В состав гемоглобина входит

Гемоглобин

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1,34 мл кислорода.

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130-160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120-160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1-3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145-225 г/л, а к 3-6 месяцам снижается до минимального уровня — 95-135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110-155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4 субъединиц влияют на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Читайте также:  Повышает ли гемоглобин элевит

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.

Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии. Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С (мутантная форма)
  • Эмбриональный гемоглобин
  • Гемоглобин S (мутантная форма)
  • Гемоглобин F (фетальный)
  • Кобоглобин
  • Нейроглобин
  • Анемия
  • Порфирия
  • Талассемия
  • Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
  3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
  4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
  5. ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
  7. ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
  8. ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167-175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
  9. ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

  • Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
  • Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

  • Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). «An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure». Am Heart J. 151 (1): 91.e1-91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). «Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds». J Mol Biol. 356 (2): 335-53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
  • Hardison, Ross C. (2012). «Evolution of Hemoglobin and Its Genes». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Гемоглобин в крови

Энциклопедия / Анализы / Гемоглобин в крови

Гемоглобин — это особый железо-содержащий белок крови сложной структуры, выполняющий в организме крайне важную функцию — газообмен и поддержание за счет этого стабильного обмена веществ.

Гемоглобин — своего рода посредник между тканями и легкими в обмене кислородом и углекислым газом. Для полноценного функционирования организма количество гемоглобина должно стабильным, с размахом колебаний (с учетом возраста и пола).

Увеличение количества гемоглобина, равно как и его уменьшение, приводит к расстройствам обмена веществ, к возникновению заболеваний и патологий.

В составе гемоглобина находится два составных элемента:

  • белок глобин, являющийся основой для гемоглобина,
  • железо в форме гемма, прикрепленное к определенным зонам белка.

Только в таком виде гемоглобин способен переносить в ткани кислород в виде оксигемоглобина, и уносить от них углекислоту в виде карбоксигемоглобина. Это окрашенные пигменты, оксигемоглобин имеет ярко-алый цвет, а карбоксигемоглобин — вишневый. Этим и обусловлена разница в окраске артериальной венозной крови, артериальная богата кислородом, венозная — углекислотой.

Обмен газов осуществляется в организме непрерывно, даже малейшее нарушение в системе дыхания или обмена газов немедленно приводит к сбоям в работе всего организма и развитию гипоксии (недостатка кислорода).

Гемоглобин находится внутри эритроцитов (красных кровяных телец), находящихся в крови в строго определенных количествах. При снижении количества эритроцитов закономерно снижается и количество гемоглобина в них.

За поддержание стабильного количества эритроцитов в организме человека отвечает костный мозг, где они образуются, а также селезенка и печень, где отжившие эритроциты разрушаются, а гемоглобин из них утилизируется.

Исследование гемоглобина проводят при общем анализе крови, параллельно изучая количество эритроцитов и их качественные характеристики.

Уровень гемоглобина сам по себе не дает возможности поставить диагноз, но является важной характеристикой нездоровья в организме, и оценивается врачом в сочетании с другими изменениями крови и клиническими симптомами.

Количество гемоглобина неразрывно связано с количеством эритроцитов, поэтому, нормы эритроцитов составляют:

  • для мужчин 4.5-5.5*1012 /литр,
  • для женщин — 3.7-4.6*1012/литр.

Количество гемоглобина составляет:

  • у мужчин 125-145 г/л,
  • у женщин 115-135 г/л.

Также существуют особые показатели, отражающие содержание гемоглобина в организме, необходимое для нормальной жизнедеятельности — цветовой показатель, то есть степень насыщенности эритроцитов гемоглобином, он составляет в норме 0.8-1.1 единиц. Также определяется и степень насыщения каждого эритроцита гемоглобином — в среднем это составляет 28-32 пикограмма.

Гемоглобин у детей

У взрослых в крови циркулирует только взрослая форма гемоглобина. У плода и новорожденных детей из-за особенностей кровообращения существует и особая форма гемоглобина — фетальная. После рождения ребенка она быстро разрушается и замещается на нормальный, взрослый гемоглобин. В норме фетального гемоглобина допускается в крови не более 0.5-1%.

Читайте также:  Гемоглобин низкий какие витамины колоть

Средняя продолжительность жизни эритроцита — около 120 суток, если жизнеспособность эритроцита уменьшается, это приводит к развитию различных аномалий в виде гемолитических анемий.

