
Аспартатаминотраснфераза (АСТ)
Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, кардиолог.

Источник

Шпаргалки для подготовки к ЕГЭ по биологии: примеры белков и их функций

Инсулин

Столкнулась с тем, что некоторые ученики, готовясь к экзамену, учат теорию, но не считают важным читать разные источники, дополнительно к основным учебникам. Это важно, так как начитанность расширяет кругозор, а кругозор позволяет ответить на более широкий спектр вопросов. Например, вы знаете уровни организации, но не в курсе кто такая кишечная палочка, и ответить на вопрос об уровне организации этой самой кишечной палочки уже будет сложно. Поэтому чем больше вы соотносите теоретические знания с реальными биологическими объектами, тем лучше. В этой статье приведу информацию по теме «Строение и функции белков». Не буду утомлять вас материалом, который вы можете найти в любом учебнике, в этой шпаргалке будут только примеры конкретных белков и их функций.

Функции белков следующие: структурная, защитная, ферментативная, регуляторная, двигательная, транспортная. Примеры белков, выполняющих функции из этого списка приведены ниже.

К структурным белкам можно отнести:

Коллаген – белок фибриллярной структуры, который образует соединительную ткань животных, а значит из него состоит костный скелет, все хрящи, сухожилия. Коллаген обеспечивает прочность и эластичность. Коллаген есть только у многоклеточных животных и его нет у вирусов, бактерий, простейших и растений.

Кератин – этот белок образует кожу, входит в состав волос, ногтей, перьев птиц. По структуре кератин — фибриллярный белок, его вторичная структура на 80% представлена α-спиралями и β-тяжами. Благодаря этой структуре и высокому содержанию цистеина, который образует дисульфидные мостики, кератин имеет высокую упругость. Например, волосы или шерсть восстанавливают свою форму после высыхания.

Фиброин — белок, образуемый прядильными железами насекомых (пауков, личинок тутового и дубового шелкопряда). Фиброин представляет собой нерастворимый фибриллярный белок, который состоит из слоев антипараллельных бета — листов. Первичная структура его состоит из последовательности аминокислот Gly — Ser -Gly- Ала -Gly-Ала. Как видим, глицина в молекуле гораздо больше, кроме того молекула имеет регулярное строение, это обеспечивает плотную упаковку молекул в листы и способствует жесткой структуре шелка и прочности. Сочетание жесткости и прочности делает его материалом, находящим применение в нескольких областях, включая биомедицину и текстильное производство. Надо отметить, что паутина — уникальный биоматериал, который появился в ходе эволюции более 200 миллионов лет назад. При помещении в организм человека паутина не вызывает иммунного ответа и способна подавлять рост бактерий, и это свойство крайне интересует врачей и биоинженеров.

Ферментативную функцию выполняют такие белки как:

Пепсин желудочного сока – фермент класса гидролаз образуется из своего предшественника пепсиногена. Процесс выработки происходит в главных клетках слизистой оболочки желудка. Основная функция пепсина – он расщепляет белки пищи до пептидов. Пепсин был открыт еще в 19 веке Теодором Шванном, а 1930 голу его смог получить в лабораторных условиях Джон Нортроп. Пепсин действует только в кислой среде желудка, и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин

Защитную функцию выполняют белки:

Антитела (глобулин крови млекопитающих) – образуют комплексы с чужеродными белками. Это крупные глобулярные белки плазмы крови, выделяющиеся плазматическими клетками иммунной системы. Они необходимы для нейтрализации клеток бактерий, грибов, многоклеточных паразитов, попадающих в организм, а также вирусов и других чужеродных веществ. Глобулины имеют третичную структуру. Клетки иммунной системы начинают вырабатывать антитела в ответ на чужеродные белки – антигены. Антитела накапливаются в сыворотке крови и являются уникальными на каждый антиген.

Фибриноген по международной номенклатуре – это фактор I (первый) свертывающей системы плазмы крови. Белок находится в плазме крови, превращающийся под воздействием тромбина в фибрин в процессе свертывания крови.

Тромбин крови (фактор свёртывания II) — функцию свертывания крови в организме осуществляет сложная система, одним из компонентов которой является тромбин. Главная его функция — превращение фибриногена в фибрин. Он действует также на несколько других факторов свертывания.

Яичный альбумин — это пример простого белка глобулярной структуры – основа для питания эмбриона, служит защитой для желтка, обладает бактерицидными свойствами. Этот белок выполняет запасающую (питательную) и защитную функцию.

Регуляторную функцию выполняют гормоны, например инсулин.

Инсулин – это гормон белковой природы, молекула инсулина образована двумя полипептидными цепями, образуя первичную структуру. Инсулин образуется в клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. Основная функция инсулина – регуляция углеводного обмена.

Снова инсулин

Дыхательный пигмент, транспорт:

Гемоглобин – содержится в эритроцитах, обеспечивает красный цвет крови. Молекула имеет четвертичную структуру. Основной функциональной единицей является гем структура из пиррольных колец и атома железа. Гем связан с каждой из четырех субъединиц белковой молекулы. Именно за счет атома железа осуществляется главная функция гемоглобина – быстрое присоединение и последующее отщепление кислорода, т.е транспорт кислорода в ткани и органы. Перенос выдыхаемого СО2 также осуществляется гемоглобином, но за счет связывания углекислоты NH2 группой белка.

Миоглобин – так же как и гемоглобин, является дыхательным пигментом. Находится он в мышечной ткани. Молекула представляет собой одну полипептидную цепь, образующую третичную структуру. По структуре молекула миоглобина сходна с молекулой гемоглобина и это не случайно: особенность строения молекулы зависит от функции этих белков, а она у них одинакова – транспорт кислорода. Миоглобин транспортирует кислород в мышечной ткани. Особенность – быстро связываете кислород, но труднее, чем гемоглобин отдает его.

Сократительные белки (двигательная функция):

Миозин — состоит из двух переплетённых a-спиралей (фибриллярная часть), которые соединены с двумя глобулами. Фибриллярная часть выполняет сократительную функцию. Глобулярная– ферментативную функцию, и тем самым обеспечивает молекулу энергией, которая необходима для выполнения сократительных движений. Таким образом, белок образует подвижные нити миофибрилл саркомера.

Актин – белок образует микрофиламенты — один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц — актомиозиновые комплексы саркомеров. Актин образует неподвижные нити миофибрилл саркомера.

Есть еще немало примеров — пишите, что еще можно дополнить в мой список. Ну и не забывайте повторять материал, он есть в других шпаргалках — здесь, здесь и здесь.

Можете написать в комментариях какую тему собрать в компактную шпаргалку, я обязательно учту ваше мнение!

Если статья была полезной — не жалейте лайк. Подписывайтесь на канал — я вам рада помочь!

Источник