Железо входит в состав гемоглобина и миоглобина

Влияет железо (Fe) и белок гемоглобин друга на друга прямо и опосредованно. Прямо влияние заключено в том факте, что Fe – один из составных элементов белка. Опосредованная взаимосвязь объясняется лишь частичным воздействием железа на уровень гемоглобина в крови. Его скачки происходят под воздействием внутренних и внешних факторов, но при этом показатель Fe в крови остается на допустимом значении.

Физико-химическая структура

В кровотоке присутствуют красные кровяные тельца – одна из разновидностей форменных элементов. Они отвечают за перенос кислорода к органам и тканям. В отличие от других клеток, у красных кровяных телец нет ядра. Большую часть клетки занимают молекулы гемоглобина, уровень концентрации которого в крови прямо пропорционален количеству эритроцитов.

Значение имеет баланс Fe в составе эритроцитов. Если его меньше нормы, то кровь не переносит достаточный объем кислорода. Избыточный уровень концентрации делает кровь слишком густой. Каждый атом Fe в молекуле гемоглобина захватывает молекулу O². На обратном пути они забирают накопившийся углекислый газ и выводят его из организма.

Где происходит генерация

Красный костный мозг – человеческий орган, расположенный, как можно понять из названия, внутри костей. Наибольший объем производства белка гемоглобина зафиксирован внутри тазовых костей. На втором месте трубчатые кости, позвоночник. Производственный процесс организован на базе стволовых клеток, которые заполнили собой красный костный мозг. Под воздействием внутренней физико-химической реакции стволовые клетки превращаются в один из трех типов форменных элементов крови:

• эритроциты;
• тромбоциты;
• лейкоциты.

Организм оценивает текущую потребность в конкретных форменных элементах. Следующий шаг – удаление из стволовых клеток ядра, заменив его гемоглобином.  Для упомянутого процесса требуется железо. Обеспечить объем последнего может здоровый образ жизни, сбалансированный рацион. Нормальный уровень гемоглобина будет рассчитан врачом с учетом возраста, пола и состояния здоровья больного.

Приведенные значения нельзя назвать эталонными. Отклонения в большую и меньшую сторону могут быть обусловлены условиями проживания, особенностями рациона.

Какова сфера ответственности гемоглобина

Внутри тела эритроциты и в частности и стабильный гемоглобин обеспечивают доставку молекул O². Вначале кислород проходит через верхние дыхательные пути. Достигнув альвеол легких, молекулярная форма кислорода доставляется в кровь ее форменными элементами. В гемах происходит связь O² и Fe. Результат физико-химической реакции будет доставлен к органам и тканям.

Стабильность процесса обеспечивает постоянное аэробное окисление клеток тела. Благодаря этому человек получает энергию. Последний этап физико-химической реакции – утилизации собранного углекислого газа. За это отвечает атомарная форма Fe. Продукты распада доставляют по венам до легких. С каждым выдохом организм теряет не нужный углекислый газ.

Как соотносится уровень концентрации Fe и гемоглобина

Объем производимых эритроцитов прямо пропорционален уровню концентрации железа. Здесь терапевты делают оговорки. Под воздействием внешних или внутренних факторов описанная взаимосвязь нарушается. С одной стороны, у пациента нормальный уровень белка, а вот Fe – не хватает. Проблемы с питанием и железом аккумулируются постепенно. Поклонники табака или спиртного, малоподвижные люди или те, кто страдает от хронических заболеваний, не сразу ощутят симптомы надвигающегося дефицита.

Если все резервные источники исчерпаны, а дефицит необходимого железа продолжается, у больного формируется анемия. Патологическое состояние диагностируют на основании имеющихся симптомов. Клиническая картина зависит от стадии заболевания.

Оценить состояние здоровья пострадавшего можно на основании общего анализа крови (ОАК). Если клиническая картина включает больше симптомов, больного направят к другим врачам для уточнения диагноза.

Как нормализовать значение

Самолечение опасно во всех отношениях, поэтому не стоит пить таблетки до разговора с доктором. Измерив гемоглобин и кровяное железо, терапевт даст рекомендации. Они могут быть направлены на повышение или понижение показателей.

Стабилизировать сывороточное кровяное железо нужно под присмотром врача. Пациент сдает ОАК с той регулярностью, которую рекомендовал медик. Цель всего – контролировать уровень динамику изменения уровня концентрации форменных элементов крови.