Нарушения в структуре гемоглобина

Гемоглобин в результате врожденных или приобретенных аномалий может приобретать неправильные формы или структуру, что отражается на способности эритроцита переносить кислород. Возникают такие нарушения как:

  • аномальные гемоглобины (известно около 300 форм, одна из самых известных гемоглобин при талассемии),
  • при отравлении угарным газом образуется карбогемоглобин, стойкое соединение, не способное переносить кислород,
  • при отравлении многими ядами образуется метгемоглобин, также не способный переносить кислород.
  • при избытке глюкозы крови при сахарном диабете формируется гликированный гемоглобин, также не способный полностью выполнять свои функции.

Могут быть и количественные нарушения:

  • увеличение количества гемоглобина и эритроцитов при эритроцитозах и обезвоживании (сгущение крови),
  • снижение гемоглобина при различных видах анемии.

В норме уровень гемоглобина повышен у спортсменов и альпинистов, летчиков и людей, длительно пребывающих на свежем воздухе. У жителей гор тоже физиологически повышен гемоглобин.

При патологии гемоглобин повышается:

  • при эритроцитозе, патологическом увеличении количества эритроцитов при онкологии,
  • при патологическом сгущении крови при обезвоживании и увеличении вязкости,
  • при пороках сердца,
  • при ожогах,
  • при развитии легочно-сердечной недостаточности,
  • при кишечной непроходимости.

Физиологическое снижение гемоглобина может возникать во время беременности за счет увеличения объема циркулирующей крови и разведения крови плазмой.

Обычно патологическое понижение количества гемоглобина называют анемией. Она может возникать:

  • вследствие острой кровопотери при кровотечениях,
  • в результате хронических микрокровотечений и потерь крови при геморрое, кишечных, маточных, десневых кровотечениях.
  • при переливании плазмы, вливании большого количества жидкостей,
  • при повышенном разрушении эритроцитов вследствие гемолиза,
  • при дефиците железа, фолиевой кислоты, витамина В12,
  • при хронической патологии организма,
  • при поражении костного мозга с угнетением его функций.

О том, как правильно питаться для того, чтобы поднять гемоглобин — в нашей отдельной статье.

Любое патологическое изменение количества гемоглобина, как его повышение, так и понижение, требует консультации врача и всестороннего обследования.

Необходимо проведение адекватной терапии, особенно при анемиях. В среднем, при правильном лечении уровень гемоглобина при анемии повышается на 1-2 единицы в неделю.

Источник: diagnos.ru

Источник

Гемоглобин

ВАЖНО!

Информацию из данного раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. В случае боли или иного обострения заболевания диагностические исследования должен назначать только лечащий врач. Для постановки диагноза и правильного назначения лечения следует обращаться к Вашему лечащему врачу.

Напоминаем вам, что самостоятельная интерпретация результатов недопустима, приведенная ниже информация носит исключительно справочный характер

Гемоглобин: показания к назначению, правила подготовки к сдаче анализа, расшифровка результатов и показатели нормы.

Показание к назначению исследования

Гемоглобин — сложный белок, основной компонент эритроцитов, переносящий кислород от легких ко всем тканям организма и участвующий в выведении углекислого газа из клеток организма.

Молекула гемоглобина состоит из гема (небелковой части) и глобина (белковой части, которая содержит в своей молекуле четыре полипептидные цепи: две альфа-цепи и две бета-цепи). К каждой из четырех глобиновых субъединиц прикреплена группа гема с атомом железа.

В норме в крови можно обнаружить несколько форм гемоглобина, отличающихся друг от друга белковой частью (количественным или качественным составом аминокислот, входящих в состав глобина):

  • эмбриональный (встречается у плода до 2 месяцев внутриутробного развития);
  • фетальный (образуется со 2 месяца внутриутробного развития, циркулирует до рождения, разрушается в первую неделю жизни);
  • зрелый гемоглобин.

При взаимодействии гемоглобина с различными веществами, способными связываться с его активным центром, возникают производные гемоглобина. В зависимости от того, что присоединил гемоглобин, выделяют формы:

  • HbО2 — соединение с кислородом (оксигемоглобин);
  • HbСО2 — гемоглобин с углекислым газом (карбогемоглобин);
  • HbMet — гемоглобин с окисленным железом (метгемоглобин);
  • HbCO — карбоксигемоглобин, образующийся при отравлении угарным газом;
  • HbA1С — гликозилированный гемоглобин при сахарном диабете.

Наряду с нормальными формами гемоглобина могут существовать мутантные или патологические. Известно более 300 форм патологических гемоглобинов.

