Виды соединения гемоглобина с газом
Содержание статьи
Гемоглобин и его соединения. Нормальная физиология
Гемоглобин и его соединения
Гемоглобин – особый белок хромопротеида, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. У мужчин в крови содержится в среднем 130–160 г/л гемоглобина, у женщин – 120–150 г/л.
Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не изменяется, т. е. железо остается двухвалентным. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом, носит название карбгемоглобина. Это соединение также легко распадается. В виде карбгемоглобина переносится 20% углекислого газа.
В особых условиях гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином. Карбоксигемоглобин является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и неспособен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни.
При некоторых патологических состояниях, например, при отравлении сильными окислителями (бертолетовой солью, перманганатом калия и др.) образуется прочное соединение гемоглобина с кислородом – метгемоглобин, в котором происходит окисление железа, и оно становится трехвалентным. В результате этого гемоглобин теряет способность отдавать кислород тканям, что может привести к гибели человека.
В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.
Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. У плода содержится гемоглобин F. В эритроцитах взрослого человека преобладает гемоглобин А (90%). Различия в строении белковой части определяют сродство гемоглобина к кислороду. У фетального гемоглобина оно намного больше, чем у гемоглобина А. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови.
Ряд заболеваний связан с появлением в крови патологических форм гемоглобина. Наиболее известной наследственной патологией гемоглобина является серповидноклеточная анемия. Форма эритроцитов напоминает серп. Отсутствие или замена нескольких аминокислот в молекуле глобина при этом заболевании приводит к существенному нарушению функции гемоглобина.
В клинических условиях принято вычислять степень насыщения эритроцитов гемоглобином. Это так называемый цветовой показатель. В норме он равен 1. Такие эритроциты называются нормохромными. При цветовом показателе более 1,1 эритроциты гиперхромные, менее 0,85 – гипохромные. Цветовой показатель важен для диагностики анемий различной этиологии.
Читайте также
Гемоглобин
Гемоглобин
Обычно исследуют капиллярную кровь, которую получают путем укола иглой-скарификатором в мякоть IV пальца левой руки (реже – мочки уха) или венозную кровь из локтевой вены (при работе на автоматических анализаторах).За идеальную норму принимают концентрацию
Гликолизированный гемоглобин
Гликолизированный гемоглобин
Гликолизированный гемоглобин (HbAlc) – используется как показатель риска развития осложнений сахарного диабета. В соответствии с рекомендациями ВОЗ этот тест признан оптимальным и необходимым для контроля за качеством лечения
Гемоглобин
Гемоглобин
Норма: не обнаруживается («ОТРИЦАТЕЛЬНО»).NB! Положительный результат отражает присутствие свободного гемоглобина или миоглобина в моче. Это результат внутрисосудистого, внутрипочечного, мочевого гемолиза эритроцитов с выходом гемоглобина или повреждения и
Гемоглобин
Гемоглобин
Снижение содержания гемоглобина говорит об анемии. Она может развиться в результате потери гемоглобина при кровотечениях, при заболеваниях крови, сопровождающихся разрушением эритроцитов. Низкий гемоглобин также возникает вследствие переливания
Гликозилированный гемоглобин
Гликозилированный гемоглобин
Это биохимический показатель крови, отражающий среднее содержание сахара в крови за длительный период времени (до 3 месяцев), в отличие от исследования глюкозы крови, которое дает представление об уровне глюкозы крови только на момент
Гемоглобин
Гемоглобин
Норма: не обнаруживается («ОТРИЦАТЕЛЬНО»).
NB! Положительный результат отражает присутствие свободного гемоглобина или миоглобина в моче. Это результат внутрисосудистого, внутрипочечного, мочевого гемолиза эритроцитов с выходом гемоглобина или повреждения и
«ГЕМОГЛОБИН»
«ГЕМОГЛОБИН»
Вымойте говяжью печень, нарежьте ее ломтиками и слегка обжарьте на масле, чтобы она оставалась полусырой. Затем положите на ломтик черного хлеба и посыпьте сверху тертым сыром. На сыр положите ломтик сала и плотно, штука к штуке, уложите поверх сала маслины,
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
Фосфорорганические соединения снижают активность холинэстеразы в организме, что способствует накоплению ацетилхолина. Самый распространенный из фосфорорганических пестицидов – тиофос – представляет собой прозрачную бесцветную
ХЛОРОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ХЛОРОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
Кроме желудочно-кишечного тракта, для хлорорганических пестицидов «входными воротами» служат дыхательные пути и слизистые оболочки. Большинство этих веществ являются жирорастворимыми, поэтому они могут накапливаться в жировой ткани
Гемоглобин
Гемоглобин
Гемоглобин (ИЬ) составляет 95% от белков эритроцита. Отсутствие ядра в эритроците предоставляет место для большего количества молекул гемоглобина. Это означает, что клетка может нести больше кислорода. Дело в том, что кислород очень плохо растворяется в плазме
Как увеличить гемоглобин
Как увеличить гемоглобин
Игнатьева Татьяна Во время беременности вы можете столкнуться и с так называемой «физиологической анемией», когда уровень гемоглобина опускается до 100 мг% (в норме для женщин 120–140 мг%). Это происходит из-за увеличения объёма крови, усиления
Фенольные соединения
Фенольные соединения
Эти вещества содержат ароматические кольца с гидроксильной группой, а также их функциональные производные. Фенольные соединения, в ароматическом кольце которых имеется более одной гидроксильной группы, называют полифенолами.Большинство
Скелет и его соединения
Скелет и его соединения
Скелет (от греч. skeleton – высохший, высушенный) – формообразующая конструкция тела – выполняет множество функций. Главными из них являются опора, защита, преодоление силы тяжести. Кости представляют собой систему рычагов, которые под влиянием
Источник
емоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.