Забота о собственном здоровье

Профилактика – эффективное лекарство. Терапевт поможет с разработкой рациона, учитывая возраст, пол и общее состояние здоровья пациента. В меню преобладает свежая зелень, овощи, фрукты. Медик посоветует для поднятия уровня гемоглобина есть белок животного происхождения. Другие рекомендации:

• нормализовать питьевой режим;
• человеку требуются регулярные профессионально подобранные физические нагрузки;
• отказ от алкоголя и табака;
• отказ от жирного, пряного, жареного;
• кушать больше морепродуктов, содержащих фолиевую кислоту – вещество отвечает за скорость переработки Fe в организме;
• кушать продукты, содержащие B12.

Каждые полгода сдают ОАК. Чем раньше зафиксировано снижение жизненно важных показателей, тем быстрее получится исправить ситуацию.

Взаимосвязь гемоглобина и Fe в организме человека реализована на двух уровнях. Первый – железо входит в состав молекул гемоглобина. Из него строится каждая клетка, отвечающая за перенос кислорода к органам и тканям. Второй уровень – косвенный. Уровень концентрации Fe может вообще не воздействовать на белок. Последний нередко изменяется под воздействием неправильного рациона, нехватки двигательной активности.

Гемоглобин – состоит из белка глобина и небелковой части гема, в составе которого имеется атом Fе(II). Молекула Нb содержит 4 гема и является белком с четвертичной структурой (4 субъединицы – 2 α-цепи и 2 β-цепи, каждая из которых имеет свою третичную структуру и особым образом уложена вокруг кольца гема). Каждая из субъединиц похожа на молекулу миоглобина. Молекула гемоглобина способна присоединять 4 молекулы О2. Гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, а углекислый газ в обратном направлении. Нb + О2 → НbО2 – оксигемоглобин – в капиллярах легких Нb насыщается кислородом при высоком парциальном давлении (100 мм рт. ст.).

В капиллярах тканей, где парциальное давление кислорода низкое (5 мм рт. ст.) НbО2 → на Нb и О2. Кислород переходит в ткани, а освободившийся Нb соединяется с поступившим из тканей СО2 и превращается в НbСО2 – карбгемоглобин, который переносится с кровью к легким. В легочных капиллярах НbСО2 → Нb + СО2. СО2 выводится из организма при выдыхании, а Нb вновь насыщается кислородом.

Сравнение зависимости насыщения от парциального давления кислорода показывает, что при парциальных давлениях кислорода, характерных для тканей, гемоглобин отдает значительные количества кислорода. В гемоглобине происходит перемещение атома железа в плоскость гема с одновременным изменением конформации полипептидной цепи, но так как молекула Нb имеет четвертичную структуру и отдельные цепи связаны между собой, то это позволяет передать изменения конформации на область связи между полипептидными цепями. Это изменяет положение в пространстве всей молекулы и облегчает доступ О2 к остальным гемам молекулы Нb. Одновременно это изменение конформации сопровождается появлением на поверхности групп, которые, диссоциируя, отдают протоны (Н+) в окружающую среду. При понижении парциального давления кислорода события повторяются в обратном направлении: отдача кислорода идет по мере снижения парциального давления, гемоглобин переходит в другое конформационное состояние, при этом из окружающей среды (ткань), где высока концентрация протонов, протоны присоединяются к гемоглобину. Такие изменения конформации позволяют гемоглобину не только регулировать обеспечение кислородом тканей, но и участвовать в поддержании кислотно-основного равновесия в организме.

При отравлении угарным газом в крови образовывается карбоксигемоглобин Нb + СО → НbСО – прочное соединение, препятствует образованию НbО2 и транспорту кислорода. Возникает кислородное голодание.

Различные формы Нb определяются методом спектрального анализа. У взрослого человека молекула НbА (2 α-цепи и 2 β-цепи). Но от целого ряда условий состав цепей гемоглобина может меняться. У плода НbF (фетальный – 2 α-цепи, 2 γ-цепи) – он лучше связывает кислород при его относительной недостаточности в период внутриутробного развития.

В результате определенных нарушений генетического аппарата клетки Нb патологический, а заболевания – гемоглобинопатии наследственного происхождения.

Классическим примером является серповидно-клеточная анемия(аномальный гемоглобин – причина). Синтезируется β-цепь необычного состава, в которой валин занимает место глутаминовой кислоты, присутствующей в нормальном НbА. Изменение такое вызывает нарушение структуры и свойств Нb, который обозначается НbS – он легко выпадает в осадок, обладает сниженной способностью переносить кислород. В результате эритроциты, содержащие НbS приобретают форму серпа. Клинически: нарушается кровообращение и дыхание, иногда летальный исход.