Наиболее часто находят:

  • HbS — гемоглобин при серповидно-клеточной анемии;
  • гемоглобин Kempsey при полицитемии;
  • гемоглобин Hammersmith и др.

Производные и патологические формы гемоглобина определяют с целью диагностики различных заболеваний и в ходе динамического наблюдения за их течением (например, показатель гликозилированного гемоглобина отражает усредненное содержание глюкозы крови за три предшествующих месяца).

Срок жизни эритроцитов, сухое вещество которых на 90-95% состоит из гемоглобина, составляет 110-120 дней. Разрушение эритроцитов происходит в селезенке, небольшая часть гемоглобина распадается в красном костном мозге и звездчатых клетках печени.

Определение концентрации гемоглобина в рамках исследования клинического анализа крови — один из важнейших диагностических методов. Расчетный показатель, отражающий среднее содержание гемоглобина в 1 клетке (эритроците) используется для дифференциальной диагностики анемий.

Концентрацию гемоглобина определяют в рамках профилактического, диспансерного наблюдения при первичном обследовании с целью выявления заболеваний, при госпитализации в стационары терапевтического и хирургического профилей.

Определение количественного содержания гемоглобина используется в комплексе с другими гематологическими показателями (величиной гематокрита, количеством эритроцитов, эритроцитарными индексами) для диагностики ряда патологических состояний: анемии, эритремии и вторичных эритроцитозов, для оценки степени дегидратации организма, определения тяжести кровопотери при геморрагических состояниях, оценки эффективности гемотрансфузий в процессе терапии, определения тяжести состояния пациента при воспалительных, инфекционных заболеваниях, а также для мониторинга проводимой терапии и течения различных заболеваний.

Подготовка к процедуре

  • Кровь рекомендуется сдавать утром с 8 до 11 часов, натощак (не менее 8 часов голода, пить воду можно в обычном режиме).
  • Сообщите врачу о принимаемых вами лекарственных препаратах.
  • Исключите прием алкоголя накануне исследования, не курите в течение 1 часа до исследования.
  • Исключите физические и эмоциональные перегрузки накануне исследования.
  • После прихода в лабораторию отдохните 10-20 минут перед взятием крови.
  • Нежелательно сдавать кровь для лабораторного исследования вскоре после физиотерапевтических процедур, инструментальных обследований и других медицинских вмешательств.
  • При контроле лабораторных показателей в динамике рекомендуется проводить повторные исследования в одинаковых условиях: в одной лаборатории (тем же методом), примерно в одинаковое время суток и т. п.

Гликированный гемоглобин (HbA1С, Glycated Hemoglobin)

Соединение гемоглобина с глюкозой, позволяющее оценивать уровень гликемии за 1 — 3 месяца, предшествующие исследованию. Образуется в результате медленного неферментативного присоединения глюкозы к гемоглобину А, содержащемуся в эритроцитах. Гликированный (употребляется также т…

715 руб

Срок исполнения

1 рабочий день, исключая день взятия биоматериала.

Что может повлиять на результат

В случае несоблюдения правил подготовки полученный результат может быть некорректным.

Уровень гемоглобина может быть повышенным после длительного пребывания в высокогорье. Пониженный уровень гемоглобина регистрируется у беременных, вегетарианцев, после нескольких подряд эпизодов сдачи крови.

Сдать анализ крови на гемоглобин можно в ближайшем медицинском офисе ИНВИТРО. Список офисов, где принимается биоматериал для лабораторного исследования, представлен в разделе «Адреса».

Интерпретация результатов исследования содержит информацию для лечащего врача и не является диагнозом. Информацию из этого раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. Точный диагноз ставит врач, используя как результаты данного обследования, так и нужную информацию из других источников: анамнеза, результатов других обследований и т. д.

Исследуемый материал: цельная кровь (с ЭДТА).

Единицы измерения: г/дл.

Альтернативные единицы измерения: г/л.

Читайте также:  Правила сдачи анализа крови на гемоглобин

Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дл.

Определение концентрации гемоглобина в крови проводят в ходе исследования клинического анализа крови.