Оглавление темы «Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.»: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.
Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. — Также рекомендуем «Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.» |
Источник
69. Гемоглобин, виды, св-ва, ф-и. Соединения гемоглобина с газами. Методы определения. Цветной показатель. Гемолиз.
Гемоглобин
– основная составная часть эритроцитов,
обеспечивает дыхат ф-ю крови. Наход-ся
внутри эритроцитов, это обеспечивает
↓ вязкости крови, ↓ онкотич давления
плазмы, предупреждает потерю гемоглобина
в почках. По хим. структуре гемоглобин
– хромопротеид, состоит из белка глобина
(1 молекула) и простетич группы гема (4
молекулы). Гем в составе имеет атом
железа, способный присоединять и отдавать
молекулу О2.
У мужчин гемоглобина 145 г/л, у женщин 130
г/л. Гемоглобин синтез-ся эритробластами
и нормобластами костного мозга. При
разрушении эритроцитов гемоглобин
после отщепления гема превращ-ся в
билирубин
(поступает
в киш-к и превращ-ся в стеркобилин и
уробилин, вывод-ся с калом и мочой). За
сутки разруш-ся 8 г гемоглобина.
Виды
гемоглобина
– примитивный (на первых 7-12 нед зародыша),
фетальный (9 нед), гемоглобин взрослых
– перед рождением. Гем у всех одинаков,
глобин различается.
Соединения
гемоглобина –
оксигемоглобин (с О2),
дезоксигемоглобин (без О2),
карбгемоглобин (транспортирует СО2
из тканей к легким в составе венозной
крови), миоглобин (мыш гемоглобин).
Патологические
соединения гемоглобина
– карбоксигемоглобин (гемоглобин+угарный
газ), метгемоглобин (железо гема из
2-валентного превращ-ся в 3-валентное,
приводит к смерти).
Цветной
показатель
— относит насыщение эритроцитов
гемоглобином, в норме 0.8-1.0. Если показатель
> 1 – эритроциты гиперхромные, если ↓–
гипохромные.
Гемолиз
– разрушение оболочки эритроцитов,
сопровождается выходом гемоглобина в
плазму, кот-я окраш-ся в красный цвет и
становится прозрачной – «лаковая
кровь». Осмотический
гемолиз
– ↓ осмот. давления, набухание и
разрушение эритроцитов. Химический
гемолиз
– под влиянием в-в, разрушающих белковую
оболочку (эфир, хлороформ, алкоголь,
бензол). Механический
гемолиз
– механич возд-я на кровь. Термический
гемолиз
– замораживание и размораживание крови.
Биологический
гемолиз
– переливание несовместимой крови,
укусы змей, иммунные гемолизины.
Методы
определения
– колориметрические: гематиновый,
цианметгемоглобиновый.
70-71. Лейкоциты, значение, кол-во. Лейкоцитоз, виды. Методы подсчёта. Лейкоцитарная формула.
Лейкоциты
– белые кровяные тельца, обеспечивают
иммунитет. Иммунитет – способ защиты
орг-ма от микробов, вирусов, паразитов
и генетически чуждых клеток и в-в. В
крови у взрослых лейкоцитов — 4-9×109/л.
↑ – лейкоцитоз, ↓ — лейкопения.
Лейкоцитозы
– физиологические и реактивные.
Физиологич лейкоцитозы –
перераспределительные, виды:
пищеварительный, миогенный, эмоциональный,
при болевых воздействиях. Характерно
небольшое ↑ лейкоцитов, кратковременность,
нет изменения лейкоформулы.
Методы
подсчёта
– в камере, электронно-автоматический.
Лейкоцитарная
формула – %
соотношение отдельных форм лейкоцитов.Лейкоциты
делят на 2 группы: гранулоциты (зернистые)
и агранулоциты (незернистые). Гранулоциты
–
нейтрофилы, эозинофилы, базофилы,
агранулоциты – лимфоциты и моноциты.