Миоглобин – хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он обладает простетической группой – гемом, циклическим тетрапирролом, придающим ему красный цвет. Тетрапиррол состоит из 4 пиррольных колец, соединенных в плоскую молекулу метиленовыми мостиками. Атом железа занимает центральное положение в этой плоской молекуле. Железо в составе гема цитохромов способно менять свою валентность, в гемоглобине и миоглобине изменение валентности железа нарушает их функцию. Главная функция и гемоглобина и миоглобина – связывание кислорода.

Миоглобин – сферическая молекула, состоит из 153 аминокислот с общей молекулярной массой 17000. он состоит из одной цепи, аналогичной субъединице Нb. На уровне вторичной структуры он образует 8 α-спиральных участков, захватывающих почти 75% всех аминокислот молекулы. Атом железа в геме миоглобина, не связанный с кислородом, выступает из плоскости молекулы на 0,03 нм. В оксигенированной форме атом железа как бы погружается в плоскость молекулы гема. Образуя связь с одной из молекул гистидина глобиновой части, железо при соединении с кислородом изменяет и конформацию белка. Миоглобин удобен для хранения кислорода, но не удобен для транспорта его по крови. Это объясняется процессом насыщения миоглобина в зависимости от парциального давления кислорода. Так как в легких парциальное давление кислорода 13,3 кПа, миоглобин хорошо бы насыщался кислородом, но в венозной крови это давление составляет 5,3 кПа, а в мышцах ещё меньше – 2,6 кПа. Миоглобин в таких условиях сможет отдавать мало кислорода и будет недостаточно эффективен в транспорте кислорода от легких к тканям.

Гем –простетическая группа многих важных с точки зрения функций белков.

Гем – небелковая часть, в составе находится Fе (ΙΙ), гем входит в состав флавопротеинов, гемопротеидов, гемоглобина, миоглобина, каталазы, пероксидазы, цитохромов.

Знание вопросов биосинтеза и распада гема призвано помочь в понимании роли гемопротеинов в организме. Нарушение этих процессов связано с развитием заболеваний. Так, с нарушением биосинтеза гема связана группа заболеваний – порфирии.

Порфирии – группа заболеваний с нарушением биосинтеза гемма. группа заболеваний с нарушением биосинтеза гемма. Наблюдается накопление побочных промежуточных продуктов, которые откладываются в различных органах или выделяются в повышенных количествах с калом или мочой. Появление в моче в значительных количествах веществ незавершенного синтеза гемма либо продуктов его распада (копропорфирин и уропорфирин) вызывает порфиринурию. Моча пурпурно-красного цвета. Это бывает при некоторых поражениях печени, кишечных кровотечениях, интоксикациях. Порфиринурия является одним из признаков отравления свинцом, когда нарушается транспорт Fe, необходимого для синтеза гемоглобина.

Гораздо чаще встречаются патологические состояния, связанные с распадом гема и нарушением выведения из организма продуктов его катаболического превращения. Наиболее распространенной является желтуха.

Из многих представителей хромопротеидов для человека наибольшее значение имеет гемоглобин. Хромопротеиды растительного и животного происхождения, находящиеся в пищевых продуктах, подвергаются действию ферментов пищеварительного тракта.

Гемоглобин пищи, находящийся в ней в денатурированном состоянии, легко гидролизуется, распадаясь на простетическую группу и белок. Белок расщепляется пепсином и трипсином с образованием пептидов и аминокислот. Следовательно, глобиновая часть гемоглобина подвергается обычным превращениям в ЖКТ, которые свойственны простым белкам. Простетическая группа – гемм – окисляется в гематин. Гематин всасывается в кишечнике очень плохо. Эти пигменты выделяются с калом частью в неизмененном виде, частью в виде различных продуктов, образующихся под влиянием бактерий кишечника. Обычные химические способы обнаружения крови в кале, имеющие большое значение для клиники, основаны на реакциях гематина, и могут дать достоверные результаты только в том случае, если диета не содержит мяса, в котором присутствует миоглобин.

Время жизни эритроцитов у взрослого организма составляет около 4 месяцев. Спустя этот период времени эритроциты разрушаются в основном в печени, селезенке и костном мозге. В ходе разрушения из эритроцитов высвобождается гемоглобин (8 – 9 г в сутки).