  • Анализ крови. Общий анализ крови (без лейкоцитарной формулы и СОЭ) (Complete Blood Count, CBC);
  • Клинический анализ крови: общий анализ, лейкоформула, СОЭ (с микроскопией мазка крови при наличии патологических сдвигов);
  • Клинический анализ крови: общий анализ, лейкоформула, СОЭ (с обязательной «ручной» микроскопией мазка крови);

Нормальные показатели

Дети

ВозрастПоказатель гемоглобина, г/дл
1 день — 14 дней13,4 — 19,8
14 дней — 4,3 недели10,7 — 17,1
4,3 недели — 8,6 недель9,4 — 13,0
8,6 недель — 4 месяца10,3 — 14,1
4 месяца — 6 месяцев11,1 — 14,1
6 месяцев — 9 месяцев11,4 — 14,0
9 месяцев-12 месяцев11,3 — 14,1
12 месяцев — 5 лет11,0 — 14,0
5 лет — 10 лет11,5 — 14,5
10 лет — 12 лет12,0 — 15,0
ВозрастПоказатель гемоглобина, г/дл
ДевушкиЮноши
12 лет — 15 лет11,5 — 15,012,0 — 16,0
15 лет — 18 лет11,7 — 15,311,7 — 16,6

Взрослые

ВозрастЖенщиныМужчины
18 лет — 45 лет11,7 — 15,513,2 — 17,3
45 лет — 65 лет11,7 — 16,013,1 — 17,2
> 65 лет11,7-16,112,6-17,4

Расшифровка показателей

Гемоглобин у новорожденных выше, чем у взрослых. В течение первого года жизни происходит его постепенное снижение, а затем уровень гемоглобина опять возрастает. В норме показатель гемоглобина у женщин ниже, чем у мужчин.

Что значат пониженные результаты

  1. Снижение гемоглобина может свидетельствовать об анемии, развивающейся в результате различных причин (острых и хронических кровопотерь; недостатка фолиевой кислоты, витамина В12, железа; неполноценного питания; поражения костного мозга с угнетением его функции; нарушения регуляции образования эритроцитов при уменьшении продукции гормона, стимулирующего рост и размножение эритроцитов; повышенного разрушения эритроцитов под воздействием различных причин или генетических дефектов; хронических воспалительных, инфекционных заболеваний).
  2. Еще одна причина падения уровня гемоглобина — гипергидратация (избыточное содержание воды в организме).

Что значат повышенные результаты

  1. Повышение уровня гемоглобина регистрируется при обезвоживании, вызванном острой диареей, многократной рвотой, повышенным потоотделением, диабетом, обширными ожогами.
  2. Физиологические эритроцитозы отмечаются у жителей высокогорья, летчиков, спортсменов.
  3. Симптоматические эритроцитозы диагностируются при дыхательной и/или сердечно-сосудистой недостаточности, поликистозе почек, а также у курильщиков.
  4. Для эритремии (разновидность хронического лейкоза), онкологических заболеваний также характерно снижение уровня гемоглобина.
  5. К снижению гемоглобина приводит передозировка или неправильное применение препаратов рекомбинантного эритропоэтина.

Дополнительное обследование при отклонении от нормы

При отклонении от нормы концентрации гемоглобина в крови может быть назначено дополнительное обследование.

С целью диагностики анемии:

  • ретикулоциты;

Ретикулоциты (Reticulocytes)

Синонимы: Количество ретикулоцитов; Подсчет количества ретикулоцитов; Ретикулоцитарный индекс. Retic count; Reticulocyte index; Corrected reticulocyte; Reticulocyte count. Краткое описание исследования «Ретикулоциты» Непосредственные предшественники зрелых эритроцитов. Это …

365 руб

  • тромбоциты, микроскопия (подсчет в окрашенном мазке по методу Фонио);

Тромбоциты, микроскопия (подсчет в окрашенном мазке по методу Фонио)

Синонимы: Тромбоциты, микроскопия (метод Фонио). Manual Platelet Count (PLT count): Indirect Method by Fonio. Краткое описание теста «Тромбоциты, микроскопия (подсчет в окрашенном мазке по методу Фонио)» Подсчет тромбоцитов входит в состав общего анализа крови и обычно пр…

260 руб

Эритропоэтин (Erythropoetin)

Важнейший регулятор эритропоэза. Эритропоэтин — гликопротеиновый гормон, вызывающий повышение продукции эритроцитов. У взрослого человека он образуется преимущественно в почках, а в эмбриональном периоде практически полностью — в печени плода. Уменьшение содержания доступного кислоро…

1 435 руб

Трансферрин (Сидерофилин, Transferrin)

Синонимы: Переносчик железа; Сидерофилин. Siderophilin,Transferrin; Tf. Краткая характеристика определяемого вещества Трансферрин Плазменный белок, гликопротеин — основной переносчик железа. Синтез трансферрина осуществляется в печени и зависит от функционального состояния печени…