Нейтрофилы
– 50-75%, по форме ядра делятся на юные
(1%), палочкоядерные (1-5%), сегментоядерные
(45-70%). О соотношении молодых и зрелых
форм нейтрофилов судят по величине
сдвига
влево
(индекс
регенерации),
чем > сдвиг, тем тяжелее состояние. Ф-я
– защита орг-ма от проникших микробов
и токсинов. Способны активно двигаться
с помощью псевдоподий. Эозинофилы
— 1-5%, фагоциты, ф-я – обезвреживание и
разрушение токсинов белкового
происхождения, чужеродных белков,
комплексов антиген-антитело. Фагоцитируют
клетки, содержащие гистамин, продуцируют
фермент гистаминазу. Базофилы
– 0-1%, продуцируют гистамин и гепарин.
Определяют клинику аллергии. Моноциты
– 2-10%, способны к амёбовидному движению,
фагоциты, бактерициды. Проявляют максимум
активности в кислой среде, в кот-й
нейтрофилы неактивны. Моноциты –
центральное звено мононуклеарной
фагоцитарной системы (МФС). Лимфоциты
– 20-40%, способны проникать в ткани и
возвращаться обратно в кровь. Живут 20
и > лет. Лимфоциты – центральное звено
иммунной системы орг-ма. Лимфоциты
делятся на Т-, В-, нулевые. Т-лейкоциты –
хелперы, супрессоры, киллеры (выделяют
лимфокины, кот-е разрушают чужеродные
клетки). Ф-я В-лимфоцитов – создание
гуморального иммунитета путём выработки
антител.
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
Источник
Гемоглобин и его соединения — Med24info.com
- Биология
- Физиология человека
- Физиология человека: Учебник/В двух томах. Т. I
Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка хромопротеида — гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин состоит из белковой (глобин) и железосодержащей (гем) частей. На 1 молекулу глобина приходится 4 молекулы гема.
В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120—165 г/л (120—150 г/л для женщин и 130—160 г/л для мужчин). У беременных содержание гемоглобина может понижаться до 110 г/л, что не является патологией.
Основное назначение гемоглобина — транспорт 02 и СОг. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, а также способностью связывать некоторые токсичные вещества.
Гемоглобин человека и различных животных имеет разное строение. Это касается белковой части — глобина, так как гем у всех представителей животного мира имеет одну и ту же структуру. Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион Fe2*, способный присоединять Ог. Структура белковой части гемоглобина человека неоднородна, благодаря чему белковая часть разделяется на ряд фракций. Большая часть гемоглобина взрослого человека (95—98%) состоит из фракции А (от лат. adultus — взрослый); от 2 до 3% всего гемоглобина приходится на фракцию А2; наконец, в эритроцитах взрослого человека находится так называемый фетальный гемоглобин (от лат. fetus — плод), или ге-х моглобин F, содержание которого в норме подвержено значительным колебаниям, хотя редко превышает 1—2%. Гемоглобины А и А2 обнаруживаются практически во всех эритроцитах, тогда как гемоглобин F присутствует в них не всегда.
Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю приходится 70—90%. Гемоглобин F имеет большее сродство к 02, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на относительно низкое напряжение 02 в его крови. Эта приспособительная реакция объясняется тем, что гемоглобин F труднее вступает в связь с 2,3-дифосфоглицернновой кислотой, которая уменьшает способность
гемоглобина переходить в оксигемоглобин, а следовательно, и обеспечивать легкую отдачу Ог тканям.
Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с Ог, СОг и СО. Гемоглобин, присоединивший Ог, носит наименование оксигемоглобина (ННЬ02); гемоглобин, отдавший Ог, называется восстановленным, или редуцированным (ННЬ). В артериальной крови преобладает содержание оксигемоглобина, от чего ее цвет приобретает алую окраску. В венозной крови до 35% всего гемоглобина приходится на ННЬ. Кроме того, часть гемоглобина через аминную группу связывается с СОг, образуя карбогемоглобин (ННЬСОг), благодаря чему переносится от 10 до 20% всего транспортируемого кровью СО2.
Гемоглобин способен образовывать довольно прочную связь с СО. Это соединение называется карбоксигемоглобином (ННЬСО). Сродство гемоглобина к СО значительно выше, чем к 02, поэтому гемоглобин, присоединивший СО, неспособен связываться с 02. Однако при вдыхании чистого О2 резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, чем пользуются на практике для лечения отравлений СО.
Сильные окислители (ферроцианид, бертолетова соль, пероксид, или перекись, водорода и др.) изменяют заряд от Fe2+ до Fe3+, в результате чего возникает окисленный гемоглобин — прочное соединение гемоглобина с 02, носящее наименование метгемоглобина. При этом нарушается транспорт Ог, что приводит к тяжелейшим последствиям для человека и даже смерти.
Источник: Под ред. В. М. Покровского, Г. Ф. Коротько., «Физиология человека: Учебник/В двух томах. Т. I» 1997
А так же в разделе «Гемоглобин и его соединения »
- Эритроциты
- Цветовой показатель
- Функции эритроцитов
- Эритрон. Регуляция эритропоэза
- Лейкоциты
- Физиологические лейкоцитозы. Лейкопении
- Лейкоцитарная формула
- Характеристика отдельных видов лейкоцитов
- Регуляция лейкопоэза
- 6.2.2.S. Неспецифическая резистентность и иммунитет
- Тромбоциты
Источник