680 руб

  • латентная (ненасыщенная) железосвязывающая способность сыворотки крови;

Железо сыворотки (Fe serum, Iron serum)

Синонимы: Железо сывороточное. Serum Iron, Serum Fe, Iron, Fe. Краткая характеристика определяемого вещества (Железо сыворотки крови) Жизненно важный микроэлемент, участвующий в процессе связывания, переноса и передачи кислорода в ткани и в процессах тканевого дыхания. Железо входит в состав …

315 руб

Фолиевая кислота (Folic Acid)

Фолиевая кислота − витамин, необходимый для нормального синтеза ДНК (особенно в онтогенезе) и процессов кроветворения. Синонимы: Витамин В9; Фолацин; Птериолглутаминовая кислота. Vitamin B9; Vitamin Bc; Folic Acid; Folacin; Pteroylglutamic Acid. Краткая характеристика о…

1 040 руб

С целью диагностика заболеваний желудочно-кишечного тракта:

  • анализ кала на простейшие;

Анализ кала на простейшие (PRO s)

Наибольшее значение имеет обнаружение в кале следующих простейших (intestinal protozoa), вызывающих заболевания у человека: Entamoeba Histolytica (дизентерийная амеба) вызывает амёбиаз. Встречается в кишечнике человека в двух формах. Тканевая форма вызывает изъязвление стенок кишечника. Нали…

495 руб

Анализ на энтеробиоз (яйца остриц, enterobiasis), тампон

Энтеробиоз — гельминтоз, клиническими проявлениями которого являются перианальный зуд и кишечные расстройства. Возбудитель — острица (Enterobius vermicularis или Охуuris vermicularis). Это мелкая нематода, которая обитает в толстом кишечнике, а выползая из прямой кишки, откладывает яйца…

460 руб

Обследования, направленные на выявление поражений внутренних органов:

  • оценка показателей работы почек (мочевина, креатинин, клубочковая фильтрация);

Креатинин (в крови) (Creatinine)

Синонимы: Сывороточный креатинин; Креатинин сыворотки (с расчетом СКФ); 1-метилгликоциамидин. Creatinine; Creat; Cre; Blood creatinine; Serum creatinine; Serum Creat. Краткое описание определяемого аналита Креатинин Азотистый метаболит, конечный продукт превращения креатинфосф…

310 руб

Мочевина (в крови) (Urea)

Синонимы: Диамид угольной кислоты; Карбамид; Мочевина в крови; Азот мочевины. Urea nitrogen; Urea; Blood Urea Nitrogen (BUN); Urea; Plasma Urea. Краткая характеристика аналита Мочевина Мочевина является основным азотсодержащим продуктом катаболизма белков и аминокислот в организме человека. …

310 руб

  • оценка показателей работы печени (билирубин, АЛТ, АСТ);
  • ультразвуковое исследование органов ЖКТ.

Источники:

  1. Хиггинс К. Расшифровка клинических лабораторных анализов. М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2010. — 456 с.
  2. Дементьева И.И., Чарная М.А., Морозов Ю.А. Анемии: руководство. — М.: ГЭОТАР — Медиа, 2013. — 304 с.

ВАЖНО!

Информацию из данного раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. В случае боли или иного обострения заболевания диагностические исследования должен назначать только лечащий врач. Для постановки диагноза и правильного назначения лечения следует обращаться к Вашему лечащему врачу.

Информация проверена экспертом

В состав гемоглобина входит

Лишова Екатерина Александровна

Высшее медицинское образование, опыт работы — 19 лет

Поделитесь этой статьей сейчас

Похожие статьи

Клинический анализ крови

Клинический анализ крови: показания к назначению, правила подготовки к сдаче анализа, расшифровка результатов и показатели нормы.

Микроэлементы промо

В организме человека 86 микроэлементов. Часть из них называют структурными, так как они составляют 99% элементного состава человеческого организма. К ним относятся: углерод, кислород, водород, азот, кальций, магний, натрий, калий, хлор, фосфор, сера, железо.

Щелочная фосфатаза

Щелочной фосфатазой (ЩФ) называют закрепленный на плазматической мембране фермент, который участвует в реакции дефосфолирования. Реакция представляет собой процесс отсоединения фосфора от определенных органических веществ.

Биохимический анализ крови

Биохимический анализ крови: показания к назначению, правила подготовки к сдаче анализа, расшифровка результатов и показатели нормы.

Источник